Kemikli balıklarda RNA'ya bağlanan LARP6 proteinlerinin n-terminal alanının karakterizasyonu
Characterization of the n-terminal domain of the RNA-binding LARP6 proteins from teleost fish
- Tez No: 531406
- Danışmanlar: PROF. DR. ARİF GÖNÜLOL, YRD. DOÇ. DR. KAREN ADELL LEWIS
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biyoloji, Biochemistry, Biology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2018
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ondokuz Mayıs Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Hidrobiyoloji Bilim Dalı
- Sayfa Sayısı: 83
Özet
Balık ve insan proteinleri yapı ve fonksiyon bakımından oldukça benzer özellikler göstermektedir. Bu nedenle insan proteinlerinin kullanılmadığı biyokimyasal ve moleküler çalışmalarda balıklar kullanılabilmektedir. Tüm La-ilişkili proteinler (LARP'lar), iki bağımsız olarak katlanan alandan oluşan“La Modül”olarak adlandırılan korunmuş bir RNA bağlanma alanını paylaşır. La Modül, La motif (LaMot) ve RNA Tanıma Motifi (RRM) alanlarından oluşur. Her bir LARP alt ailesi ek protein domaini (alanı) ve RNA ligand özellikleriyle ayırt edilir. Örneğin, LARP6 alt familyası, fonksiyonu bilinmeyen LaM ve S1 İlişkili Motif (LSA motifi) olarak adlandırılan korunmuş bir C-terminal motifi ile karakterize edilir. LARP6 alt familyasının biyolojik işlevi henüz tanımlanmamıştır. Bununla birlikte, La Modülünün dışındaki LARP6 alanlarının tam uzunluktaki protein yapısının RNA bağlanma aktivitesine katkıda bulunup bulunmadığı veya modüle edip etmediği belirsiz kalmıştır. Bu belirsizliğin anlaşılmasına katkıda bulunmak için üç türden (memeli Homo sapiens ve iki kemikli balık, Xiphophorus maculatus ve Danio rerio) N-terminal domain-LaModül LARP6 proteinlerinin yapısını ortaya çıkartmak için klonlama işlemi sonrası saflaştırma basamakları uygulanmıştır. N-terminal alanının (insan LARP6 numaralandırma şemasındaki 1-70 amino asitleri), RNA bağlanma aktivitesini modüle eden kararlı bir NTD-La Modül çoklu domain yapısını oluşturmak için La Modül (LaMod, 70-300 amino asitleri) ile etkileştiği hipotezi varsayılmıştır. Bu hipotez doğruysa, LARP6 içinde moleküller arası etkileşimin ilk gösterimini temsil edecektir. Bu sonuç, hücreler içindeki LARP6'nın N-terminal domain La Modül yapısı ve işlevi için yeni bir model oluşturacaktır. Çalışmamızın sonuçlarına göre (i) N-terminal domain ve LaModül'ün RNA'ya kararlı bir biçimde bağlandığı görülmüştür, (ii) bu bağlanma sırasında balıkların insan proteinlerine göre daha kararlı bir yapı ve fonksiyon gösterdiği bulunmuştur ve (iii) balık proteinlerinin gerçekten insan proteinleri yerine deneysel amaçlarla kullanılabildiği desteklenmiştir.
Özet (Çeviri)
Fish and human proteins are very similar in structure and function. For this reason, fish can be used in biochemical and molecular studies where human proteins are not used. All La-related proteins (LARPs) share a conserved RNA binding domain called the“La Module”consisting of two independently folded domains. La Module contains La motif (LaMot) and RNA Recognition Motif (RRM) domains. Each LARP subfamily is distinguished by additional protein domain and RNA ligand properties. For example, the LARP6 subfamily is characterized by a conserved C-terminal motif, termed the“LSA motif”, whose function is unknown. The biological function of the LARP6 subfamily has not yet been identified. However, it remains unclear whether the full-length protein structure of the LARP6 domains outside the La module contributes to or modulates RNA binding activity. In order to contribute to the understanding of this ambiguity purification steps were carried out after cloning to reveal the structure of the N-terminal domain-LaModule LARP6 proteins from three species (mammalian Homo sapiens and two bony fish, Xiphophorus maculatus and Danio rerio). We assume the hypothesis that the N-terminal domain (1-70 amino acids in the human LARP6 numbering scheme) interacts with the La Modulus (“LaMod”, amino acids 70-300) to generate a stable NTD-LaModule multiple domain structure modulating RNA binding activity. If this hypothesis is true, it will represent the first demonstration of intermolecular interaction in LARP6. This result will be a new model for the N-terminal domain LaModule structure and function of LARP6 in cells. According to the results of our study, (i) the N-terminal domain and LaModule were found to bind to RNA in a stable manner, (ii) fish were found to have a more stable structure and function than human proteins during this binding, and (iii) it was supported that fish proteins could be used for experimental purposes instead of human proteins.
Benzer Tezler
- Kemikli balıklarda ovaryum ve kas gelişiminden sorumlu gen ifade ağının RNA-SEQ yöntemi ile ortaya konulması
Revealing gene expression networks involved in development of ovary and straited muscle in teleostei using RNA-SEQ method
PINAR AKBABA
Yüksek Lisans
Türkçe
2024
Biyolojiİstanbul ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ VAHAP ELDEM
- Köpek gulo geninin promotor bölgesindeki polimorfizmler ve promotor aktivitesine etkilerinin araştırılması
Investigation of polymorphisms in the promoter region of the gulo gene in dogs and their effects on promoter activity
ROJA FİDEL ACAR
- Bazı kemikli balıklarda ektoparazitler
Ectoparasites on some fish species
GÖKÇE ÜNSAL
Yüksek Lisans
Türkçe
2008
Su ÜrünleriSinop ÜniversitesiSu Ürünleri Yetiştiriciliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. AHMET ÖZER
- Kuzey Ege denizi ve Bandırma Körfezi'ndeki bazı kemikli balıklarda metazoan ektoparazitlerin araştırılması
Research on metazoan ectoparasites of some teleost fish from North Aegean sea and Bandirma Bay
AHMET ÖKTENER
Doktora
Türkçe
2016
Su ÜrünleriBalıkesir ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
YRD. DOÇ. DR. DİLEK TÜRKER
PROF. DR. ALİ ALAŞ
- Van balığı (Alburnus tarichi (Güldenstädt, 1814)) böbreğindeki değişimlerin üreme göçü sırasında histolojik olarak incelenmesi
Histological investigation of changes in the kidney during reproductive migration of van fish (Alburnus tarichi (Güldenstädt, 1814))
AYŞE NUR ERDEMİR
Doktora
Türkçe
2023
BiyolojiVan Yüzüncü Yıl ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. AHMET REGAİB OĞUZ