Geri Dön

Anoxybacillus gonensis'ten ısılkararlı bir alfa-amilazın karakterizasyonu

Characterization of a thermostable alpha-amylase from Anoxybacillus gonensis

  1. Tez No: 139110
  2. Yazar: İBRAHİM OMAROV
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. SAADETTİN GÜNER
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: ısılkararlı, a-amilaz, nişasta, termofil, Anoxybacillus gonensis V, thermostable, a-amylase, starch, thermophile, Anoxybacillus gonensis VI
  7. Yıl: 2003
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Karadeniz Teknik Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 54

Özet

ÖZET Türkiye'deki çeşitli kaplıcalardan daha önce izole edilmiş olan yedi termofilik bakterinin nişasta hidrolizleme yetenekleri kalitatif olarak tarandı ve Anoxybacillus gonenis (A4 ve A7), Saccharococcus caldoxylolyticus TK4 ve Anoxybacillus puschinoensis A8 suşlarının potansiyel a-amilaz üreticisi olduğu belirlendi. Bu termofi İlerin 50-60 °C aralığında optimum büyüme sıcaklıklarına sahip olduğu ve bu sıcaklıklarda oldukça yüksek amilaz aktivitesi gösterdiği gözlendi. Anoxybacillus gonenis A4 susundan hazırlanan ham enzim özütündeki a-amilazm optimum pH ve sıcaklık değerlerinin sırasıyla 7,5 ve 50 °C olarak bulundu. Çok geniş pH değerlerinde 24 saat saklandığında bile enzim aktivitesinin %60'ın üzerinde korunduğu gözlendi. Bu enzimin ticari olarak bulunan patates, mısır ve buğday nişastasının hidrolizinde oldukça etkili olduğu bulundu. Nişasta substratı varlığında elde edilen kinetik veriler, basit Michaelis- Menten eşitliğine oldukça uygun olup, bu susta mevcut a-amilaz için gözlenen Vm^ ve Km değerleri sırasıyla 0.42 mg mL“1 dak”1 mg"1 protein ve 1,4 mg/mL olarak belirlendi, a- Amilaz aktivitesinin çeşitli mono-, di- ve trivalent metal iyonlarına karşı davranışı farklılıklar gösterdi. Na+, Mg+2, Ni+2 ve Fe+2 a-amilaz aktivitesi için birer aktifleyici olarak rol oynamaktadır. Cu+2, Ca+2 ve Cd+2 ise oldukça güçlü inhibisyon gösterdi. Ayrıca, enzimi 10 mM üre daha etkinleştirirken EDTA aktiviteyi inhibe etti ki bu sonuç enzim için bazı metallerin varlığının gerekliliğini ortaya koymaktadır. Metabisülfitin enzim aktivitesini tamamen düşürmesi enzim aktif bölgesinde veya diğer bazı bölgelerde bulunan disülfür köprülerinin amilazın nişastanın hidrolizini katalizlemesinde oldukça kritik bir rol oynadığını göstermektedir.

Özet (Çeviri)

SUMMARY Characterization of a thermostable a-amylase from Anoxybacillus gonensis Potentials of previously isolated seven termophilic bacteria for the hydrolysis of starch were screened qualitatively on starch-agar plates and four of them, Anoxybacillus gonenis A4 and A7, Saccharococcus caldoxylolyticus TK4 and Anoxybacillus puschinoensis A8 were found to be a-amylase producers. The optimum temperatures of the thermophiles ranged from 50 to 60 °C and they have shown appreciable a-amylase activities at these temperatures. a-Amylase activities of crude extracts prepared from extracellular supernatants of Anoxybacillus gonenis A4 liquid culture media exhibited pH- and temperature-optima at 7.5 and 50 °C, respectively. The enzyme retains 60% of its original activity when kept at a wide range of pH values for 24 hours. The substrate specificity of the enzyme was very high for commercially available starches from potato, maize and wheat. The kinetic data obtained in the presence of starch were consistent with a simple Michaelis-Menten equation and the kinetic parameters, Vmaks ve Km, extracted from Lineweaver-Burk plots were 0.42 mg mL“1 min”1 mg"1 protein and 1.4 mg/mL, respectively. a-Amylase behaved very differently against various mono-, di- and trivalent metal ions. Na+, Mg+2, Ni+2 and Fe+2 are activators for the a-amylase whereas Cu+2, Ca+2 and Cd+2 were strongly inhibitory. While urea activated the enzyme EDTA inhibited the activity indicating the requirement of some metal ions for the activity. Moreover, the inhibition of amylase activities by metabisulfite may result from a critical role of some disulfide bridges either at the active site or other sites responsible for the catalysis of starch hydrolysis.

Benzer Tezler

  1. Yeni bir termofilik bakterinin, Anoxybacillus gonensis, polihidroksibutirat parçalama yeteneğinin incelenmesi

    Investigation of polyhydroxybutyrate degradation capabilities of a novel bacterium, Anoxybacillus gonensis

    DENİZ ŞİŞİK

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2003

    KimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. SADETTİN GÜNER

  2. Anoxybacıllus gonensis 05s15'ten izole edilen yeni, küçük ve halkasal bir plazmitin (pAnox1) karakterizasyonu

    Characterization of a novel small and circular plasmid (pAnox1)isolated from Anoxybacillus gonensis 05s15

    GAMZE ÇUBUKCI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    BiyolojiKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. HALİL İBRAHİM GÜLER

  3. Anoxybacillus gonensis Z4 suşundan ekstraselüler ?-amilaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu

    Purification and characterization of extracellular ?-amylase from anoxybacillus gonensis Z4 strain

    NİMET BALTAŞ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2012

    BiyokimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEVGİ KOLAYLI

    YRD. DOÇ. DR. BARBAROS DİNÇER

  4. Bazı termofolik bakterilerdeki katalaz aktivitesinin incelenmesi

    Investigation of catalase activities from some thermophilic bacteria

    BARBAROS DİNÇER

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2005

    KimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    Y.DOÇ.DR. AHMET ÇOLAK

  5. Anoxybacillus gonensis G2t glukoz izomerazının ısıl kararlılığının K111R-L313I-V101R-A353G/F/W VE T428E/S bölge spesifik mutasyonları ile geliştirilmesi

    Improvement thermal stability of glucose isomerase from Anoxybacillus gonensis g2t by site directed mutagenesis K111R-L313I-V101R-A353G/F/W and T428E/S

    SEYHAN RAKICI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan Üniversitesi

    Su Ürünleri Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ HAKAN KARAOĞLU