Geri Dön

Pharmacological chaperone search for arylsulfatase a enzyme (arsa) and characterization of two novel mutations

Arilsülfataz a enzimi için farmakolojik şaperon arama ve iki özgün mutasyonun nitelendirilmesi

  1. Tez No: 474310
  2. Yazar: AYŞE EREN
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. ELİF ÖZKIRIMLI ÖLMEZ, PROF. DR. ŞEFİKA KUTLU ÜLGEN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2017
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 336

Özet

Arilsülfataz A yanlış katlanmadan veya oligomerleşme kaybından dolayı çalışmadığı zaman nörodejeneratif ve ölümcül bir hastalık olan Metakromatik Lökodistrofi Hastalığı'na yol açan önemli bir lizozomal enzimdir. Bu hastalık otozomal resesif geçişli hastalık olup genellikle bebeklerde ve çocuklarda motor fonksiyonların ve düşünsel yetilerin kaybolmasına ve ölüme sebep olur. Enzim replasman tedavisi gibi pahalı tedavi yöntemleri enzim seviyesini yükseltmek için uygulanıyor olsa da bu hastalık için henüz bir ilaç adayı bulunamamıştır; bu nedenle bir ön ilaç adayının Arilsülfataz A enzimi için keşfedilmesine acil ihtiyaç vardır. Farmakolojik şaperonlar, nörodejeneratif hastalıkların tedavisi için değerlendirilmeye başlanmıştır. Bu çalışmanın amacı W318C ve E307K+T391S mutasyonlarının Arilzülfataz A enzimi üzerindeki etkilerini anlamak ve bu mutant enzimler için özgün farmakolojik şaperon adayları bulmaktır. Moleküler dinamik (MD) simülasyonları mutasyonların enzim üzerindeki etkilerini anlamak için, yabanıl tür ve mutant monomer ve dimer Arilsülfataz A yapıları kullanılarak hem asidik hem de nötr pH ortamında koşturulmuştur. MD simülasyonlarının analizleri göstermiştir ki E307K+T391S mutasyonu dimer yapıdaki dimeleşme bölgesindeki birleşme açısını etkileyebilirken W318C mutasyonunun enzimin katlanmasını etkileyebilmektedir. Bağlama hesaplamaları ve farmakofor model araması monomer yapı üzerinde değişik molekül setleri kullanılarak yapılmıştır. Bu moleküllerden altı tanesi ikinci aşama MD simülasyonları için seçilmiştir. Açık form ve ligand bağlı formların sonuçları enzim dinamikleri ve protein yapısı üzerindeki etkileri bakımından karşılaştırılmıştır. Sonunda, enzim dinamikleri sonuçları bu iki molekülün (R_5 and ZINC90709065) geliştirilerek W318C mutant enzimi için varsayımsal farmakolojik şaperon adayı olabileceğini göstermiştir.

Özet (Çeviri)

Arylsulfatase A (ARSA) is an important lysosomal enzyme whose deficiency due to misfolding or oligomerization loss causes a lethal neurodegenerative disease called Metachromatic Leukodystrophy Disease (MLD). This is an autosomal, recessively inherited and fatal disease causing loss of motor function and intellectual skills mostly in infants and children. Expensive treatments such as enzyme replacement therapy can be used to increase ARSA levels, but any drug candidate has not been determined yet, thus there is an urgent need for the discovery of a drug candidate for ARSA. Pharmacological chaperones (PC) have been considered to be drug candidates for neurodegenerative diseases. The aim of this study was to understand the effects of two disease causing mutations and to find a novel PC candidate for two novel ARSA mutations: W318C and E307K+T391S. Molecular dynamics (MD) simulations were performed on wild type (WT) and mutant ARSA monomers and dimers at both acidic, and neutral pH to understand the effects of the mutations on the enzyme. The analyses of the MD simulations showed that E307K+T391S might be causing a change in the association angle at the dimer interface, while W318C may be affecting folding. Docking calculations and pharmacophore model search were performed on the monomer forms using various molecule sets and natural ligands. Six of these molecules were selected for further MD simulations. The results of the apo forms and ligand bound forms were compared in terms of enzyme dynamics and structural changes on the protein. Finally, two molecules (R_5 and ZINC90709065) were selected as putative PC candidates for W318C mutant ARSA.

Benzer Tezler

  1. Bazı farmakolojik şaperonların mutant AVPR2 proteinlerinde gözlenen fonksiyon kayıpları üzerine etkilerinin araştırılması

    Investigation of the effects of some pharmacological chaperones on observed function losses of mutant AVPR2 proteins

    DİLARA ŞAHİN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2018

    BiyolojiHacettepe Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. HATİCE MERGEN

  2. Nefrojenik diabetes insipidus hastalığına sebep olan mutantlar üzerinde bazı farmakolojik şaperonların etki mekanizmalarının araştırılması

    Investigation of the mechanisms to effect of some pharmacological chaperones on mutants caused by nephrogenic diabetes insipidus disease

    ELİF MERVE AVCU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    BiyolojiHacettepe Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. EMEL SAĞLAR ÖZER

  3. Investigation of novel pharmacological chaperones against gaucher disease

    Gaucher hastalığına yönelik yeni farmakolojik şaperonların bulunması

    BÜGE YILMAZER

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2016

    BiyomühendislikBoğaziçi Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ŞEFİKA KUTLU ÜLGEN

    DOÇ. DR. ELİF ÖZKIRIMLI ÖLMEZ

  4. 3T3L1 hücrelerinde fruktotoksite ve mitokondriyal disfonksiyon

    Fructotoxity and mitochondrial dysfunction in 3T3L1 cells

    SİBEL KINIK

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    Tıbbi BiyolojiBaşkent Üniversitesi

    Tıbbi Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. FATMA BELGİN ATAÇ

  5. Fesleğenin farmakolojik etkileri: kalitatif ve kantitatif çalışmalar

    Pharmacological effects of basil: qualitative and quantitative studies

    BEYZA NUR ARSLAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    Eczacılık ve FarmakolojiÇukurova Üniversitesi

    Tıbbi Farmakoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NACİYE DÖNDAŞ