Triarilmetan boyaların redoks sistemi enzimleri ile etkileşimleri
Interaction of Triarylmethane dyes withe redox system enzymes
- Tez No: 194062
- Danışmanlar: PROF.DR. GÜLBERK UÇAR
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Katalaz, glutatyon S-transferaz, triarilmetan boyalar, boya-enzimilişkileri, Catalase, glutathione S-transferase, triarylmethane dyes, enzyme-dyeinteractions
- Yıl: 2005
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 103
Özet
ÖZETTopaloğlu (Baltacıoğlu), E., Triarilmetan boyaların redoks sistemi enzimleri ileetkileşimi, Hacettepe Üniversitesi Sağlık Bilimleri Enstitüsü BiyokimyaProgramı Doktora Tezi, Ankara, 2005.Bu çalışmada, triarilmetan (TAM+) boyaların katalaz ve glutatyon S-transferaz(GST) ile etkileşimleri incelendi. Malakit yeşili (MG) ve kristal viyole (CV)'nin insaneritrosit kaynaklı katalazı nonkompetitif ve tersinir olarak sırasıyla 18.68 ± 0.28 ve 60.67± 1.02 µM Ki değerleriyle inhibe ettikleri gözlendi. MG ve CV'nin enzimin aktifmerkezi dışındaki olası bağımsız bağlanma bölgeleriyle etkileşerek katalazı inhibeedebilecekleri öne sürüldü. Lökomalakit yeşili (LMG)'nin eritrosit kaynaklı katalazıtersinir olarak ve doğrusal karışık tipte 135.24 ± 15.10 µM Ki değeriyle inhibe etmesi,inhibisyon sisteminin kısmi kompetitif ve saf nonkompetitif inhibisyon tiplerinin birkarışımı olabileceğini gösterdi. MG, sığır karaciğer kaynaklı katalazı 27.17 ± 2.88 µM Kideğeriyle tersinir ve saf nonkompetitif olarak inhibe etti. LMG ve CV'nin enzimi inhibeettiği saptandı, ancak kinetik veriler bu boyaların enzimin en az iki bağlama bölgesiyleetkileştikleri fikrini verdiğinden gözlenen Ki değerleri hesaplanamadı. Boyaların atkaraciğer kaynaklı GST ile ilişkisi değişken GSH ve 1-kloro-2,4-dinitrobenzen (CDNB)substrat derişimlerinde incelendi. MG ve LMG'nin karaciğer kaynaklı GST'ınonkompetitif olarak inhibe ettiği gözlenirken, CDNB varlığında MG ve LMG ileinhibisyona ait Ki değerleri sırasıyla 23.07 ± 7.26 ve 30.72 ± 2.60 µM olarak hesaplandı.GSH varlığında, MG ve LMG'nin karaciğer kaynaklı GST'i sırasıyla 210.00 ± 15.23 ve59.56 ± 3.70 Ki değerleriyle doğrusal karışık tipte inhibe ettiği görüldü. Bu inhibitörlerinenzim üzerinde substrat bağlama bölgelerinden farklı üçüncü bir bağlama bölgesinebağlanarak üç boyutlu yapı değişimine ve enzim inaktivasyonuna yol açtığı fikrinevarıldı. CV'nin karaciğer kaynaklı GST'yi inhibe etmediği saptandı. Bu sonuçlar MG,LMG ve CV'nin katalaz ve GST'nin etkin inhibitörleri olduğunu ve insanlarda serbestradikal üretimine, lipid peroksidasyonuna ve hücre hasarına neden olabileceğini gösterdi.
Özet (Çeviri)
ABSTRACTTopaloğlu (Baltacıoğlu), E., Interaction of Triarylmethane Dyes with RedoxSystem Enzymes, Hacettepe University Institute of Health Sciences, PhD Thesisin Biochemistry, Ankara 2005.In the present study, the interactions of triarylmethane (TAM+) dyes withcatalase and glutathione S-transferase (GST) were investigated. Malachite green (MG)and crystal violet (CV) appeared to inhibit the catalase of human erythrocytesnoncompetitively and reversibly with the apparent Ki values of 18.68 ± 0.28 and 60.67 ±1.02 µM, respectively. It is suggested that both MG and CV may inhibit the humanerythrocyte catalase possibly by interacting with the independent binding sites on theenzyme outside of the active center. Leucomalachite green (LMG) inhibited erythrocytecatalase reversibly in a linear mixed type manner with the apparent Ki value of 135.24 ±15.10 µM suggesting that the system may be a mixture of partial competitive and purenoncompetitive inhibition. MG also inhibited bovine liver catalase reversibly in a purenoncompetitive manner with the apparent Ki value of 27.17 ± 2.88. Although LMG andCV appeared to inhibit the enzyme, the apparent Ki values couldn?t be calculated sincethe data suggested that these dyes seem to interact with the enzyme through at least twobinding sites. Interaction of the corresponding dyes with equine liver GST wasinvestigated using various concentrations of CDNB and GSH as substrates. MG andLMG were found to inhibit the enzyme noncompetitively with the apparent Ki values of23.07 ± 7.26 and 30.72 ± 2.60 µM, respectively, with respect of CDNB as substrate. MGand LMG appeared to inhibit liver GST in a linear mixed type manner with the apparentKi values of 210.00 ± 15.23 and 59.56 ± 3.70 µM, respectively, when GSH was used assubstrate. It was concluded that these dyes may bind to an independent binding sidebesides the substrate binding site on the enzyme and may cause some conformationalchanges on the enzyme molecule which may further lead the enzyme inactivation. CVhad no inhibitory activity on liver GST. These results revealed that MG, LMG and CVappeared as potent inhibitors of catalase and GST which may be resulted in a significantincrease in free radical production, lipid peroxidation and cell damage in humans.
Benzer Tezler
- Bölge yönelimli mutagenez yaklaşımı ile insan bütirilkolinesterazında yapı-aktivite ilişkilerinin incelenmesi
Determination of structure-activity relationships of human butyrylcholinesterase by site-directed mutagenesis.
KEVSER BİBEROĞLU
- Triarilmetan ve fenoksazin yapılı boyaların plazma kolinesterazına etkisi
The effect of triarylmethane and phenoxazine dyes on human plasma cholinesterase
TUBA TÜYLÜ KÜÇÜKKILINÇ
- Malakit yeşili ve meldola mavisinin papaine etkisi
Interactions of malachite green and medola's blue with papain
ZUHAL YAZICI GÖKBULUT
- Fonksiyonelleştirilmiş manyetik nanopartiküllerin sentezi ve boyar madde adsorpsiyonunda kullanılması
Synthesis of funtionalized magnetic nanoparticles and usage in dyestuff adsorption
SALİHA BÜŞRA AVŞAR KARAKELLE
- Pycnoporus sanguineus kaynaklı rekombinant lakkaz PSLCC2 kullanımı ile tekstil boyalarında renk giderimi
Decolorization of textile dyes using recombinant laccase PSLCC2 from Pycnoporus sanguineus
KORAY MALCI
Yüksek Lisans
Türkçe
2017
Biyoteknolojiİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. AYTEN KARATAŞ