Hitzebedingte veränderungen an der caseinmicelle unter Uht-bedingungen und deren auswirkungen auf die käsereitechnologie
Uht koşullar altında ısıya bağlı caseinmicelle de meydana gelen değişimler ve peynircilik teknolojisine tesirleri
- Tez No: 708476
- Danışmanlar: PROF. DR. ULRİCH KULOZİK, PROF. DR. JÖRG HİNRİCHS
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Gıda Mühendisliği, Food Engineering
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2007
- Dil: Almanca
- Üniversite: Technische Universität München
- Enstitü: Yurtdışı Enstitü
- Ana Bilim Dalı: Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Süt Teknolojisi Bilim Dalı
- Sayfa Sayısı: 117
Özet
UHT ile ısıtılan sütte, peynir altı suyu proteinlerinin varlığında ve yokluğunda renal jel oluşum özelliklerinin bozulması araştırıldı. Halihazırda bilindiği gibi, sütün 70 °C'nin üzerindeki sıcaklıklarda ısıtılması, özellikle β-laktoglobulini diğer peynir altı suyu proteinleri veya k-kazein ile bir araya getirerek peynir altı suyu proteinlerinin denatürasyonuna yol açar. Etiket oluşumunun hem enzimatik hem de enzimatik olmayan fazı geciktiğinden, bu etki peynir yapım süreci üzerinde olumsuz bir etkiye sahiptir. Bunu önlemek için, süt proteinleri, ısıtmadan önce membran ayırma işlemleri (mikrofiltrasyon/diafiltrasyon ve ultrafiltrasyon) kullanılarak protein fraksiyonları kazeinler ve peynir altı suyu proteinlerine fraksiyonlandı. Çalışmanın amacı, peynir yapım teknolojisine ek olarak, uygulama ile ilgili incelemelerin yanı sıra kazein miselleri üzerindeki veya içindeki fiziko-kimyasal değişiklikler üzerine araştırmalar yapmaktı. Peynir yapım teknolojisi açısından, ısıl işlemin peynir mayası jeli oluşumu üzerindeki etkisi farklı peynir altı suyu proteini konsantrasyonlarında belirlenmiştir. Artık peynir altı suyu proteini içeriği ve ısıtma sıcaklığı ne kadar yüksek olursa, peynir sütü etiket oluşumundaki bozulma o kadar büyük olur. Bununla birlikte, yüksek kalıntı peynir altı suyu proteini içeriğine rağmen yağsız sütün aksine standart etiket oluşumu, UHT koşullarına kıyasla ısıtma sıcaklığı düşürülürse elde edilebilir. Bu çalışmada ayrıca, peynir altı suyu proteinlerinin tamamen uzaklaştırılmasına rağmen, ısıtma sıcaklığına ve bekletme süresine bağlı olarak ısıtılmış kazein çözeltilerinin jelleşme özelliklerinin bozulduğu bulunmuştur. Ayrıca, 140 °C'de 10 saniye ısıtılan konsantrelerin hangi protein konsantrasyonlarında etiket jel oluşturma özelliklerinin optimal davrandığını bulmak için farklı kazein ve peynir altı suyu protein oranlarının etkisi araştırıldı. İki seçenek belirlendi. İlk seçenek %3.4 kazein konsantrasyonuna ve %0.01 peynir altı suyu protein içeriğine karşılık gelir, ikinci seçenek %6.4 kazein içeriğine ve %0.65 peynir altı suyu protein içeriğine izin verir. Bu koşullar, UHT ile muamele edilmiş sütten standart etiket oluşturma özelliklerine sahip bir etiket elde etmek için iki stratejiye izin verir: ya peynir altı suyu proteinleri sütün UHT ile ısıtılmasından önce uzaklaştırılmalıdır, ya da peynir altı suyu proteini denatürasyonunun olumsuz etkisi, konsantrasyon artırılarak önlenebilir. arasında Kazein miselleri, peynir altı suyu protein konsantrasyonlarına karşı dengelenir. Bu sonuçlar, yöntemin pratik kullanımı için büyük önem taşıyabilir. İşlem, UHT ile ısıtılmış sütten peynir üretimini içerir. Bu işlem, peynirin mikrobisidal katkı maddeleri (örn. nitrat) eklenmeden yapılmasına izin verir. Isıtılmış kazein çözeltilerinden üretilen etiket jellerinin etiket jel oluşturma özelliklerinin artan sıcaklık şiddeti ile bozulduğu tespit edildikten sonra [Schreiber, 2000, 2001], kazein miselleri üzerinde veya içindeki ısıya bağlı değişiklikler, etiket oluşum özellikleri, girilen standın altında tartışıldı. Bu nedenle, bu değişiklikleri tanımlamak için farklı kimyasal-fiziksel yöntemler dahil edildi. Bu kapsamda GPC, SDS-PAGE, kapiler viskozimetre, HPLC, Floresan spektrometre, NMR vb. çalıştı. Kazeinlerin daha önce düşünüldüğü kadar ısıya dayanıklı olmadığı bulunmuştur. Kazein fraksiyonlarının polimerizasyon derecesi jel permeasyon kromatografisi vasıtasıyla belirlendi ve kazeinlerin polimerizasyon derecesinin artan sıcaklık ve tutma süresi ile lineer olarak arttığı