Geri Dön

Asetilkolinesterazın doğal polimerler kullanılarak immobilizasyonu

Immobilization of acetylcholinesterase by using naturel polymers

  1. Tez No: 166065
  2. Yazar: FERAT ŞAHİN
  3. Danışmanlar: Y.DOÇ.DR. HAYRETTİN TÜMTÜRK
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2005
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Gazi Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 80

Özet

m ASETİLKOLİNESTERAZIN DOĞAL POLİMERLER KULLANILARAK İMMOBİLİZASYONU (Yüksek Lisans Tezi) Ferat ŞAHİN GAZİ ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ Mayıs 2005 ÖZET Sunulan bu çalışmada, asetilkolinesteraz enzimi (E.C. 3.1.1.7) al j inat ve kappa- karragenan kullanılarak hapsetme ve kovalent bağlanma ile immobilize edilmiştir. Serbest ve immobilize enzimler için maksimum reaksiyon hızı (Vmak) ve Michaelis-Menten sabiti (Km) araştırılmıştır. Serbest enzim için Km ve Vmak değerleri sırasıyla 6,35xl0-3 M ve 5,00x10-4 M.dak_1 ve hapsetme ile immobilize enzimler için ise Km değerleri 8,68xl0“3 M - 12,7xl0”3 M ve Vmak değerleri 3,97x1ü“4 M.dak_1 - 5,29x1ü”4 M.dak“1 arasında bulunmuştur. Serbest ve immobilize enzim üzerine pH, sıcaklık, depolama kararlılığı ve termal kararlılık incelenmiştir. Serbest, Ca-aljinat ve Ca-aljinat/kappa-karragenan polimer karışımlarına hapsetme ile immobilize edilen enzim için, optimum pH 7 olarak bulunmuştur. Serbest ve immobilize enzim için optimum sıcaklık ise 30 °C olarak tespit edilmiştir. Bu çalışmalara ilaveten, asetilkolinesteraz Ca-aljinat küreleri üzerine ikili olarak immobilize edilmiştir. Jel kürelerinin yüzey modifikasyonu karbodiimit kullanılarak gerçekleştirilmiştir. İkili immobilize edilen enzim için, optimum pH ve sıcaklık sırası ile 8 ve 35°C olarak gözlenmiştir. İkili immobilize edilen enzim için Km ve Vmak değerleri sırasıyla 26,8xl0”3 M ve 5,09x1 0“4 M.dak”1 olarak bulunmuştur. Enzimin tekrar kullanım sayısı, depolama ve termal kararlılığı ikili immobilizasyon ile arttırılmıştır.IV Bilim Kodu : 405 Anahtar Kelimeler :İmmobilizasyon, asetilkolinesteraz, karragenan, aljinat. Sayfa Adedi : 66 Tez Yöneticisi : Yrd.Doç.Dr. Hayrettin TÜMTÜRK

Özet (Çeviri)

IMMOBILIZATION OF ACETYLCHOLINESTERASE BY USING NATUREL POLYMERS (M.Sc.Thesis) FERAT ŞAHİN GAZI UNIVERSITY INSTITUTE OF SCINCE AND TECHNOLOGY MAY 2005 ABSTRACT In the present study, immobilization of acetylcholinesterase (E.C. 3.1.1.7) via entrapment and covalently was carried out by using alginate and kappa- carrageenan. Maximum reaction rate (Fmax) and Michaelis-Menten constant (Km) were investigated for free and immobilized enzymes. For free enzyme maximum reaction rate (Kmax) and Michaelis-Menten constant (Km) values were found 6,35xl0“3 M and SjOOxlO”4 M.min“1, as respectively the samevalves for immobilized enzyme were found in the range of 8,68xl0”3 M - 12,7xl0“3 M and 3,97x10-* M-min”1 - 5,29x1ü-4 M.min ', respectively. The effect of pH, temperature, storage stability and thermal stabilty on the free and immobilized acetylcholinesterase were examined. For free and entraped enzymes in Ca- alginate and Ca-alginate/kappa-carrageenan polymer blends, optimum pH was found to be 7 and the optimum temperature for free and immobilized enzymes was observed to be 30 °C. In addition to this study, acetylcholinesterase was binary immobilized by using Ca-alginate gel beads. Surface modification of gel beads were carried out by using carbodiimide. For binary immobilized enzyme, optimum pH and temperature were observed to be 8 and 35°C, respectively. For binary immobilized enzyme Km and Vmax valves were found to be 26,8x1 0“3 M and 5,09x1ü”4 M.min"1, respectively. Reuse number, storage and thermal stability of acetylcholinesterase was increased by binary immobilization.VI Science Code : 405 KeyWords immobilization, acetylcholinesterase, carrageenan, alginate. Page Number : 66 Adviser : Asst.Prof.Dr. Hayrettin TÜMTÜRK

Benzer Tezler

  1. Halyomorpha halys'dan asetilkolinesterazın saflaştırılması ve inhibisyonu

    Purification and inhibition of the acetylcholinesterase from Halyomorpha halys

    HAVVA AKPINAR

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2024

    BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. BARBAROS DİNÇER

  2. GAP bölgesinde pestisit satış yerlerinde çalışanlarda kolinesteraz inhibitörleri ve karaciğer enzim düzeylerinin incelenmesi

    Investigation of cholinesterase inhibitors and liver enzyme levels in pesticide dealer workers of GAP region

    FATMA MUTLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2017

    KimyaHarran Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MEHMET CİCİ

  3. Doğu Karadeniz bölgesinde yayılış gösteren Ricania simulans'dan asetilkolinesterazın saflaştırılması ve inhibisyonu

    Purification and inhibition of the acetylcholinesterase from ricania simulans spreading in the Eastern Black Sea region

    DEMET KIZIL

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ BARBAROS DİNÇER

  4. Asetilkolinesteraz (AChE) enzimine bazı kumarin bileşiklerinin etkisi

    Effects of various coumarin derivatives on acetylcholinesterase (AChE) enzyme

    GÜRCAN MERT KARALI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2014

    BiyokimyaMarmara Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. AYŞE OGAN

    ÖĞR. GÖR. ÖZKAN DANIŞ

  5. Çeşitli bal arısı ürünlerinin nutrasötik ve kozmesötik potansiyelinin doğal katkılarla artırılması

    Enhancement of nutraceutical and cosmeceutical potential of various honey bee products by natural supplements

    GİZEM SÖNMEZ OSKAY

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    Beslenme ve Diyetetikİstanbul Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. EMİNE ŞEKÜRE NAZLI ARDA