Geri Dön

Tetrahymena thermophila'da L-asparajinaz enziminin in-siliko yöntemlerle rasyonel tasarımı ve stabilite optimizasyonu

Rational desing and stability optimization of L-asparaginase enzyme in tetrahymena Thermophila using in-silico methods

  1. Tez No: 1023587
  2. Yazar: EBRAR DÜNDAR
  3. Danışmanlar: PROF. DR. HANDAN AÇELYA KAPKAÇ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyoloji, Biology
  6. Anahtar Kelimeler: Biyoinformatik, Moleküler dinamik, Moleküler kenetleme, Bioinformatics, Molecular dynamic, Molecular docking
  7. Yıl: 2026
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Eskişehir Teknik Üniversitesi
  10. Enstitü: Lisansüstü Eğitim Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Bu çalışmada, Tetrahymena kaynaklı L-asparajinaz enziminin rasyonel tasarım ve stabilite optimizasyonu, in silico yöntemler kullanılarak gerçekleştirilmiştir. Çalışmanın ilk aşamasında, homoloji modelleme ile oluşturulan üç boyutlu protein yapıları; Ramachandran analizi ve çeşitli doğrulama yöntemleriyle stereokimyasal açıdan valide edilmiştir. Enzimin aktif bölgesi ve bağlanma ceplerinin belirlenmesinin ardından, ligand etkileşimleri moleküler docking çalışmaları ile analiz edilerek kompleks yapıların bağlanma serbest enerjileri karşılaştırılmıştır. Sistemlerin yapısal kararlılığı ve dinamik davranışları, moleküler dinamik (MD) simülasyonları ile RMSD, RMSF ve yarıçap dağılımı (Rg) gibi parametreler üzerinden irdelenmiştir. Elde edilen bulgular, S189A mutasyonunu barındıran M5 varyantının, yabanıl tip (WT2) yapıya kıyasla hem yapısal bütünlük hem de termostabilite açısından daha kararlı bir profil sergilediğini ortaya koymaktadır. Yüksek sıcaklıklarda gerçekleştirilen simülasyonlar, M5 varyantının ısı stresine karşı daha dirençli bir konformasyon sergilediğini desteklemektedir. Sonuç olarak bu çalışma, Tetrahymena thermophila L-asparajinazının yapısal ve dinamik özelliklerine ilişkin önemli bulgular sunmakta; elde edilen hesaplamalı veriler, enzimin stabilite mekanizmalarını anlamaya yönelik ileri düzey deneysel çalışmalar için bir ön değerlendirme niteliği taşımaktadır.

Özet (Çeviri)

In this study, the rational design and stability optimization of L-asparaginase from Tetrahymena thermophila were performed using in silico methods. In the initial phase of the study, the three-dimensional protein structures were constructed via homology modeling and subsequently validated for stereochemical accuracy using Ramachandran analysis and various verification methods. Following the identification of the active site and ligand-binding pockets, enzyme-ligand interactions were analyzed through molecular docking studies, and the binding free energies of the complex structures were compared. The structural stability and dynamic behavior of the systems were investigated through molecular dynamics (MD) simulations, utilizing parameters such as RMSD, RMSF, and the radius of gyration (Rg). The findings reveal that the M5 variant, harboring the S189A mutation, exhibits a more stable profile in terms of both structural integrity and thermostability compared to the wild-type (WT2) structure. Simulations conducted at elevated temperatures support the finding that the M5 variant maintains a more resistant conformation against heat stress. Consequently, this study provides significant insights into the structural and dynamic properties of Tetrahymena thermophila L-asparaginase; the obtained computational data serve as a preliminary assessment for further experimental studies aimed at understanding the enzyme's stability mechanisms.

Benzer Tezler

  1. Nanomateryallerin Tetrahymena thermophila üzerine toksikolojik etkilerinin ekotoksikolojik yöntemlerle saptanması

    Assessing the effect of nanomaterials on Tetrahymena thermophila by ecotoxicological methods

    SEDA BERNA BAYKAL

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2009

    BiyolojiMarmara Üniversitesi

    Çevre Bilimleri Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ENİS MORKOÇ

  2. Nanoplastiklerin sucul bir organizma olan tetrahymena thermophila'da genotoksik ve sitotoksik etkilerin araştırılması

    Investigation of the genotoxic and cytotoxic effect of nanoplastics on tetrahymena thermophila, an aquatic organism

    ECE AKMAN PEHLİVANLI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2025

    BiyoteknolojiEskişehir Teknik Üniversitesi

    İleri Teknolojiler Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ HANDAN AÇELYA KAPKAÇ

  3. Tetrahymena thermophila'ya kodon uyumu yapılmış superfolder GFP (sfGFP)'nin T. thermophila'da rekombinant protein üretimi ve flüoresan özelliğinin karakterizasyonu

    Recombinant protein production of codon adapted superfolder GFP (sfGFP) in Tetrahymena thermophila and its fluorescence characterization

    GÜRKAN YILMAZ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    BiyolojiAnadolu Üniversitesi

    İleri Teknolojiler Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. MUHİTTİN ARSLANYOLU

  4. Tetrahymena thermophila'da afinitik takılı insan büyüme hormonu'nun tetrahymena yapay koromozom vektör altyapısı ile rekombinant üretimi, saflaştırılması ve karakterizasyonu

    Recombinant production, purification and characterization of affinity-tagged human growth hormone with tetrahymena artificial chromosome vector system in tetrahymena thermophila

    MEHMET ÇALISEKİ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    BiyolojiEskişehir Teknik Üniversitesi

    İleri Teknolojiler Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. MUHİTTİN ARSLANYOLU

  5. Tetrahymena thermophila'da nöroprotektif potansiyeli olan bir insan proteininin rekombinant üretimi

    Tetrahymena thermophila'da nöroprotektif potansiyeli olan bir insan proteininin rekombinant üretimi

    YELİZ DÜNDAR

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2021

    BiyolojiEskişehir Teknik Üniversitesi

    İleri Teknolojiler Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. MUHİTTİN ARSLANYOLU