Karboksisülfonamid türevlerinin sentezi ve karbonik anhidraz (hCA ı ve hCA II) enzimleri üzerine in vitro ve in silico etkilerinin incelenmesi
Synthesis of carboxysulfonamite compounds and rewiev their in vitro and in silico effects on carbonic anhydrase (hCA I and hCA II) enzymes
- Tez No: 763079
- Danışmanlar: PROF. DR. KANİ ZİLBEYAZ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2022
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ağrı İbrahim Çeçen Üniversitesi
- Enstitü: Lisansüstü Eğitim Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 98
Özet
Mevcut tez iki bölümden oluşmaktadır. Çalışmanın ilk kısmı, sülfonamit grubu içeren bileşiklerin sentezini kapsamaktadır. Sentez oda sıcaklığında diklorometan ve aseton çözücü sisteminde, para/meta substitue amino sülfonamitlerle çesitli benzoil klorür türevlerinin reaksiyonunu içerir. Yüsek verim ve saflıkta elde edilen ürünler, NMR, IR ve MS spektroskopik yöntemleri kullanılarak deneyleri ile karakterize edilmiştir. Çalışmanın ikinci bölümünde sentezlenen amino karboksisülfonamit bileşiklerini de içeren moleküllerin insan eritrosit karbonik anhidraz I ve II üzerine inhibisyon etkileri araştırılmıştır. Elde edilen IC50 sonuçları, karbonik anhidraz inhibitörü asetazolamidin IC50 sonuçları ile karşılaştırılmıştır. Ayrıca karbonik anhidraz enzimleri ile sentezlenen moleküllerin muhtemel etkileşimlerinin belirlenmesi için moleküler docking çalışmaları yapılmıştır.
Özet (Çeviri)
The current thesis consists of two parts. The first part of the study covers the synthesis of para/meta substituted amino sulfonamides with various benzoyl chloride compounds containing a sulfonamide group. The synthesis involves coupling in a mixture of dichloromethane and acetone at room temperature. The compounds were obtained in high purity and yield and their structures determined by NMR, IR and MS spectroscopic tehniques. In the second part of the study the synthesized carboxysulfonamide compounds were screened for their carbonic anhydrase activity by utilizing human erytrocyte carbonic anhydrases I and II. The IC50 results obtained were compared with the IC50 results of the carbonic anhydrase inhibitor acetazolamide. Furthermore, molecular docking of the synthesized compounds and carbonic anhydrase enzymes were carried out to predict the possible binding mode of the ligand.