Protein katlanmasında farklı protein spesifik model yaklaşımlar: Kooperatif ve kooperatif olmayan katlanma/açılma geçişleri ve termodinamik analizi
Different protein-specific model approaches in protein folding: Cooperative and non-cooperative folding/unfolding transition and their thermodynamic analysis
- Tez No: 238035
- Danışmanlar: DOÇ. DR. HÜSEYİN KAYA
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Fizik ve Fizik Mühendisliği, Physics and Physics Engineering
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2009
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Atatürk Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Fizik Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 127
Özet
Proteinler sahip oldukları zincir uzunlukları ve amino asit içeriğine göre; bariyersiz iki durum ve çok durumlu termodinamik geçişler göstermektedirler. Kalorimetrik deneyler ile protein katlanma/açılma geçişlerinin türü belirlenebilse de; hangi konformasyonel geçişlerin bu davranışlara sebep olduğu, bu konformasyonel geçişleri sağlayan etkileşim mekanizmalarının neler olduğu, amino asit içeriğinin protein dinamiğine etkileri deneysel tekniklerin yetersizliği dolayısıyla tam olarak açıklanamamaktadır.Bu tez çalışmasında farklı termodinamik davranışlara sebep olabilecek: protein zincir uzunluğu, protein katlanmış yapı topolojisi, amino asitler arası etkileşim mesafesi, uniform ve heterojen etkileşim yaklaşımları irdelenerek detaylı bir şekilde incelenmiştir. Modelleme çalışmamızda protein spesifik modeler ve Langevin dinamiği içeren moleküler dinamik simülasyon tekniği kullanılmıştır.Trajektöri, serbest enerji ve ısı kapasitesi gibi termodinamik analizler sonucunda; yerel etkileşim miktarı yüksek olan alfa proteinlerin çoğunluğunda bariyersiz geçişler gözlemlenmiş olup, tamamen beta yapılı proteinlerde ise aynı davranışa zincir uzunluğunun kısa oluşu sebep olmaktadır. Diğer taraftan uzun beta dönüşlerinin bariyersiz davranış yerine iki-durum davranışı gözlenmesine sebep olduğu ortaya çıkmıştır. Ayrıca katlanma/açılma geçiş sıcaklıklarını amino asit başına düşen katlı konformasyon enerjisinin belirlediği gözlemlenmiştir.Bu çalışmanın diğer önemli noktası ise bu araştırma sırasında geliştirilen ve amino asitlerin fiziko-kimyasal özelliklerini içeren heterojen etkileşimli modellerin, mutasyonların protein dinamiğine etkisini ve protein evrimini inceleyebilmek için prototip bir model olmasıdır.
Özet (Çeviri)
Proteins may show barrierless, two-state, and multi-state thermodynamic transition depending on their chain length and amino acids content. Although the types of protein folding/unfolding transitions can be determined by calorimetric experiments, due to the inadequacy of experimental methods one may not easily explain: what types of the conformational transitions give rise to these behaviors, what types of interaction mechanisms provide these conformational transitions, and what the effects of the amino acid content on protein dynamics is?In this study, length of protein chain, topology of protein native structure, interaction distance between amino acids, uniform and heterogeneous interaction approaches that may cause different thermodynamics behaviors are investigated in detail. In our modeling study, molecular dynamic simulation technique with Langevin dynamics and protein specific models are used.As a result of thermodynamics analysis such as trajectory, free energy, and heat capacity analysis, while in many of the alpha proteins which have high amount of local interactions, barrierless transitions are observed, same behavior is caused by shortness of the chain in all beta- structured proteins. On the other hand, the observation that long beta turns lead to two-state transition instead of barrierless transition is emerged. Besides, it is observed that folding/unfolding transition temperatures are determined by conformational energy per amino acid in native structure.Another important point of this study is that models with heterogeneous interactions developed during the study which includes physico-chemical properties of amino acids are prototype models to examine protein evolution and the effects of mutations on protein dynamics.
Benzer Tezler
- Endoplazmik retikulum stres modeli oluşturulan fare ovaryumlarında katlanmamış protein yanıtının araştırılması
Investigation of unfolded protein response in mouse ovaries created with an endoplasmic reticulum stress model
GİZEM ÖZTAŞ
Yüksek Lisans
Türkçe
2022
Histoloji ve EmbriyolojiEge ÜniversitesiHistoloji ve Embriyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. AYŞEGÜL UYSAL
- Differential expression of proteins in active and inactive phases of Behçet's syndrome
Behçet sendromunun aktif ve inaktif fazlarında farklı protein ekspresyonları
KIYMET ASLI KİREÇTEPE AYDIN
Doktora
İngilizce
2019
Moleküler Tıpİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. EDA TAHİR TURANLI
- The ubiquitin/proteasome system related role of Bag-1L in breast cancer
Bag-1L'in ubikuitin/proteazom sisteminde rolünün meme kanserinde incelenmesi
SEVİLAY ACAR
Yüksek Lisans
İngilizce
2018
Biyolojiİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. GİZEM DİNLER DOĞANAY
- Investigation of the effect of ATP13A2 (PARK9) frameshift mutation on the protein function
ATP13A2 (PARK9) çerçeve kayması mutasyonunun protein fonksiyonuna etkisinin incelenmesi
KORAY KIRIMTAY
Doktora
İngilizce
2021
Biyolojiİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ARZU KARABAY KORKMAZ
- HSP90 proteini için inhibitör olabilecek yeni heterosiklik yapı içeren moleküllerin sentezi ve in-silico analizleri ile biyo-aktivite özelliklerinin incelenmesi
Investigation of bio-activity properties by synthesis and in-silico analysis of molecules containing new heterocycic structure that may be inhibitors for HSP90 protein
BEYZA SENA ESER
Yüksek Lisans
Türkçe
2023
BiyokimyaSelçuk ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SERKAN ERDEMİR
PROF. DR. YUSUF TUTAR