N- ve O- glikozilasyonu engellenmiş balb/c fare böbrek dokusunda histopatolojik ve glikozaminoglikan değişikliklerinin belirlenmesi
Determination of histopathological and glycosaminoglycan alteriations in inhibited N- and O- glycosilation of a balb/c mouse kidney tissue
- Tez No: 291086
- Danışmanlar: DOÇ. DR. REMZİYE DEVECİ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyoloji, Biology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2011
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ege Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 77
Özet
Böbrekler vücutta sıvı bilenlerinin düzenlenmesini ve atık ürünlerin uzaklaştırılması esnasında kritik homeostetik rol üstlenirler. Ek olarak böbrek dokusunda pekçokglikoprotein mevcuttur. Glikoproteinler, küçük fakat yapısal olarak kompleks olankovalen bağlıoligosakkaritler içerirler. Hayvan hücrelerinde iki farklı tipte şeker içeren protein bulunur: Glikoproteinler ve proteoglikanlar.Birçokplazma membran proteini hormonlar için reseptör olarak görev yapan veya dolaşımdaki diğer proteinler vehücreler arası etkileşimlere aracılık eden proteinler glikoproteinyapısındadır. Endoplazmikretikulumun ve Golgi aygıtının proteinlerininçoğu ve hücreler tarafından salgılanan serum ve mukusproteinleri de glikoprotein yapısındadır. Glikozilasyon, proteinlerinsentezlendikten sonra meydana gelen en önemli değişimidir.Glikozilasyonendoplazmikretikulumda protein sentezi sırasındaveya protein sentezlendikten sonra Golgiayıgıtna transferi sırasındameydana gelir. Glikoproteinlerin karbonhidrat zincirlerinin fonksiyonu çeşitlidir: Proteini denaturasyonakarşıstabilizeedebilirler,proteiniproteolitik parçalanmaya karşı korurlar, çözünürlüğünü arttırırlar veya hücreler arası etkileşimlerde hücrelerin birbirinitanımasını sağlarlar.Bu çalışmada N- ve O- bağlı glikozilasyonun engellenmesinin farelerin böbreklerindeki etkilerinin histolojik olarak değişimi ve ayrıcabazıglikozaminoglikanların değişimlerini kolaylıkla gözlemleyebildik.N- ve O- glikozilasyonun engellenmesinin böbrekte çeşitli anormalliklere neden olmuştur.Sonuç olarak glikozilasyonun engellenmesi ile fare böbrek dokusunda hem fizyolojik olarak hemde histolojik olarak olumsuz etkilere neden olduğu saptanmıştır.
Özet (Çeviri)
The kidneys play a critical homeostatic role in the regulation of body fluid composition and excretion of waste products. İn addition that there are lots of glycoprotein in thistissue. Glycoproteins contain covalently linked oligosaccharides that are small but structurally complex. There are two distinct types of sugar containing proteins that ocur animal cells: glycoproteins and proteoglycans. Most of the proteins that are integral components of the plasma membrane and that function as receptors for hormones or other molecules in the circulation, or that mediate interactions between cells, are glycoproteins. In addition,many of the proteins of , are glycoproteins. Indeed, glycosylation is the majör postsynthetic modification of proteins; it ocurs either during the course of protein synthesis in the endoplasmic reticulum or once the protein has been synthesised and transported to the Golgi apparatus. The functions of carbohydratechains of the resulting glycoproteins are diverse: they may stabilise the protein against denaturation, protect it from proteolytic degradation, enhan ceitssolubility, orserve as recognitionsignalstofacilitatecell-cellinteractions.İn thiswork, inhibition of N- and O- gliycosilation in Mouse kidneycausesomehisologicalalteriationsandsomeglycosaminoglycanlookseasily. İnhibition of N- and O- gliycosilationcause soma abnormalresult in musekidney.As resultsinhibition of N- and O- gliycosilationcauseshistologycalandphysiologicalproblem.
Benzer Tezler
- N- ve O- glikozilasyonu engellenmiş BALB/C fare embriyolarının gelişen karaciğer dokusunda apoptozisin ve sialik asitle ilişkisinin mikroskobik, stereolojik ve analitik yöntemlerle belirlenmesi
Determination of apoptosis and apoptosis-sialic acid relation during developing liver tissue in inhibited N- and O- glycosylation in embriyonic BALB/C mouse by microscopic, stereologic and analytic methods
HÜSEYİN ÖZAYDIN
Yüksek Lisans
Türkçe
2011
BiyoteknolojiEge ÜniversitesiBiyoteknoloji Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. REMZİYE DEVECİ
- Hepatoselüler karsinoma ve nöroblastoma hücre hatlarında insan telomerazı htert alt birimi olası glikozilasyon profilinin biyoinformatik ve deneysel yöntemlerle belirlenmesi
Determination of potential glycosylation profile for human telomerase's htert subunit in hepatocellular carcinoma and neuroblastoma cell line with bioinformatic and experimental methods
SİNEMYİZ ATALAY
- Transkripsiyon faktörü TFIIB'nin glikozilasyon profilinin biyoinformatik ve deneysel olarak belirlenmesi
Determination of the transcription factor TFIIB glycosylation profile by using bioinformatics and experimental methods
MUHAMMET USLUPEHLİVAN
- Zika ve Dang virüsleri NS4A proteini ile insan Sec61G proteini glikozilasyon profillerinin glikoinformatik analizi ve protein-protein etkileşimlerinin farklı moleküler docking yaklaşımları ile hesaplamalı analizi
Glycoinformatics analysis of the glycosylation profiles of Zika and Dengue viruses NS4A protein and human sec61g protein and computational analysis of the protein-protein interactions with different molecular docking approaches
MUHAMMET USLUPEHLİVAN
- FoxP2 gen ve proteininin biyoinformatik analizi
Bioinformatic analysis of FoxP2 gene and protein
AHMET EFE KÖSEOĞLU