Geri Dön

Membran proteinlerine iyon ve ligant bağlanmasının serbest enerji hesabı

Free energy calculation of ion and ligand binding to membrane proteins

  1. Tez No: 343682
  2. Yazar: MURAT ÇAVUŞ
  3. Danışmanlar: YRD. DOÇ. DR. AKİF ÖZBAY, PROF. DR. TURGUT BAŞTUĞ
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyofizik, Fizik ve Fizik Mühendisliği, Biophysics, Physics and Physics Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2013
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Gazi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Fizik Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 130

Özet

Membran proteinleri, iyon kanalları, taşıyıcılar ve reseptörler, biyolojik olarak önemli proteinler arasındadır. Zira onlar hücrelerin çevreleri ile iletişimine izin verir. Dolayısıyla membran proteinleri hemen hemen bütün ilaçlara hedef durumundadır. Deneysel ve hesaplamalı bilimlerde son yıllarda ortaya çıkan gelişmeler membran proteinlerine olan ilgiyi daha da artırmıştır. Bu alanda mihenk taşı olan gelişme elbette membran proteinlerinin kristal yapısının elde edilmesi olmuştur. İlk olarak bakteriyel KcsA potasyum kanalının kristal yapısı elde edilmiş ve arkasından memelilere ait potasyum kanallarının kristal yapıları bulunmuştur. Yaklaşık bir on yıl sonra Glütamin Taşıyıcısının (GltPhT) kristal yapısı elde edilmiştir. Deneysel gelişmelere son olarak eklenen çalışma Na+ kanalının kristal yapısıdır (NavAb). Deneysel gelişmelere benzer, daha hızlı gelişmeler bilgisayar teknolojilerinde de görülmektedir. Paralel hesaplama algoritmalarının donanım teknolojilerindeki gelişmeleri izlemesi, moleküler modelleme ve simülasyon metotlarının benzer gelişmeler göstermesi membran proteinlerinde yapılan hesaplamalı çalışmaları yoğunlaştırmıştır. Bu çalışmada membran proteinlerine örnek teşkil eden lösin (Leu) aminoasit taşıyıcısının ve NavAb iyon kanalının moleküler dinamik modellemesi yapılmıştır. Leu taşıyıcısında iyon bağlanma mekanizması serbest enerji metotları kullanılarak çalışılmıştır. Deneysel çalışmada verilen Na2 bağlanma pozisyonunun en derin potansiyelle, Na1 pozisyonunun ikinci derin ve Leu aminoasitinin en sığ potansiyelle bağlandığı gösterilmiştir. Açık bir Leu taşıyıcısına giren bir Na+ iyonu ilk olarak Na2 bağlanma pozisyonunu dolduracak, arkasından ikinci Na+ iyonu Na1 bağlanma pozisyonunu dolduracak ve en son olarak ta Leu aminoasiti bağlanacaktır. Deneysel çalışmalarda kapalı yapı bulunduğundan sadece iyon/substrat bağlanma süreci incelenmiştir. Çalışmanın ikinci kısmını NavAb iyon kanalının moleküler dinamik modellemesi oluşturmuştur. Voltaj kapılı bakteriyel Nav kanalının kristal yapısı Payandeh tarafından 2011 yılında elde edildi. Voltaj kapılı sodyum kanalları aksiyon potansiyelini başlatması nedeniyle çok önemlidir. Bu kanalda yapı fonksiyon ilişkisinin anlaşılması için moleküler dinamik modelleme çalışması yapılmıştır. Serbest enerji metotları kullanılarak iyon bağlanmasının enerjisi çalışılmış, Na+ iyonu için filtre içinde bağlanma pozisyonları ve bağlanma enerjileri elde edilmiştir. Deneysel verilerden Nav kanalının Cav kanalına benzer olduğu bilinmekte ve Nav kanalında Ca++ iyonu geçtiği gözlenmektedir. Bu çalışmada ayrıca Ca++ iyonunun Nav kanalında geçmesini anlamak için kanal filtresi boyunca Ca++ iyonu için PMF yapılmıştır. Bu çalışma sonucunda Ca++ iyonunun Na+ iyonu ile karşılaştırıldığında daha yüksek bir bağlanma afinitesine sahip olduğu gözlenmiştir. Bunlardan yola çıkarak kanalda bir Ca++ iyonu varken Na+ iyonunun kanal filtresinden geçişinin serbest enerji hesapları çalışılmış, Ca++ iyonunun kanalı tıkadığı gözlenmiştir.

