Geri Dön

Triarilmetan ve fenoksazin yapılı boyaların plazma kolinesterazına etkisi

The effect of triarylmethane and phenoxazine dyes on human plasma cholinesterase

  1. Tez No: 164627
  2. Yazar: TUBA TÜYLÜ KÜÇÜKKILINÇ
  3. Danışmanlar: PROF. DR. İNCİ ÖZER
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: kolinesterazlar, triarilmetan boyalar, fenoksazin boyalar, boya- enzim ilişkileri, cholinesterases, triarylmethane dyes, phenoxazine dyes, dye-enzyme interactions
  7. Yıl: 2005
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 58

Özet

ÖZET Küçükkılınç (Tüylü), Z.T., Triarilmetan ve fenoksazin boyaların plazma kolinesterazına etkisi, Hacettepe Üniversitesi Sağlık bilimleri Enstitüsü Biyokimya Programı Bilim Uzmanlığı Tezi, Ankara, 2005. Katyonik triarilmetan (TAM) boyalar olan pararozanilin (PR), malakit yeşili (MG) ve metil yeşili (MeG); ile fenoksazin yapılı boyalar olan meldola mavisi (MB) ve nil mavisinin (NB) insan plazma kolinesterazına olan inhibitor etkileri 25°C'de; 100 mM 3-(N- morfolino)propansülfonik asit (MOPS) pH 8.0, 0.125 mM 5-5'-ditiyo-bis(2- nitrobenzoik asit) (DTNB), 0.1-0.5 mM S-bütiriltiyokolin iyodür (BTC) ve 0-10 uM boya içeren ortamlarda çalışıldı. MeG ve MG, bütirilkolinesteraz aktivitesi üzerinde kompetitif inhibisyona neden oldu. MeG ve MG için Kj değerleri sırasıyla 0.145 uM ve 0.28 uM olarak hesaplandı. Bu değerler diğer kolinesteraz inhibitörlerinin K; değerleriyle; özellikle de quaterner amonyum grubuna sahip olan N- metilakridinyum ve propidium iyonlan için rapor edilen değerlerle uyumluydu. Akridinlerin kolin bölgesine; propidium iyonunun ise periferal anyonik bölgeye bağlandığı kabul edilmektedir. Daha küçük boyuttaki PR, kolin bölgesine bağlandığı rapor edilen fenotiyazin grubu inhibitörlerinkine benzer bir etki gösterdi. MB ve NB inhibisyonu ise TAM boyalarmkine göre daha karmaşıktı. Sonuçlar çoklu bağlanma- nonkompetitif inhibisyon modeline göre incelendi. MB ve NB için sırasıyla Ki değerleri 0.577 uM ve 0,206 uM; bağlanma bölgesi sayısı (n)değerleri 1,3 ± 0,13 ve 1,7 ± 0,197 olarak hesaplandı. Kolinesteraz inhibitörlerinin çoğunlukla gösterdiği lineer-kanşık inhibisyonla örtüşmeyen bu durum, bütirilkolinesteraz enziminde inhibitörlerle etkileşime açık, bilinmeyen bölgeler olabileceğini düşündürdü. Bu çalışmada elde edilen bulguların, inhibitörlerin dizayn ve kullanımları ile ilgili çalışmalara yararlı olacağı düşünülmektedir.

Özet (Çeviri)

VI ABSTRACT Küçükkılınç (Tüylü), Z.T., The effect of triarylmethane and phenoxazine dyes on human plasma cholinesterase, Hacettepe University Health Sciences Institute Master in Science Thesis in Biochemistry, Ankara, 2005. The inhibitory effects of cationic triarylmethane dyes, pararosaniline (PR), malachite green (MG), methyl green (MeG), and phenoxazine dyes, meldola's blue (MB), nile blue (NB) on human plasma cholinesterase were studied in 100 mM 3-(N-morpholino)propanesulfonic asid (MOPS) pH 8.0, 0.125 mM 5-5'-dithio-bis(2-nitrobenzoic asit) (DTNB), 0.1-0.5 mM butrylthiocholine (BTC), 0-10 uM dye at 25°C. MeG and MG caused competetive inhibition of enzyme activity. The inhibitory coefficients of MeG and MG were calculated 0.145 uM and 0.28 uM, respectively. These values were smilar to those reported for a variety of anticholinesteratic agents with N-methyl-acridinium and propidium.That acridine and propidium interacts with choline site and peripheral anionic site respectively is accepted. The smaller PR caused an inhibition similar to that reported for phenothiazine derivatives. The data was processed according to multisite-noncompetetive inhibition model. The inhibitory coefficients and number of binding sites (n) of MB and NB were calculated 0.577 uM,0.206 uM and 1,3 ± 0,13, 1,7 ± 0,197 respectively. The fact that kinetic pattern of inhibition by phenoxazine dyes was uncompatible with linear-mixed type inhibitory model generally accepted for cholinesterase inhibitors, made us to consider the possibility of unreported sites interacting with inhibitors in butrylcholinesterase. The result of this study should be useful to research on inhibitor design and therapeutic uses.

Benzer Tezler

  1. Kolinesterazlarda yapı-katalitik etki ilişkisinin triarilmetan ve fenoksazin yapılı ligandlar aracılığıyla araştırılması

    The study of structure-effect relations in cholinesterases by use of triarylmethane and phenoxazine dyes

    ZEKİYE TUBA TÜYLÜ KÜÇÜKKILINÇ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2010

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. NAZMİ ÖZER

  2. Triarilmetan, fenoksazin ve fenotiyazin yapılı bileşiklerin insan eritrosit asetilkolinesteraz ve at plazma bütirilkolinesteraz aktivitesi üzerine etkileri

    The effects of triarylmethane, phenoxazine and phenothiazine compounds on human erythrocyte acetylcholinesterase and horse serum butyrylcholinesterase

    YASEMİN YÜCEL YÜCEL

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2010

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. ÖZDEN TACAL

  3. Malakit yeşili ve meldola mavisinin papaine etkisi

    Interactions of malachite green and medola's blue with papain

    ZUHAL YAZICI GÖKBULUT

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2006

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF.DR. İNCİ ÖZER

  4. 3,5-diamino izoksazol sübstitüye triarilmetan bileşiklerinin sentezi

    Synthesis of 3,5-diamino isoxazole substituted triarylmethane compounds

    HAZAL DENİZ SERİN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    KimyaHacettepe Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. CANAN ÜNALEROĞLU

    DR. ÖĞR. ÜYESİ DİLEK IŞIK TAŞGIN

  5. Pycnoporus sanguineus kaynaklı rekombinant lakkaz PSLCC2 kullanımı ile tekstil boyalarında renk giderimi

    Decolorization of textile dyes using recombinant laccase PSLCC2 from Pycnoporus sanguineus

    KORAY MALCI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2017

    Biyoteknolojiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. AYTEN KARATAŞ