bulundu. Bu, ısıtma ile oluşturulan bu polimerizasyon ürünlerinin, etiket oluşumu sırasında sterik veya elektrostatik bir bariyer oluşturabileceği anlamına gelir. αS-, β- ve κ-kazeinlerin miselden serum fazına ısı kaynaklı ayrışması SDS-PAGE ile belirlendi. Sıcaklıklar ve tutma süreleri ne kadar yüksek olursa, κ-, β- ve αS-kazeinler miselden serum fazına o kadar fazla ayrılır. Bu, kazein miselinin kolloidal sisteminin ısınmadan etkilendiği ve kazein misellerinin artık orijinal durumlarında olmadığı anlamına gelir. Artan sıcaklık ve tutma süresi ile kazein misellerinin hacminin arttığı gösterilebilir. Bu, kalsiyum ve fosfatın ısıyla indüklenen çökelmesi veya amino asitler arasında polimerizasyon ürünlerinin oluşumu ile açıklanabilir. Yüzey hidrofobikliği, kazein miselinin stabilizasyonu için önemli bir özellik olarak kabul edilebilir. Yüzey hidrofobikliği ile ilgili araştırmalarda, kazein miselinin yüzey hidrofobikliğinin artan sıcaklık ve tutma süresi ile lineer olarak azaldığı bulunmuştur. Bu, kazein miselinin UHT ısıtması sırasında yapısını değiştirdiği ve böylece toplam su bağlama kapasitesinin arttığı anlamına gelir. Isıtılmış kazein solüsyonlarından elde edilen laboratuvar jellerinin serum bağlama kapasitesi, dinamik bir sisteme göre çalışan sinerez yöntemi kullanılarak araştırıldı. Isıtılmış kazein solüsyonlarından hazırlanan rennet jellerin serum bağlama kapasitesinin artan sıcaklık ve bekletme süresi ile arttığı tespit edilmiştir. Bu sonuçlara dayanarak, ısıtılmış kazein çözeltilerinde su hareketliliğinin nasıl davrandığını netleştirmek için NMR aracılığıyla daha fazla araştırma yapıldı. Bununla birlikte, ısıtılmamış kazein çözeltilerinden elde edilen rennet jelleri ile ısıtılmış kazein çözeltilerinden üretilenler arasında su hareketliliği açısından bir fark bulunamadı. Isıtılmış kazein çözeltilerinin jelleşme özellikleri üzerindeki ısıyla ilgili etkileri iyileştirmek için, NaCl eklenerek iyonik gücün etkisi daha da araştırıldı. NaCl konsantrasyonu ne kadar yüksek ve kazein konsantrasyonu ne kadar düşükse pıhtılaşma süresinin o kadar uzun olduğu bulunmuştur. Çok az veya hiç NaCl ilavesi ile kombinasyon halinde yüksek kazein konsantrasyonu, laboratuvar jeli oluşumu için idealdir. Isıtılmış kazein çözeltilerinin laboratuvarda jelleşme özellikleri ile bu değişiklikler arasındaki aşağı yukarı yüksek korelasyon, laboratuvar jellerinin laboratuvar jelleşme özelliklerinin bozulmasından tek bir değişikliğin veya birkaç değişikliğin bir kombinasyonunun sorumlu olabileceğini açıklayabilir. . Sütün ısıtılması sırasında ısıtma yöntemine bağlı olarak üründe farklı değişiklikler meydana gelir. Sürekli ısıtma ile ısıtma süresini çok daha iyi kontrol edebilir ve optimize edebilirsiniz, neredeyse ideal bir sıcaklık profili elde edersiniz. Bu nedenle, bu UHT ısıtma işlemleri çalışmanın bir sonraki bölümünde tartışılmıştır. Kazein çözeltileri doğrudan buharla ve dolaylı olarak bir statik borulu ısı eşanjörü ile ısıtıldı. Isıtma işleminden sonra Edam tipi peynirler üretilmiştir. Peynirler 15°C'de 28 gün süreyle olgunlaştırılmış ve olgunlaşmanın seyri incelenmiştir. Isıtma yöntemine bağlı olarak olgunlaşma sürecinin farklılık gösterdiği gösterilebilir. Başlangıç sütü direkt yöntemle ısıtılan peynirin olgunlaşma sürecinin (özellikle β-kazeinin bozunması) dolaylı yönteme göre daha hızlı olduğu bulunmuştur. Bu, doğrudan ısıtma sırasında sütte dolaylı yöntemlere göre daha fazla proteolitik enzimin kalması ve daha sonra peynirin olgunlaşma sürecini hızlandırması ile açıklanabilir. Bu çalışma kapsamında temel olarak kazein miselleri üzerindeki ısı ile ilgili etkiler araştırılmış ve pratik bir uygulama olarak UHT ile ısıtılan kazein çözeltilerinin laboratuvar jeli oluşturma özellikleri dikkate alınmıştır. Elbette, kazein misellerindeki bu ısıyla ilgili değişiklikler, geliştirme ve araştırmadaki diğer uygulama alanlarında veya çeşitli süt ürünlerinde kullanıldığında kullanılabilir. Yüksek basınç teknolojisine sahip kazein misellerindeki ısıya bağlı değişikliklerin ve bunun gıda endüstrisinin çeşitli alanlarında uygulanmasının bir kombinasyonu bir olasılık olabilir. Ek olarak, kazein misellerinin yapısı hakkında bilgi, kazein misellerindeki ısı ile ilgili değişiklikler hakkındaki bilgiden elde edilebilir. Bu değişikliklerin belirlenmesi, uygulama ile ilgili problemlerin uygulanmasına veya proses kontrolünde kullanılmasına ve kazanılan bilgilerle gıda işleme teknolojisinde yeni proseslerin iyileştirilmesine ve geliştirilmesine olanak sağlar.
