Anoxybacillus ayderensis Ay9 β-glukozidaz g226e mutantınınkarakterizasyonu
Characterization of mutant β-glucosidase g226e from Anoxybacillusayderensis
- Tez No: 747149
- Danışmanlar: DOÇ. DR. KADRİYE İNAN BEKTAŞ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyoloji, Biology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2022
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Karadeniz Teknik Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji Bilim Dalı
- Sayfa Sayısı: 81
Özet
Enzimler, metabolik yolakların biyolojik anahtarlarıdır. Bu metabolik yolaklarda görev alan enzimlerden biri olan β-glukozidaz doğada yaygın olarak bulunur ve tüm yaşayan organizmalarla ilişkilidir. Glukoz hidrolaz ailesinin önemli bir grubunu temsil eden β-glukozidaz çok sayıda doğal ve yapay substratları bulunur ve bu substratlara karşı özgünlüğü farklıdır. Bu nedenle, endüstriyel açıdan önemlidir. Bu çalışmada, Anoxybacillus ayderensis Ay9 suşundan önceden kolonlamış ve N222S mutasyonuna sahip β-glukozidaz enzimine ikinci bir mutasyon yapmak amacıyla 226. Rezidüsündeki glisin glütamik aside dönüştürüldü. Daha sonra mutasyonun enzim üzerindeki etkisinin anlaşılması için enzim karakterizasyonu substrat olarak p-nitrofenil β-d-glukopiranozid (pNPG) kullanılarak yapıldı. Enzimin optimum sıcaklığı 50°C ve optimum pH değeri 7olarak belirlendi. Enzimin Km, Vmax, kcat ve Km/kcat değerleri sırasıyla 0,35 mM, 16,61 U/mg, 14,98 s-1, 42,26 s-1mM-1 olarak belirlendi.
Özet (Çeviri)
Enzymes are biological keys of metabolic pathways. β-glucosidase taking part in methabolic pathways is widespread and associated with all living things. β-glucosidase representing an significant group of glycoside hydrolase family has plenty of natural and artificial substrates. Also, it shows different substarate specificity against these substarates. Therefore, it is important for industrial application. In this study, the enzyme which has already been cloned from Anoxybacillus ayderensis Ay9 was used. Also, this enzyme has already been mutation with N222S. For the purpose of making the second mutation at position 226, glycine was converted to glutamic acid. After that enzyme characterization was performed to investigate the mutation effect on the enzyme by using p-nitrophenyl β-d-glucopyranoside (pNPG) as a substrate. The optimum temperature of enzyme was 50°C and the optimum pH was 7. Kinetic parameters were determined as 0,35 mM, 16,61 U/mg, 14,98 s-1, 42,26 s-1mM-1 for Km, Vmax, kcat ve Km/kcat values, respectively.
Benzer Tezler
- Anoxybacillus ayderensis Ay9 ısıl kararlı β-Glukozidazının çift mutasyonu (G226Q/Y227F), karakterizasyonu ve bazı polifenolik substratların antioksidan kapasiteleri üzerine etkilerinin araştırılması
Double mutation (G226Q/Y227F) of Anoxybacillus ayderensis Ay9 thermal stable β-Glucosidase, characterization and investigation of the effects of some polyphenolic substrates on antioxidant capacities
MİNE KARAOĞLAN
Yüksek Lisans
Türkçe
2022
BiyokimyaAtatürk ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. AHMET ADIGÜZEL
- Bazı termofolik bakterilerdeki katalaz aktivitesinin incelenmesi
Investigation of catalase activities from some thermophilic bacteria
BARBAROS DİNÇER
- Termofilik Anoxybacillus ayderensis ksilanazının klonlanması, üretimi, saflaştırılması ve biyokimyasal karakterizasyonu
Clonig, production, purification, and biochemical characterization of thermophilic xylanase from Anoxybacillus ayderensis
ZÜLEYHA AKPINAR
Doktora
Türkçe
2024
BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan ÜniversitesiSu Ürünleri Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ HAKAN KARAOĞLU
- recN, flaA ve ftsY genlerine göre Anoxybacillus cinsinin moleküler analizi
Molecular analysis of the genus Anoxybacillus based on the sequence similarity of te genes recN, flaA and ftsY
DİLŞAT NİGAR ÇOLAK
Yüksek Lisans
Türkçe
2007
BiyolojiKaradeniz Teknik ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ALİ OSMAN BELDÜZ
- Bazı basil türlerinin β-galaktosidaz gen ve enzimi üzerine çalışmalar
Studies on the β-galactosidase gene and enzyme of some bacilli strains
ŞABAN TUNÇ