Özet (Çeviri)

Membrane proteins, such as ion channels, transporters and receptors are biologically among the most important proteins because they allow the cells to communicate with their environments; they are the targets of most, and perhaps all, pharmaceuticals. Recent developments emerging in experimental and computational sciences in recent years increased the interest in membrane proteins significantly. Milestone of the development of this area, of course, has been to obtain the crystal structure of membrane proteins. Firstly crystal structure of a bacterial KcsA potassium channel was obtained and then the crystal structures of mammalian potassium channels were found. Nearly a decade later, the crystal structure of glutamate transporter (GltPhT) was obtained. The latest developments in the experimental study are obtaining of the crystal structure of Na channel (NavAb). Similar to experimental progress or even more rapid advances are seen in computer technologies. Developments of parallel computing algorithms in molecular modeling and simulation methods, following the hardware technologies, intensified the computational studies of membrane proteins. In this study, molecular dynamics simulations of NavAb ion channel and leucine (Leu) transporter, which are examples of membrane proteins, were performed. Ion binding mechanism in the leucine transporters was studied by using free energy methods. In the experimental study it was shown that Na2 binding site is found the deepest potential energy, and secondly deep potential energy is found in the Na1 binding site and the shallowest potential energy is found for the amino acid of Leu. Na ions entering into an open Leu transporter is going to occupy firstly the Na2 binding site and secondly the Na1 binding site and finally Leu is going to bind. Since closed structure exists, in experimental studies only ion/ligand binding process was investigated. The second part of the study is molecular dynamics modeling of the NavAb ion channel. The crystal structure of the voltage-gated bacterial Nav channel was obtained in 2011 by Payandeh et al. Voltage-gated sodium channels is very important due to the onset of action potentials. Molecular dynamics modeling has been conducted to understand the structure-function relationship for this channel. Using free energy methods, energetics of ion binding is studied and the binding energies and positions were obtained for Na+ ions in the filter. It has been known from the experimental data that Nav and Cav channels are similar and Ca++ ions are permiating in the Nav channels. A potential of mean force calculation is performed for Ca++ ion through the channel axis of the Nav. As a result of this study we observed Ca++ ions have a higher binding affinity than that Na+. Based on these findings, we studied the transport of Na+ ion through the filter of the channel when there is Ca++ ion in it was studied with potential of mean force and it was observed that Ca++ ion blocks the channel.

Benzer Tezler

  1. Sodyum kanallarında iyon taşınımının ve toksin bağlanmasının moleküler modellemesi

    Molecular modelling of ion transport and toxin binding in sodium channels

    ESRA KÖRPE

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2017

    BiyofizikTOBB Ekonomi ve Teknoloji Üniversitesi

    Mikro ve Nanoteknoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. TURGUT BAŞTUĞ

  2. In silico design of hERG non-blocker compounds with retained pharmacological activity using multi-scale molecular modeling applications

    hERG bloker olmayan farmakolojik aktivitesi korunmuş bileşiklerin çok boyutlu moleküler modelleme uygulamaları ile in siliko tasarımı

    GÜLRU KAYIK

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2017

    Kimyaİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NURCAN TÜZÜN

    DOÇ. DR. SERDAR DURDAĞI

  3. Eritroid hücrelerde G protein ekspresyonunun incelenmesi

    A Study on G protein expression in erythroid cells

    BAHİRE KÜÇÜKKAYA

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1999

    BiyofizikMarmara Üniversitesi

    Biyofizik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. BEKİ KAN

  4. Identification and characterization of meiothermus ruber thiolase and clostridium acetobutylicum thiolase

    Clostridium acetobutylicum tiyolaz ve meiothermus ruber tiyolaz enzimlerinin tanımlanması ve karakterizasyonu

    MELTEM KUTLU

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2013

    Biyokimyaİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Bölümü

    PROF. DR. OYA ATICI

    PROF. DR. THOMAS BRÜCK

  5. Beta-arrestin-2 proteininin P2X7 reseptörü ile etkileşimi

    Beta-arrestin-2 interactions with P2X7 receptors

    SEDA UYSAL

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    BiyofizikAnkara Üniversitesi

    Biyofizik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MEHMET UĞUR