Geri Dön

Sakkarozun invertaz ile hidroliz kinetiğinin ve invertaz deaktivasyonunun incelenmesi

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 172998
  2. Yazar: NURSABAH BAŞÇI
  3. Danışmanlar: Y.DOÇ.DR. SERDAR ÇELEBİ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 1985
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 135

Özet

ÖZET Bu çalışmada, sakkarozun serbest maya invertazı ile hidrolizi kesikli düzende incelenmiştir. Deneysel çalışmalarda, sıcaklığı, pH'ı ve karıştırma hızı denetlenebilen 400 mi. tep kime hacimli bir karıştırmalı kap kullanılmıştır. Kullanılan invertaz ekmek mayası (Bakers' Yeast) kökenli olup pH=4. 5 ve T=5 5 C'da maksimum aktivite göstermektedir. Sakkarozun hidrolizinde yüksek tepkiyen derişimlerinde (>0.29M. Sakkaroz) ortamdaki serbest su derişimindeki azalma ve tepkiyen inhibisyonu tepkime hızında düşmeye neden olmak tadır. Bu nedenle, bu iki etki önce ayrı ayrı ve daha sonra birlikte ele alınmış ve önerilen kinetik mekanizmalara göre türetilen tepkime hızı bağıntılarının deneysel değerler ile uyumlulukları tartışılmıştır. Tepkiyen inhibisyonu ve serbest su derişimi etkileri birlikte alındığında, en genel haliyle önerilen tepkime mekanizmasında yer alan kinetik sabitlerle ilgili bağıntılar,“Çoklu Doğrusal Regresyon Analizi”uygulanarak hesaplanmış ve bu değerlerden yararlanılarak klasik grafik çözümleme yöntemlerinin geçerlilik sınırları tartışılmıştır. Kesikli düzende çalışıldığında enzim aktivitesi, iş letme koşullarındaki (pH, sıcaklık, v.b.) deaktivasyonunun yanı sıra tepkiyen azalması ve/veya ürün inhibisyonundan da etkilenmektedir. İnvertaz-sakkaroz hidroliz sisteminde bu üç etki bir arada görülmektedir. Bu nedenle, invertazm sadece işletme koşullarındaki deaktivasyonun saptanabilmesi amacıyla, sakkaroz azalması ve ürün (D-Fruktoz) inhibisyonu etkilerinin tepkime hızındaki düşmeye katkıları belirlenmiş ve bu etkilerin çıkartılmasıyla elde edilen gerçek enzim aktivitesi değerleri üstel deaktivasyon modelinde kullanılmıştır. Bu çalışma sonucunda, 55 C sıcaklık ve pH=4.5'de, tepkiyen derişiminden bağımsız gerçek deaktivasyon sabiti kj=0. 02417 dk -1 ve invertaz aktivite yarı ömrü ^1/2=29 dk. olarak bulunmuştur.

Özet (Çeviri)

Özet çevirisi mevcut değil.

Benzer Tezler

  1. Poli(PHE-LYS) ile modifiye edilen polistiren yüzeylerde invertazın immobilizasyonu ve kinetiğinin incelenmesi

    Poly (PHE-LYS) modification of polystyrene surfaces for invertase immobilization and investigation of kinetics

    KAMİLE NAZAN TURHAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1994

    Gıda MühendisliğiHacettepe Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ.DR. MEHMET MUTLU

  2. Glukonik asit ve 5-hidroksimetil furfuralın eş zamanlı olarak üretilmesi

    Co-production of gluconic acid and 5-hydroxymethyl furfural

    ABDULKADİR GÜL

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    BiyomühendislikFırat Üniversitesi

    Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MUHAMMET ŞABAN TANYILDIZI

  3. Şeker pancarı melasından immobilize rekombinant E.coli KO11ile biyoetanol üretiminin araştırılması

    Investigation of bioethanol production from sugar beetmolasses by immobilised recombinant E.coli KO11

    NUR KEVSER DOĞAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2018

    BiyomühendislikFırat Üniversitesi

    Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ MEHMET KALENDER