Asetilkolinesterazın doğal polimerler kullanılarak immobilizasyonu
Immobilization of acetylcholinesterase by using naturel polymers
- Tez No: 166065
- Danışmanlar: Y.DOÇ.DR. HAYRETTİN TÜMTÜRK
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2005
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Gazi Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 80
Özet
m ASETİLKOLİNESTERAZIN DOĞAL POLİMERLER KULLANILARAK İMMOBİLİZASYONU (Yüksek Lisans Tezi) Ferat ŞAHİN GAZİ ÜNİVERSİTESİ FEN BİLİMLERİ ENSTİTÜSÜ Mayıs 2005 ÖZET Sunulan bu çalışmada, asetilkolinesteraz enzimi (E.C. 3.1.1.7) al j inat ve kappa- karragenan kullanılarak hapsetme ve kovalent bağlanma ile immobilize edilmiştir. Serbest ve immobilize enzimler için maksimum reaksiyon hızı (Vmak) ve Michaelis-Menten sabiti (Km) araştırılmıştır. Serbest enzim için Km ve Vmak değerleri sırasıyla 6,35xl0-3 M ve 5,00x10-4 M.dak_1 ve hapsetme ile immobilize enzimler için ise Km değerleri 8,68xl0“3 M - 12,7xl0”3 M ve Vmak değerleri 3,97x1ü“4 M.dak_1 - 5,29x1ü”4 M.dak“1 arasında bulunmuştur. Serbest ve immobilize enzim üzerine pH, sıcaklık, depolama kararlılığı ve termal kararlılık incelenmiştir. Serbest, Ca-aljinat ve Ca-aljinat/kappa-karragenan polimer karışımlarına hapsetme ile immobilize edilen enzim için, optimum pH 7 olarak bulunmuştur. Serbest ve immobilize enzim için optimum sıcaklık ise 30 °C olarak tespit edilmiştir. Bu çalışmalara ilaveten, asetilkolinesteraz Ca-aljinat küreleri üzerine ikili olarak immobilize edilmiştir. Jel kürelerinin yüzey modifikasyonu karbodiimit kullanılarak gerçekleştirilmiştir. İkili immobilize edilen enzim için, optimum pH ve sıcaklık sırası ile 8 ve 35°C olarak gözlenmiştir. İkili immobilize edilen enzim için Km ve Vmak değerleri sırasıyla 26,8xl0”3 M ve 5,09x1 0“4 M.dak”1 olarak bulunmuştur. Enzimin tekrar kullanım sayısı, depolama ve termal kararlılığı ikili immobilizasyon ile arttırılmıştır.IV Bilim Kodu : 405 Anahtar Kelimeler :İmmobilizasyon, asetilkolinesteraz, karragenan, aljinat. Sayfa Adedi : 66 Tez Yöneticisi : Yrd.Doç.Dr. Hayrettin TÜMTÜRK
Özet (Çeviri)
IMMOBILIZATION OF ACETYLCHOLINESTERASE BY USING NATUREL POLYMERS (M.Sc.Thesis) FERAT ŞAHİN GAZI UNIVERSITY INSTITUTE OF SCINCE AND TECHNOLOGY MAY 2005 ABSTRACT In the present study, immobilization of acetylcholinesterase (E.C. 3.1.1.7) via entrapment and covalently was carried out by using alginate and kappa- carrageenan. Maximum reaction rate (Fmax) and Michaelis-Menten constant (Km) were investigated for free and immobilized enzymes. For free enzyme maximum reaction rate (Kmax) and Michaelis-Menten constant (Km) values were found 6,35xl0“3 M and SjOOxlO”4 M.min“1, as respectively the samevalves for immobilized enzyme were found in the range of 8,68xl0”3 M - 12,7xl0“3 M and 3,97x10-* M-min”1 - 5,29x1ü-4 M.min ', respectively. The effect of pH, temperature, storage stability and thermal stabilty on the free and immobilized acetylcholinesterase were examined. For free and entraped enzymes in Ca- alginate and Ca-alginate/kappa-carrageenan polymer blends, optimum pH was found to be 7 and the optimum temperature for free and immobilized enzymes was observed to be 30 °C. In addition to this study, acetylcholinesterase was binary immobilized by using Ca-alginate gel beads. Surface modification of gel beads were carried out by using carbodiimide. For binary immobilized enzyme, optimum pH and temperature were observed to be 8 and 35°C, respectively. For binary immobilized enzyme Km and Vmax valves were found to be 26,8x1 0“3 M and 5,09x1ü”4 M.min"1, respectively. Reuse number, storage and thermal stability of acetylcholinesterase was increased by binary immobilization.VI Science Code : 405 KeyWords immobilization, acetylcholinesterase, carrageenan, alginate. Page Number : 66 Adviser : Asst.Prof.Dr. Hayrettin TÜMTÜRK
Benzer Tezler
- Halyomorpha halys'dan asetilkolinesterazın saflaştırılması ve inhibisyonu
Purification and inhibition of the acetylcholinesterase from Halyomorpha halys
HAVVA AKPINAR
Doktora
Türkçe
2024
BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. BARBAROS DİNÇER
- GAP bölgesinde pestisit satış yerlerinde çalışanlarda kolinesteraz inhibitörleri ve karaciğer enzim düzeylerinin incelenmesi
Investigation of cholinesterase inhibitors and liver enzyme levels in pesticide dealer workers of GAP region
FATMA MUTLU
- Doğu Karadeniz bölgesinde yayılış gösteren Ricania simulans'dan asetilkolinesterazın saflaştırılması ve inhibisyonu
Purification and inhibition of the acetylcholinesterase from ricania simulans spreading in the Eastern Black Sea region
DEMET KIZIL
Doktora
Türkçe
2022
BiyokimyaRecep Tayyip Erdoğan ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ BARBAROS DİNÇER
- Asetilkolinesteraz (AChE) enzimine bazı kumarin bileşiklerinin etkisi
Effects of various coumarin derivatives on acetylcholinesterase (AChE) enzyme
GÜRCAN MERT KARALI
Yüksek Lisans
Türkçe
2014
BiyokimyaMarmara ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. AYŞE OGAN
ÖĞR. GÖR. ÖZKAN DANIŞ
- Çeşitli bal arısı ürünlerinin nutrasötik ve kozmesötik potansiyelinin doğal katkılarla artırılması
Enhancement of nutraceutical and cosmeceutical potential of various honey bee products by natural supplements
GİZEM SÖNMEZ OSKAY
Doktora
Türkçe
2023
Beslenme ve Diyetetikİstanbul ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. EMİNE ŞEKÜRE NAZLI ARDA