Özet (Çeviri)
In UHT-heated milk, the impairment of renal gel formation properties was investigated in the presence and absence of whey proteins. As is already known, heating milk at temperatures above 70 °C leads to denaturation of the whey proteins, in particular by aggregating β-lactoglobulin with other whey proteins or κ-casein. This effect has a negative effect on the cheese-making process, since both the enzymatic and the non-enzymatic phase of label formation are delayed. To prevent this, the milk proteins were fractionated into the protein fractions caseins and whey proteins using membrane separation processes (microfiltration/diafiltration & ultrafiltration) before heating. It was the aim of the work, in addition to the cheese-making technology, application-related investigations, to also carry out investigations on the physico-chemical changes on or in the casein micelles. From the point of view of cheesemaking technology, the effect of heat treatment on the formation of rennet gel was determined at different whey protein concentrations. The higher the residual whey protein content and the heating temperature, the greater the impairment of cheese milk label formation. However, standard label formation i.e. in contrast to skim milk despite a high residual whey protein content can be achieved if the heating temperature is reduced compared to UHT conditions. It was also found in this study that the gelling properties of the heated casein solutions are impaired depending on the heating temperature and holding time, despite the complete removal of the whey proteins. Furthermore, the influence of the different casein and whey protein ratios was investigated in order to find out at which protein concentrations the label gel formation properties of the concentrates heated at 140 °C for 10 s behave optimally. Two options were identified. The first option corresponds to a casein concentration of 3.4% and a whey protein content of 0.01%, the second choice allows for a casein content of 6.4% and a whey protein content of 0.65%. These conditions allow two strategies to obtain a lable with standard lable formation properties from UHT-treated milk: either the whey proteins must be removed prior to UHT heating of the milk, or the negative effect of whey protein denaturation can be avoided by increasing the concentration of the casein micelles are balanced against whey protein concentrations. These results can be of great importance for the practical use of the method. The process involves the production of cheese from UHT-heated milk. This process allows the cheese to be made without the addition of microbicidal additives (e.g. nitrate). After it was established that the label gel formation properties of the label gels produced from heated casein solutions deteriorate with increasing temperature intensity [Schreiber, 2000, 2001], the heat-related changes on or in the casein micelles, which are closely related to the label formation properties, were discussed below stand, entered. Therefore, the different chemical-physical methods for identifying these changes were included. In this context, GPC, SDS-PAGE, capillary viscometer, HPLC, Fluorescence spectrometer, NMR etc. worked. It has been found that the caseins are not as heat stable as previously thought. The degree of polymerization of the casein fractions was determined by means of gel permeation chromatography and it was found that the degree of polymerization of the caseins increased linearly with increasing temperature and holding time. This means that these polymerization products formed by heating can present a steric or electrostatic barrier during label formation. Heat-induced dissociation of αS-, β- and κ-caseins from the micelle into the serum phase was determined by SDS-PAGE. The higher the temperatures and holding times, the more the κ-, β- and αS-caseins dissociate from the micelle into