Immobilization of an alcohol dehydrogenase from Bacillus thuringiensis serovar israelnesis on Eupergit C 250 L
Bacillus thuringiensis serovar israelnesis'den alkol dehydrogenazin Eupergit C 250 L üzerine immobilizasyonu
- Tez No: 472554
- Danışmanlar: PROF. DR. AZİZ TANRISEVEN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2017
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Gebze Teknik Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 62
Özet
Enzimlerin gıda, ilaç ve deterjan gibi endüstriyel alanlarda kullanımı son on yılda dikkate değer bir şekilde artmıştır. Endüstriyel enzimlerin küresel Pazar payı 2014 yılında yaklaşık 4.2 milyar dolar iken gelecek beş yıl içinde bunun 6.2 milyar dolara ulaşacağı tamin edilmektedir. Bu artışın sebebi enzimlerin özelliklerinden dolayıdır. Bir oksidoredüktaz grubu enzimi olan alkol dehidrogenaz insan, hayvan maya ve bakteri gibi okaryot ve prokaryot organizmalarda bulunur. Bu enzim nikotin adenin dinükleotit kofaktörünü indirgeyerek primer ve sekonder alkollerin aldehit ve ketona dönüşümünü sağlar. İlaç endüstrisine için oldukça önemi olan kiral alkoller, aldehit ve ketonlar gibi saf enantiyomerik maddelerin üretiminde kullanılan bu enzimlerin önemi son yıllarda giderek artımıştır. Enzimlerin büyük ölçekli üretimlerde kullanımı reaksiyon ve depolama şartlarında dayanıklıklarınla sınırlıdır. Ayrıca, serbest halde kullanılan enzimlerin tekrar kullanımı mümkün olmadığından büyük ölçekli üretimlerde kullanımları pahalıya mal olur. Diğer taraftan, immobilize enzimlerin kullanımı bu gibi sorunları giderebilir. Bu tez çalışmasında, Bacillus thuringiensis serovar israelensis alkol dehidrogenaz'in Eupergit C 250 L üzerine kovalent immobilizasyonu optimize edildi. Çalışmalar sonucunda, %100 immobilizasyon ve % 85.02 aktivite verimleri elde edildi. İmmobilize enzim 2-propanolun asetona dönüşümünde kullanıldı. İmobilize enzim 2-propanol ve aseton tarfından inhibe ediliyor bulundu. Bu problemi gidermek için substrat optimizasyon çalışmaları gerçekleştirildi. Optimizasyon çalışmaları sonucunda, immobilize enzimin ard arda 12 defa kullanımı sonucunda % 88.77 seviyesinde aktivitesinin kaldığı gözlemlendi. Bu tez çalışmasında, immobilize ve serbest enzim için optimum sıcaklık ve pH değerleri de belirlendi.
Özet (Çeviri)
Over the past decade, there is an exponential increase in the application of enzymes in such industries as food, pharmaceuticals, and detergents. Global market of industrial enzymes reached about $4.2 billion dollars in 2014 and expected to increase to $6.2 billion dollars during the next five years. This is a reflection of the exceptional properties of enzymes. Alcohol dehydrogenases ADHs are a group of enzymes that exist in many eukaryotic and prokaryotic organisms including humans, animals, yeast, and bacteria. ADHs catalyze the oxidation of primary and secondary alcohols to ketones and aldehydes, respectively with the reduction of nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) to NADH. ADHs have gained more interest in recent years because of their importance in the production of enantiometrically pure molecules such as; chiral alcohols, aldehydes, and ketones which are important in drug industries. Using enzymes in large scale production is still limited by their instability against harsh reaction and storage conditions. Moreover, enzymes in soluble form are not reusable which make it expensive for the large scale applications. On the other hand, usage of immobilized enzymes can overcome most of these drawbacks. In this thesis work, the covalent immobilization of alcohol dehydrogenase from Bacillus thuringiensis serovar israelensis (BtADH) on Eupergit C 250 L was optimized, resulting in 100% immobilization and 85.02% activity yields. The immobilized enzyme was used in the biotransformation of 2-propanol to acetone. An inactivation of the immobilized enzyme due to the multiple exposures to 2-propanol and acetone was determined and avoided by optimizing the substrate concentration. The immobilized enzyme retained 88.77% of its initial activity in 12 subsequent uses. The effects of pH and temperature on both of the soluble and immobilized enzymes were also studied.
Benzer Tezler
- Rekombinant aldo/keto redüktaz ve glukoz dehidrogenaz temelli enzimatik kofaktör rejenerasyon sistemlerinin tasarlanması kiral alkollerin eldesine yönelik uygulamalar
Designing recombinant aldo/keto reductase and glucose dehydrogenase based enzymatic cofactor regeneration systems applications for the synthesis of chiral alcohols
TAYLAN KURTULUŞ ÖZTÜRK
- Oksidaz enzimleri ve substratları için nanosensör geliştirilmesi
Development of nanosensor for oxidase enzymes and their substrates
ASLI NESLİHAN AVAN
Doktora
Türkçe
2023
Kimyaİstanbul Üniversitesi-CerrahpaşaKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SEMA DEMİRCİ ÇEKİÇ
- Proteaz enziminin polivinil alkol içerisine immobilizasyonu
Immobilization of protease in polyvinyl alcohol
FATİH MEHMET HASBEK
Yüksek Lisans
Türkçe
2023
BiyoteknolojiÇukurova ÜniversitesiBiyoteknoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. DENİZ YILDIRIM
- Tannik asit modifiyeli manyetik nanotanecikler üzerine γ-glutamil transpeptidazın kovalent immobilizasyonu
Covalent immobilization of γ-glutamyl transpeptidase on tannic acid modified magnetic nanoparticles
JEHAD DAANA
- Pankreatik lipazın siyanurik klorür ile aktive edilmiş polivinil alkol (PVA) üzerine immobilizasyonu karakterizasyonu
Immobilization of pancreatic lipase on polyvinyl alcohol by cyanuric chloride and characterization
FUNDA KARTAL