Interfaces of intrinsically disordered proteins
Doğal düzensiz proteinlerin arayüzleri
- Tez No: 333161
- Danışmanlar: PROF. DR. ÖZLEM KESKİN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2013
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Koç Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 55
Özet
Yakın zamana kadar, literatürde bütün proteinlerin sabit üçüncül (tersiyer) yapıya sahip olduğu görüşü ağırlık kazanmış durumdaydı. Ancak yapılan çalışmalar bazı proteinlerin ya da protein bölümlerinin fizyolojik şartlar altında katlanmamış olarak bulunduğunu göstermektedir. Bu özelliği gösteren proteinlere doğal düzensiz proteinler ya da aslen katlanmamış proteinler denilmektedir. Düzensiz proteinler birçok önemli biyolojik fonksiyonda anahtar roller almaktadırlar. Özellikle sinyal aktarımı ve regülasyon için, düzensiz proteinler oldukça önemlidir.Bu proje temel olarak düzenli ve düzensiz proteinler ve onların arayüzlerinin farkları üzerinde durmaktadır. Bu amaçla veri setimizdeki proteinleri (1) düzenli ve (2) düzensiz proteinler olmak üzere ikiye ayırdık. Daha sonar bu proteinleri yapısal özellikler ve kimyasal doğalarına göre inceledik. Erişilebilir yüzey alanlarını ve amino asit başına düşen alanları yapısal özelliklerini karşılaştırmak için kullandık. Ayrıca proteinlerin düzenli ya da düzensiz oluşuna göre sıcak nokta sayısının nasıl değiştiğini de inceledik. Kimyasal doğalarını karşılaştırmak için, protein ve arayüzlerdeki polar amino asitlerin apolar amino asitlere oranını hesapladık. Düşük hidrofobik içerik düzensiz proteinler için önemli bir gösterge olduğu için, hidrofobi karşılaştırmalarında polar/apolar oranı kullanıldı. Ek olarak, düzensiz proteinlerin bağlanma tercihleri de analiz edildi.Bu projede ikinci amacımız düzensiz proteinler için yeni bir arayüz tipi oluşturmaktı. Arayüzler yapılarına ve fonksiyonlarına göre 3 gruba ayrılmaktadırlar. Bu gruplar Tip 1, Tip 2 ve Tip 3 olarak adlandırılmıştır. Bizim amacımız da düzensiz proteinlerin arayüzlerinden oluşan Tip 4`ü oluşturmaktır.
Özet (Çeviri)
Until quite recently, the common belief was that every protein has stable tertiary structure. However, now it is widely known that some proteins or regions of the proteins can be unfolded under physiological conditions. The proteins that carry these properties are called as intrinsically disordered proteins or natively unfolded proteins. Disordered proteins play a key role in many critical biological functions. Especially for signalling and regulation, intrinsically disordered proteins are of crucial importance.This project mainly focuses on the differences between ordered and disordered proteins and their interfaces. For this purpose, we separate the proteins in our database into two groups: (1) Disordered, (2) Ordered proteins. We do the analysis according to their structure and chemical nature. Concerning the structural comparison, the accessible surface areas and per residue areas are typical features that we use. Also, we investigate the change of hot spot residues with respect to disorder changes. For comparing the chemical nature, the ratio of the polar amino acids to non-polar amino acids in proteins and interfaces are calculated. Since low hydrophobic content is an important indicator for disordered proteins, polar/apolar ratios are used for comparing hydrophobicity. In addition, binding preferences of intrinsically disordered proteins are analyzed.Also, another aim of this work is to create new interface type for disordered proteins. Interfaces separated into three groups according to their structures and functions. These groups are called as Type 1, Type 2 and Type 3. Thus, our aim is forming Type 4 for disordered proteins.
Benzer Tezler
- Environment induced conformational transition in peptides
Peptitlerde çevresel etkilerle yapısal geçişler
CAHİT DALGIÇDİR
Doktora
İngilizce
2014
BiyofizikKoç ÜniversitesiHesaplamalı Bilimler ve Mühendislik Ana Bilim Dalı
YRD. DOÇ. DR. MEHMET SAYAR
- Characterization of the PATZ1 BTB domain
PATZ1 BTB alanının karakterizasyonu
SOFIA PIEPOLI
Doktora
İngilizce
2020
BiyolojiSabancı ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MEHMET BATU ERMAN
PROF. DR. CANAN ATILGAN
- Modeling dynein dynamics and its interactions with microtubules and microtubule-associated proteins using molecular dynamics simulations
Moleküler dinamik simülasyonları kullanarak dinein dinamiğinin ve mikrotübüller ve mikrotübül ilişkili proteinlerle etkileşimlerinin modellenmesi
MERT GÖLCÜK
Doktora
İngilizce
2024
Biyofizikİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. MERT GÜR
- Harmonic vibration analysis of large structures with local nonlinearity
Bölgesel yapısal doğrusalsızlık içeren büyük sistemlerin harmonik titreşim analizi
DİREN ABAT
Yüksek Lisans
İngilizce
2009
Makine MühendisliğiOrta Doğu Teknik ÜniversitesiMakine Mühendisliği Bölümü
PROF. DR. H. NEVZAT ÖZGÜVEN
