Dehidroaskorbat redüktaz enziminin petroselinum crispum yapraklarından saflaştırılarak, enzimatik ve moleküler özelliklerinin incelenmesi
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 4660
- Danışmanlar: DOÇ. DR. AY ÖĞÜŞ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyoloji, Biology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1988
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 48
Özet
IV ÖZET Askorbik asit, dokularda hızla yükseltgenen bir bileşik tir. Hücrelerde, askorbik asiti indirgenmiş durumda tu tan iki enzimatik sistem vardır. Bu enzimlerden biri, nikotinamid adenin dinükleotid fosfat bağımlıdır. Diğeri ise, araştırmamıza konu olan, glutatyon bağımlı dehidro- askorbat redüktaz enzimidir. Dehidroaskorbat redüktaz, bütün canlılarda bulunan, tek bir polipeptid zincirinden oluşmuş bir tiyol enzimdir. Bu çalışmada, dehidroaskorbat redüktaz enzimi Petroseli- num çrispum (maydanoz) bitkisinin olgun yapraklarından elde edilmiştir. Enzim, amonyum sülfat-diyaliz ve Sepha- dex G-100 j el elemesi teknikleri kullanılarak 135.8 kez saflaştırılraıştır. Enzimin dayanıklılığı ve kinetik özel likleri incelenmiştir. Enzimin dehidroaskorbat ve glutat yon için Km değerleri 0.12 mM ve 8.3 mM olarak saptanmış tır. Enzimin alt birim molekül ağırlığı, sodyum dodesil sülfat poliakrilamid jel elektroforezi ile 24.000 dalton olarak bulunmuştur. Enzim için bir çalışma mekanizması önerilmiştir.
Özet (Çeviri)
SUMMARY Ascorbic acid is rapidly oxidized in tissues. There are two enzymatic systems in the cells that keep ascorbic acid in the reduced state. One of these enzymes is nicotinamide adenine dinucleotide phosphate dependent, the other is glutathione dependent dehydroascorbate reductase, which is the enzyme used in this study. Dehydroascorbate reductase is a thiol enzyme composed of one polypeptide chain and found in all living organisms. In this study, dehydroascorbate reductase is isolated from the leaves of Petroselinum crispum (parsley). The enzyme is purified 135*8 fold by using ammonium sulphate fractionation, dialysis and Sephadex G-100 gel exclusion chromatography techniques. The stability and kinetic properties of the enzyme have been investigated. The X values of the enzyme for dehydroascorbate and glutathione have been found to be 0.12" nM and 8.3 ml respectively. The subunit molecular weight of the enzyme have been found to be 24.000 daltons by sodium dodecyl sulphate polyacrylamide gel electrophoresis. A mechanism of action for dehydroascorbate reductase have been proposed.
Benzer Tezler
- Fasulye GST gen ailesinin genom çaplı analizi ve fasulye dehidroaskorbat redüktaz 1 (PvDHAR1) geninin tütün (Nicotiana benthamiana) bitkisinde kuraklık stresi altında aşırı ifade edilmesi
Genome-wide analysis of the bean GST gene family and over-expression of the bean dehydroascorbate reductase 1 (PvDHAR1) gene under drought stress in tobacco (Nicotiana benthamiana)
SELMAN MUSLU
Doktora
Türkçe
2024
BiyolojiErzurum Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. EMRE İLHAN
- Differential expression of cold resistant related genes in Populus nigra L. clones
Populus nigra L. klonlarında soğuğa dirençli genlerin farklı ifadeleri
EVRİM ZEYBEK
Doktora
İngilizce
2014
BiyokimyaOrta Doğu Teknik ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ZEKİ KAYA
- Kadmiyum stresi altında yetiştirilen buğdayda ekzojen molibden uygulamasının tolerans, büyüme ve kloroplastik antioksidanlar üzerindeki etkileri
Effects of exogenous molybdenum application on tolerance, growth and chloroplastic antioxidants in wheat grown under cadmium stress
BÜŞRA ZENGİN
Yüksek Lisans
Türkçe
2019
BiyolojiSelçuk ÜniversitesiBiyoteknoloji Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. EVREN YILDIZTUGAY
- Ctenanthe setosa'da yaprak kıvrılması sırasında apoplastik ve simplastik alanlarda antioksidan sistemde meydana gelen değişimler
Antioxidant system changes in apoplastic and symplastic areas during leaf rolling in Ctenanthe setosa
NESLİHAN SARUHAN GÜLER
Doktora
Türkçe
2008
BiyolojiKaradeniz Teknik ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ASIM KADIOĞLU