Geri Dön

Squence-structure relationships in globular proteins

Küresel proteinlerde dizin yapı ilişkisi

  1. Tez No: 47488
  2. Yazar: MİNE KAPLAN
  3. Danışmanlar: PROF.DR. İVET BAHAR
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya Mühendisliği, Chemical Engineering
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 1995
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 102

Özet

ÖZET Bu tez iki bölümden oluşmaktadır. İlk bölümde yan grupların, model zincirlere ait konformasyon dağılımları üzerindeki etkileri incelenmiştir. İki ana faktör gözönünde bulundurulmuştur. İlk faktör entropiktir ve gevşek durumdaki yapıya olan eğilimi artırır. İkinci faktör ise enerjiye bağlıdır ve en düşük enerjiye ulaşmak için daha yoğun bir yapıyı destekler. Bu bölümde Monte Carlo zincir oluşturma modeli kullanılarak, birbirini kesmeyen proteinlerin iki boyutlu kafeste (on-lattice) simülasyonu gerçekleştirilmiştir. Önce her atomuna bir birim uzunlukta yan grup bağlı olan 90 atomdan oluşan bir zincir modeli, sonra da her atomuna iki birim boyunda yan gruplar bağlanmış 50 atomluk ikinci bir model oluşturulmuştur. Enerjinin, konum uzaklığının, dairesel yarıçapın, sarmallarda ve beta-tabakalarda yer alan atomların sayısının dağılımları, iki model için de hesaplanmış ve ortalama değerler bulunmuştur. Yan grupların hacim kaplama dışında herhangi bir çekim kuvveti yokluğunda dahi, doğal konumu enerji bakımından daha avantajlı kıldığı bulunmuştur. Yan grupların varlığı doğal yapıyı seçmeye ve sabitleştirmeye yardım etmektedir. Sarmallara katılım yan grupların yokluğunda artmaktadır. Çekime bağlı etkileşimler sarmal oluşumunu desteklemektedir. Çalışmanın ikinci bölümünde, bir protein konformasyonu için pek çok alternatif dizin arasında doğal dizini belirlemesi beklenen bir yöntem açıklanmıştır. Bu yaklaşım bilinen protein yapılarından oluşan bir veri bankasından (Brookhaven Protein Veri Bankası) yararlanılarak, ortalama kuvvetlerin potansiyellerinin derlenmesine dayanır.Bu potansiyeller üç-boyutlu protein yapısında amino-asit dizilerinin toplam enerjilerini hesaplamak için kullanılmıştır. Dizinlerin veri bankasındaki yapılarının üzerine örülmesini temel alan bir yöntem uygulanmış ve veri bankasındaki dizinlerin kendi doğal yapılarında en düşük enerjiye sahip olup olmadıkları araştırılmıştır. Bu testlerdeki başarı kullanılan potansiyellerin küresel proteinlerin üç-boyutlu yapılarının kestirilmesinde kullanılabileceğini gösterecektir. 60 proteinlik bir veri grubu seçilmiştir. Bu gruptaki proteinlerin çoğu doğru olarak belirlenmiş ve basitleştirilmiş, bilgiye dayanan potansiyellerin küresel proteinler için verilmiş bir yapıya karşı gelen dizinin tanınmasında başarıyla kullanılabileceği sonucuna varılmıştır. Pek çok protein için uzun-mesafeli etkileşimlerin doğal yapıyı belirlemede daha önemli olduğu saptanmıştır.

