Geri Dön

Partial purification and characterization of sheep liver xanthine oxidase

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 28248
  2. Yazar: HAKAN GÖNÜL
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. MESUDE İŞCAN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyoloji, Biology
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 1993
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Orta Doğu Teknik Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 109

Özet

oz KOYUN KARACİ?ER KSANTIN OKSIDAZININ KISMEN SAFLAŞTIRILMASI VE KARAKTERİZE EDİLMESİ GONüL, Hakan Yüksek Lisans Tezi, Biyoloji Anabilim Dalı Tez Yöneticisi : Doç. Dr. Mesude İŞCAN Yardımcı Tez Yöneticisi : Doç. Dr. Tülin GÜRAY Temmuz, 1993, 103 sayfa Ksantin oksidaz (EC 1.2.3.2) pür inler in ve ilaçların oksidasyonunu katalizleyen sitoplazmik bir enzimdir. Bu çalışmada koyun karaciğer ksantin oksidazınm bazı özellikleri incelenmiştir. Ksantin oksidaz, koyun karaciğerinden ısı denatürasyonu ve amonyum sülfat çöktürmesiyle kısmen saf laştırılmıstır. Enzim aktivitesi ksantin oksidazm genel substratı olan hipoksantin kullanılarak tayin edilmiştir. Ksantin oksidaz* in özgün aktivitesi koyun karaciğerinde 1.55 ± 0.69 nmol oksitlenmiş HX/dak/mg protein (ortalama ± SE; n=23) olarak saptanmıştır. VReaksiyon hızının 2.0 mg proteine kadar doğru orantı lx olarak arttığı görülmüştür. Koyun karaciğer ksantin oksidazmın en yüksek aktivitesi pH 6.8-7.5 arasında saptanmış ve enzimin 1.0 mM hipoksantin konsantrasyonunda doygunluğa ulaştığı görülmüştür. Ksantin oksidazın hipoksantin için Vmax ve 1^ değerleri sırasıyla 3.22 nmol oksitlenmiş HX/dak/mg protein ve 0.065 mM olarak hesaplanmıştır. Enzime, inhibitor etkisi en çok bilinen inhibitörü allopurinol ile gösterilmiş ve IC50 değeri 47.6X10-4 /iM olarak bulunmuştur. Ayrıca, ksantin oksidazın Ni, Cd, Hg, Cu, gibi metallerden farklı olarak etkilendiği belirlenmiştir. Kısmen saflaştırılmış ksantin oksidaz fraksiyonu hidroksil-apatit kolonuna uygulanmış ancak, daha fazla saflaşma elde edilmemiştir. Anahtar kelimeler : Ksantin oksidaz, koyun karaciğeri, metaller Bilim dalı Sayısal Kodu : 401.01.05, 405.05.01, 101.04.01 vı

Özet (Çeviri)

ABSTRACT PARTIAL PURIFICATION AND CHARACTERIZATION OP SHEEP LIVER XANTHINE OXIDASE GÖNÜL, Hakan M.S. in Biology Supervisor : Assoc. Prof. Dr. Mesude i SCAN Co-Supervisor : Assoc. Prof.Dr. Tülin GÜRAY July, 1993, 95 pages Xanthine oxidase (EC 1.2.3.2) is a cytoplasmic enzyme that catalyzes the oxidation of endogenous purines and drugs. In this study, some properties of sheep liver xanthine oxidase were examined. Xanthine oxidase was partially purified from sheep liver cytosol by heat denaturation and ammonium sulphate precipitations. The enzyme activity was determined using hypoxanthine (HX) as a general substrate for xanthine oxidase. The specific activity of sheep liver xanthine oxidase was found as 1.55 ± 0.69 nmol HX oxidized/min/mg protein (Mean ± SE, n=23). The rate of reaction was linear up to 2.0 mg protein. iiiThe sheep liver xanthine oxidase showed its maximum activity at pH value of 6.8-7.5 and seemed to be saturated by HX at l.o mM concentration. The Vmax and Km values of enzyme for HX as a substrate were calculated as 3.22 nmol HX oxidized/min/mg protein and 0.065 mM respectively. Inhibition of sheep liver xanthine oxidase was demonstrated by well known inhibitor allopurinol and IC50 value was found as 47.6X10-4 /*M. Xanthine oxidase also showed different inhibition patterns by metals such as Ni, cd, Hg, Cu. Partially purified xanthine oxidase was subjected to hydroxylapatite column chromatography, but further purification was not achieved. Key words : Xanthine oxidase, sheep liver, metals. Science Code : 401.01.05, 405.05.01, 101.04.01 xv

Benzer Tezler

  1. Tez No

    75735

    Purification and characterization of cytochrome b5 from sheep liver microsomes

    Sitokrom b5'in koyun karaciğerinden saflaştırılması ve karakterizasyonu

    DENİZ YALÇIN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1998

    BiyokimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. EMEL ARINÇ

  2. Tez No

    29576

    Characterization and partial purification of sheep kidney and liver cytosolic glutathione-s-transferases: A comparative study

    Koyun böbrek ve karaciğer glutatyon s-transferazlarının karşılaştırmalı olarak karakterize edilmesi ve kısmen saflaştırılması

    AWNİ ALİ ABU-HİJLEN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1993

    BiyokimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. MESUDE İŞCAN

  3. Tez No

    35618

    Characterization and portial purificationof sheep lung cytosolic glutathione-S-transferases

    Koyun akciğer glutatyon S-transferazlarının karakterize edilmesi ve kısmen saflaştırılması

    REZA FARZAD

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1994

    BiyokimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MESUDE İŞCAN

  4. Tez No

    76009

    Partial purification and characterization of NADH-cytochrame b5 reductase from mullet liver microsomes

    NADH-sitokrom b5 redüktaz enziminin kefal karaciğer mikroorganizmalarından kısmi olarak saflaştırılması ve karakterizasyonu

    ZAHİDE KABAKLAR

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1998

    BiyokimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. EMEL ARINÇ

  5. Tez No

    287201

    Armillaria mellea mantarından beta-glukozidaz enziminin kısmi olarak saflaştırılması ve karakterizasyonu

    Partial purification and characterization of beta-glucosidase from Armillaria mellea

    AYŞE TURAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2011

    KimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. NAGİHAN SAĞLAM ERTUNGA

Geri Dön