the serum phase. This means that the colloidal system of the casein micelle is affected by heating and the casein micelles are no longer in their original state. It could be shown that the bulkiness of the casein micelles increases with increasing temperature and holding time. This could be explained by heat-induced precipitation of calcium and phosphate or by formation of the polymerization products between the amino acids. The surface hydrophobicity can be regarded as an important property for the stabilization of the casein micelle. In the investigations into surface hydrophobicity, it was found that the surface hydrophobicity of the casein micelle decreases linearly with increasing temperature and holding time. This means that the casein micelle changes its structure during UHT heating, so that the overall water-binding capacity increases. The serum-binding capacity of the lab gels from the heated casein solutions was investigated using the syneresis method, which works according to a dynamic system. It has been found that the serum-binding capacity of the rennet gels prepared from heated casein solutions increases with increasing temperature and holding time. Based on these results, further investigations by means of NMR were carried out in order to clarify how the water mobility behaves in heated casein solutions. However, no difference in water mobility could be found between the rennet gels obtained from unheated casein solutions and those produced from heated casein solutions. To improve the heat-induced effects on the gelling properties of the heated casein solutions, the effect of ionic strength by addition of NaCl was further investigated. It has been found that the higher the NaCl concentration and the lower the casein concentration, the longer the clotting time. A high casein concentration in combination with little or no NaCl addition is optimal for the formation of lab gel. The more or less high correlation between the lab-gelling properties of the heated casein solutions and these changes could explain that either one change or a combination of the several changes can be responsible for the deterioration of the lab-gelling properties of the lab-gels. During the heating of the milk, different changes occur in the product depending on the heating method. With continuous heating, you can control and optimize the heating time much better, you get an almost ideal temperature profile. For this reason, these UHT heating processes were discussed in the next part of the work. The casein solutions were heated directly with the steam and indirectly with a static tube heat exchanger. After heating, Edam type cheeses were produced. The cheeses were ripened at 15°C for 28 days and the course of ripening was examined. It could be shown that the maturation process differed depending on the heating method. It was found that the ripening process (in particular the degradation of β-casein) of the cheese whose starting milk was heated using the direct method was faster than that of the indirect method. This can be explained by the fact that more proteolytic enzymes remain in the milk during direct heating than with indirect methods, which subsequently accelerate the ripening process of the cheese. Within the scope of this work, the heat-related influences on the casein micelles were mainly researched and, as a practical application, the lab gel formation properties of the UHT-heated casein solutions were considered. Certainly, these heat-related changes in the casein micelles can be used in other areas of application in development and research or when used in various dairy products. A combination of the heat-related changes in the casein micelles with high-pressure technology and its application in various areas of the food industry might be a possibility. In addition, information about the structure of the casein micelles can be derived from the knowledge about the heat-related changes in the casein micelles. The determination of these changes enables the implementation of practice-relevant problems or use in process control and, with the knowledge gained, an improvement and development of new processes in food processing technology