Isolation and purification of &-D-galactosidase from waternelon ( citrullus vulgaris ) By affinity ultrafiltration
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 36036
- Danışmanlar: PROF.DR. AZMİ TELEFONCU
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1994
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Ege Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 60
Özet
56 ÖZET a-D-Galaktosidaz (a-D-galaktozil galaktohidrolaz, EC 3.2.1.22), basit ve kompleks oligo- ve polisakkaritlerin hidrolizini katalizler. a-D-Galaktosidaz doğada oldukça yaygın olup, bitkisel, hayvansal ve mikrobiyal kaynaklar gibi çeşitli kaynaklardan farklı tekniklerle izole edilip saflaştırılmıştır. Kompleks karbohidratların biyolojik fonksiyonlarının belirlenmesinde, tıpta, şeker endüstrisinde uygulamaları olan bir enzim olması nedeniyle büyük önem taşımaktadır. Bu nedenle a-galaktosidazın değişik kaynaklardan en ekonomik ve verimli bir şekilde izolasyonu ve saflaştırılması son yıllarda üzerinde en çok durulan konular arasında yer almaktadır. Bu çalışmada, a-galaktosidaz kaynağı olarak karpuz seçilerek, Citrullus vulgaris hibritleri alındı. Çünkü bu tür, a-galaktosidaz miktarı ve a-galaktosidaz aktivitesi açısından diğer türlere oranla daha zengindir. Enzimin saflaştınlmasında, homogenizasyon amonyum sülfat çöktürmesi, diafiltrasyon, affinite ultrafiltrasyon gibi teknikler kullanılarak yaklaşık 157 kat saflaşma sağlanmıştır. Daha sonraki aşamada, saflaştırılan a-D-galaktosidaz karekterize edilerek, çalışmalar boyunca elde edilen bulgular doğrultusunda yapılan yorumlar, sonuçlar ve tartışma kısmında ayrıntılı olarak verildi.
Özet (Çeviri)
55 5 SUMMARY a-Galactosidase (a-D-galactosyl galactohydrolase, EC 3.2.1.22), catalyses the hydrolysis of basic and complex oligo- and polysaccharides. a-Galactosidase is widely distributed in nature and it has been isolated and purified with different techniques from various sources such as animals, plants, microorganisms etc. It is useful for structural analysis and for elucidation of the biological functions of complex carbohydrates, for medical purpose to convert the blood group B-type to O-type and in sugar industry cc-galactosidase is used for the aim of increasing the productivity by hydrolysing raffinose which inhibits the crystallization of sucrose. Because of these facts the isolation and purification of a-D-galactosidase from different sources has a great importance. In this study, watermelons were chosen as a source of a-D-galactosidase and then the sp. of the watermelon was determined as Citrullus vulgaris. Because this sp. was rich in an a-galactosidase and the enzyme activity was high in comparison the other species. The purification of a-galactosidase were carried out with the modification of the recent methods. By using these methods such as, homogenisation, ammonium sulphate fractionation, diafiltration, affinity ultrafiltration, we obtained 157 fold purification from watermelon. Furthermore, characterization of the purified enzyme was carried out and compared with the recent works.
Benzer Tezler
- Karpuz (citrullus vulgaris) alfa-galaktozidazının doğal ve sentetik polimerlerde immobilizasyonu
Immobilization of watermelon (citrullus vulgaris) alfa-galactosidase on natural and synthetic polymers
SEÇİL TATAR ÖNAL
- Aeribacillus pallidus AC6'da yüksek seviyede ekspres edilen flagellin geninin (hag) klonlanması, promotor yapısı, flagellar spesifik transkripsiyon faktörünün (sigma-d) izolasyonu ve saflaştırılması
Cloning and promoter architecture of flagellin gene (hag) expressed at high-level and isolation and purification flagellar-specific transcription factor (?d) in Aeribacillus pallidus AC6
ELİF SEVİM
Doktora
Türkçe
2010
BiyolojiKaradeniz Teknik ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ALİ OSMAN BELDÜZ
- Termofilik Bacillus licheniformis KG9'a ait ß-galaktosidaz geninin Escherichia coli'ye aktarılması ve enzimin karakterizasyonu
Cloning of ß-galaktosidase gene of thermophilic Bacillus licheniformis KG9 to Escherichia coli and its characterization
FATMA MATPAN BEKLER
- İnsan polimorfonükleer lökosit glikojen sentaz enziminin saflaştırılması ve kültür ortamında enzim aktivitesinin değerlendirilmesi
Purification on of glycogen synthase from human polymorphonuclear leukocytes and evaluation of enzyme activity in culture medium
HÜLYA AKHUNLAR