Tripsinin çapraz bağlı agregatlarının (CLEA) hazırlanması ve karakterizasyonu
Preparation and characterization of cross linked enzyme aggregates (CLEA) of trypsin
- Tez No: 304867
- Danışmanlar: PROF. DR. FİGEN ZİHNİOĞLU
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Tripsin, Trypsin
- Yıl: 2011
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ege Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
Tripsin (3.4.21.4) peptid zincirlerin Lys ve Arg artıklarının karbonil uçlarını hidrolizleyen bir serin proteazdır. Tripsin deterjanlar, süt ve deri işlenmesi, kan analizleri gibi birçok endüstriyel ve klinik alanda yaygın olarak kullanılan bir enzimdir. Enzimlerin hassas yapısı ve sert proses koşulları bu alanlarda serbest enzimlerin kullanımını sınırlandırmaktadır. Buna karşın immobilize enzimler; reaksiyon ortamından kolay ayrılması, aktivite geri kazanımı, enzimin tekrar kullanımına olanak vermesi ve artmış stabilite gibi birçok avantaja sahiptir.İmmobilizasyon metodu olarak enzimlerin çapraz bağlanması 30 yıldan fazla bir süredir çalışılmaktadır. CLE ve CLEC metodlarına göre CLEA metodu yüksek stabilitesi, ortamdan ayrılma kolaylığı ve düşük maliyeti ile öne çıkmıştır.Bu çalışmada ticari tripsin, tripsin agregatları elde etmek için bir presipitant ajanı olan amonyum sülfat ile çöktürüldü bunu takiben glutaraldehit ile çapraz bağlama gerçekleştirildi. Presipitant ve çapraz bağlayıcı ajan konsantrasyonları %60 amonyum sülfat ve %1 glutaraldehit olarak optimize edildi ve daha sonra çapraz baglama ile immobilize edilen tripsinin karakterizasyonu için, optimum pH, pH kararlılığı, optimum sıcaklık, termal kararlılığı, depo kararlılığı ve tekrar kullanılabilirliği belirlendi. sonuç olarak immobilize enzimin serbest enzime göre daha stabil olduğu gözlendi.
Özet (Çeviri)
Trypsin (3.4.21.4) is a serine protease which cleaves peptide chains at the carboxyl side of the amino acids lysine or arginine. Trypsin is widely used in clinical and industrial applications, such as; detergents, milk and leather processes and blood analysis. Fragile nature of the enzymes and harsh conditions of the industrial process limit the use of free enzymes. In spite of this, immobilized enzymes have numerous advantages such as; easy seperation from reaction mixture, activity recovery, re-use of enzyme and increased stability.Cross linking of enzymes as an immobilization method has been worked for over 30 years. In reference to CLE and CLEC methods, CLEA became prominent due to its high stability, ease of preparation and low cost.In this study, trypsin was precipitated by ammonium sulphate in order to obtain trypsin aggregates which followed by cross linking of these aggregates via glutaraldehyde. Concentrations of precipitant and cross linker were respectively optimized as %60 ammonium sulphate and %1 glutaraldehyde. Furthermore, optimum pH, pH stability, optimum temperature, thermal stability, storage stability and re-usability were determined for the characterization of the trypsin-CLEA. As a result of the study, it is observed that immobilization made trypsin more stable than free enzyme.
Benzer Tezler
- Biyopolimerik doku iskelelerinin sentezi ve diş hekimliğinde uygulanabilirliğinin araştırılması
Synthesis of biopolymeric tissue scaffolds and investigation of their applicability in dentistry
ÖZGÜL CARTI DÖRTERLER
Doktora
Türkçe
2025
BiyomühendislikMuğla Sıtkı Koçman ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. FATMA AYHAN
- Menisküs doku mühendisliği için hibrit doku iskelelerin geliştirilmesi
Development of hybrid scaffolds for meniscus tissue engineering
GİZEM ZİHNA
Yüksek Lisans
Türkçe
2021
BiyomühendislikHacettepe ÜniversitesiBiyomühendislik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. HALİL MURAT AYDIN
- Proteaz profillendirmesi için afinite materyallerinin hazırlanması
Preparation of affinity materials for protease profiling
ESRA MENFAATLI
- Characterization of BAG-1S/C-raf interaction targeting peptide
BAG-1S/C-raf etkileşimini hedefleyen peptitin karakterizasyonu
ECENUR ÇEBİ
Yüksek Lisans
İngilizce
2022
Biyokimyaİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı (disiplinlerarası)
PROF. DR. GİZEM DİNLER DOĞANAY
- Kitozan malat ve çapraz-bağlı amiloz tabletlerden ilaç serbestleşmesine değişik faktörlerin etkisi
Başlık çevirisi yok
GAMZE DURMAZ
Yüksek Lisans
Türkçe
1994
Eczacılık ve FarmakolojiMarmara ÜniversitesiFarmasötik Teknoloji Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. JÜLİDE AKBUĞA