Geri Dön

Makromoleküllerin simülasyon teknikleri ile incelenmesi

Investigation of macromolecules with simulation techniques

PDF İndir

  1. Tez No: 721519
  2. Yazar: ÖZGÜR GÜVEN
  3. Danışmanlar: PROF. DR. FATİH YAŞAR
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyofizik, Biyokimya, Fizik ve Fizik Mühendisliği, Biophysics, Biochemistry, Physics and Physics Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2021
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Fizik Mühendisliği Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Fizik Mühendisliği Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: 90

Özet

Alzheimer Hastalığı, Aβ (Aβ40 ve Aβ42) plaklarının beyinde zararlı etkilerinden dolayı meydana gelen nörodejeneratif bir hastalıktır. Bu nedenle protein yapısının kararlılığını etkileyen faktörler, özellikle tedavi edici ajanların belirlenmesi için oldukça önemlidir. Bu çalışmada 5:5 ve 8:8 oranında iç içe geçmiş Aβ40 ile Aβ42 izoformlarının birlikte bulunduğu protein yapısı, hem basınç sabit tutularak (NPT-İzobarik Küme) hem de basınç sabit tutulmadan (NVT-Kanonik Küme) moleküler simülasyon teknikleri ile incelenmiştir. Çalışma sonucunda sistemin kararlı olup olmadığına ilişkin analizler elde edilmiştir. Analiz sonuçlarına bakıldığında ortalama hidrojen bağı ve beta içerikleri değerlerinin sistemin kararlılığında etkili olduğu görülmüştür. Ortalama Rmsd, hidrojen bağı, beta içerikleri ve C'lar arasındaki bağlantı sayılarının uyuştuğu ve 8:8 oranındaki sistemin 5:5 oranındaki sisteme göre daha kararlı olduğu tespit edilmiştir. Buna ek olarak literatürde belirtilen hidrofobik bölgeler, Sasa değerleri ölçülerek bulunmuş ve literatürle olan uyumu gösterilmiştir. Ayrıca bu çalışma içerisinde literatürde belirtilen Glu22/Asp23-Lys28 arasındaki tuz köprüleri gözlemlenmiş ve üzerinde durulmuştur. Aβ40 ve Aβ42 izoformları arasında gözlemlenen etkileşimler iki yapının birlikte fibrilize olabileceğini ortaya koymuştur.

Özet (Çeviri)

Alzheimer's Disease is a neurodegenerative disease that occurs due to the harmful effects of Aβ (Aβ40 and Aβ42) plaques in the brain. Therefore, the factors affecting the stability of the protein structure are very important, especially for the determination of therapeutic agents. In this study, the protein structure in which the Aβ40 and Aβ42 isoforms are intertwined in the ratio of 5:5 and 8:8 were investigated with molecular simulation techniques both by keeping the pressure constant (NPT-Isobaric Cluster) and without keeping the pressure constant (NVT-Canonical Cluster). As a result of the study, analyzes on whether the system is stable or not were obtained. Considering the results of the analysis, it was seen that the average Rmsd, hydrogen bond and beta contents values were effective on the stability of the system. It has been determined that the average Rmsd, hydrogen bond, beta contents and contact numbers between C's agree and the 8:8 ratio system is more stable than the 5:5 ratio system. In addition, the hydrophobic regions specified in the literature were found by measuring the Sasa values and their compatibility with the literature was shown. In addition, in this study, the salt bridges between Glu22/Asp23-Lys28 mentioned in the literature were observed and emphasized. The interactions that observed between Aβ40 and Aβ42 isoforms suggested that the two structures could fibrillate together.

Benzer Tezler

  1. Tez No

    216200

    Makromoleküllerin simülasyonunda solvent etkilerinin araştırılması ve etkin algoritmaların geliştirilmesi

    Investigation of solvation effects in simulations of macromolecules and development of effective algorithms

    GÖKHAN GÖKOĞLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2007

    Fizik ve Fizik MühendisliğiHacettepe Üniversitesi

    Fizik Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF.DR. TARIK ÇELİK

  2. Tez No

    131103

    Multikanonik simülasyon yöntemi ile biyomoleküllerin incelenmesi

    Investigation of biological molecules by multicanonical simulation methods

    HANDAN ARKIN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2003

    Fizik ve Fizik MühendisliğiHacettepe Üniversitesi

    Fizik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. TARIK ÇELİK

  3. Tez No

    498431

    Tetramerik hexcoil-ala demetinin moleküler dinamik simülasyon yöntemi ile incelenmesi

    Investigation of tetrameric hexcoil-ala bundle by molecular dynamics simulation method

    HAKAN ALICI

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2018

    BiyofizikBülent Ecevit Üniversitesi

    Fizik Ana Bilim Dalı

    DOÇ. KADİR DEMİR

  4. Tez No

    868867

    Developing a detailed framework for covalent docking, implementation and comparative assessment of different tools on a benchmark set of protein-ligand complexes

    Kovalent kenetlenme metodunun ayrıntılı prosedürünün çıkarılması, kontrol ve özgün olarak belirlenecek protein-küçük molekül çiftleri üzerinde uygulanması ve sonuçların karşılaştırmalı analizi

    AHMET CAN TEKELİ

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2024

    Biyomühendislikİstanbul Medeniyet Üniversitesi

    Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ SALİHA ECE ACUNER ZORLUUYSAL

  5. Tez No

    689420

    Development of a hybrid methodology for investigation and manipulation of functional mechanisms of biological macromolecules with a focus on non-globular proteins

    Globüler olmayan proteinler kapsamında biyolojik makromoleküllerin işlevsel mekanizmalarının incelenmesi ve manipülasyonu için hibrid bir yöntemin geliştirilmesi

    BURÇİN ACAR

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2021

    BiyofizikBoğaziçi Üniversitesi

    PROF. DR. AHMET ADEMOĞLU

    PROF. DR. TÜRKAN HALİLOĞLU

Geri Dön