Özet (Çeviri)

IV ABSTRACT This thesis is composed of two parts. In the first part of this thesis the effect of side groups on the conformational distribution of model chains is investigated. Two major factors are considered. The first is entropic and favors loosely packed structures. The second is energetic and favors a dense packing, in order to reach the global energy minimum. Two-dimensional on-lattice simulations of self- avoiding protein chains are performed in this part using Monte Carlo chain generation method. First, a set of chains of 90 backbone atoms, with a side group of unit length appended to each backbone atom and then another set of chains comprising 50 backbone atoms having side groups of two units are generated. The distributions of energy, end-to-end distance, radius of gyration, and the number of atoms participating in helices and beta-sheets are estimated for both sets and the mean values are obtained. It is found that the existence of side groups, even in the absence of any attraction or interaction other than volume exclusion renders the native state energetically more favorable. The existence of side groups helps in selecting and stabilizing the native fold. The participation in helices is favored in the absence of side groups. Attractive interactions enhance the formation of helices. In the second part of the study, an approach which is expected to detect the native sequence of a protein conformation between a large number of alternative sequences is introduced. This approach is based on the compilation of potentials of mean force from a database of known protein structures, using Brookhaven Protein Data Bank (PDB). The potentials are used to calculate the total energy of amino acid sequences in a given three-dimensional protein structure. A method based on the“threading”of sequences through folding motifs of database structure is used and it is explored whether sequences from database have lowest energy when assigned the correct, native folding motif. Success in these tests would suggest that these potentials can be utilized in the prediction of the three-dimensional structure of the globular proteins. A set of 60 proteins is selected. Most of the proteins from data set are identified correctly and it is concluded that the simplified knowledge-based potentials can be satisfactorily used for recognizing the sequence corresponding to. a givenconformation for globular proteins. Long-range interactions are found to be more important for the determination of the native fold for most of the proteins.

Benzer Tezler

  1. Tez No

    95389

    Functional motions of influenza virus: A gaussian network model analysis

    İnfluenza virüsünün hemagglutininin işlevsel hareketleri: Gaussian ağyapı modeli analizi

    BAŞAK IŞIN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2000

    Kimya MühendisliğiBoğaziçi Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. PEMRA DORUKER

    PROF. DR. İVET BAHAR

  2. Tez No

    732512

    Cloning of novel sericin like proteins and optimization of their expression

    Serisin benzeri yeni proteinlerin klonlanması ve üretimlerinin optimizasyonu

    GAMZE GÜRERK

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2022

    Biyomühendislikİzmir Yüksek Teknoloji Enstitüsü

    Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. NUR BAŞAK SÜRMELİ ERALTUĞ

    PROF. DR. GÜLŞAH ŞANLI MOHAMED

  3. Tez No

    156910

    Heksozaminidaz enzimi alfa-altbirim genindeki 12 bazçiftlik delesyon mutasyonunun heksozaminidaz enzimi beta-altbirim geninde in vitro mutagenez ile oluşturulması ve proteine etkilerinin araştırılması

    Reproducing the 12 bp deletion mutation of alpha-subunit gene of hexosaminidase into the beta-subunit gene of hexosaminidase by in vitro mutagenesis and analysing its effects on protein

    İNCİLAY SİNİCİ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2004

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF.DR. ASUMAN ÖZKARA

  4. Tez No

    790555

    Dinlenme hali fonksiyonel manyetik rezonans görüntülerinin derin öğrenme yöntemleriyle analizi ve nörodejeneratif hastalık tanısında kullanılması

    Analysis of resting state functional magnetic resonance images with deep learning methods and their use in the diagnosis of neurodegenerative diseases

    FATMA MÜBERRA YENER

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    Bilgisayar Mühendisliği Bilimleri-Bilgisayar ve Kontrolİstanbul Medeniyet Üniversitesi

    Biyolojik Veri Bilimi Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. HASAN GÜÇLÜ

    DR. ÖĞR. ÜYESİ MERVE YÜSRA DOĞAN

  5. Tez No

    178704

    Biophysical and functional characterization of wheat metallothionein at molecular level

    Moleküler düzeyde buğday metallothionein'nin biyofiziksel ve fonksiyonel karakterizasyonu

    FİLİZ YEŞİLIRMAK

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2008

    BiyofizikSabancı Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. HİKMET BUDAK

    PROF. DR. ZEHRA SAYERS GÖKHAN

Geri Dön