Geri Dön

Spektroflorimetrik metotla insan serum albumin proteini ile neohesperidin dihidrokalkon ve maprotilin hidroklorür arasındaki etkileşimlerin incelenmesi

Investigation of the interactions of neohesperidin dihydrochalcone and maprotiline hydrochloride with human serum albumin protein by spectrofluorimetric method

  1. Tez No: 316218
  2. Yazar: BAHAR KANCI BOZOĞLAN
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. SİBEL TUNÇ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2012
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Akdeniz Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 100

Özet

Bu çalışmada, kan plazmasında en fazla miktarda bulunan protein olan insan serum albumin proteini (HSA) ile neohesperidin dihidrokalkon (NHD) antioksidan maddesi ve maprotilin hidroklorür (MHC) ilaç maddesi arasındaki etkileşimler floresans ve dairesel dikroizm spektroskopisi ile incelenmiştir. Floresans ölçümleri, dört farklı sıcaklıkta (15 °C, 25 °C, 37 °C ve 45 °C'de) ve fizyolojik pH değeri olan pH 7,4'te gerçekleştirilmiştir. Floresans ölçümlerinden, HSA ile MHC arasında değil, HSA ile NHD arasında bir etkileşim var olduğu bulunmuştur. NHD'nin HSA proteinine bağlanması prosesi için Stern-Volmer sönümleme sabiti, sönümleme hız sabiti, bağlanma sabiti, bağlanma yeri sayısı ve termodinamik parametre (?H, ?S ve ?G) değerleri hesaplanmıştır.HSA-NHD sisteminin sönümleme mekanizmasında statik sönümleme etkindir. HSA-NHD sisteminin bağlanma sabitlerinin 15 °C, 25 °C, 37 °C ve 45 °C'de sırası ile 4,01x104 M-1, 2,79x104 M-1, 2,11x104 M-1 ve 1,16x104 M-1 olduğu bulunmuştur. Sıcaklıktaki bir artış bağlanma sabiti değerinde bir azalmaya yol açmıştır. Ayrıca, HSA proteini üzerinde bir adet NHD bağlanma yeri vardır. Bağlanma prosesi kendiliğinden gerçekleşmiştir ve ekzotermiktir. Termodinamik parametre değerleri, HSA ve NHD molekülleri arasındaki esas etkileşim kuvvetlerinin hidrojen bağı oluşumu ve van der Waals kuvvetleri olduğunu göstermiştir. Ayrıca; NHD'nin HSA'ya bağlanması, proteinin sekonder yapısında bir değişikliğe neden olmuştur. Dairesel dikroizm analizi, HSA proteinindeki ?-heliks miktarının artan NHD konsantrasyonuyla azaldığını belirtmiştir.

Özet (Çeviri)

In this study, the interactions of neohesperidin dihydrocalcone (NHD) antioxidant substance and maprotilin hydrochloride (MHC) drug substance with human serum albumin (HSA) protein, the most abundant protein in blood plasma, were investigated by fluorescence and circular dichroism spectroscopy. Fluorescence measurements were carried out at four different temperatures (15 °C, 25 °C, 37 °C and 45 °C) and at physiological pH value of 7.4. It was found from florescence measurements that there was an interaction between HSA and NHD, on the contrary to HSA-MHC system. Stern-Volmer quenching constant, quenching rate constant, binding constant, number of binding site and thermodynamic parameter (?H, ?S and ?G) values were calculated for the binding process of NHD to HSA protein.Static quenching was effective for the quenching mechanism of HSA-NHD system. Binding constants of HSA-NHD system were found to be 4.01x104 M-1, 2.79x104 M-1, 2.11x104 M-1 and 1.16x104 M-1 at 15 °C, 25 °C, 37 °C and 45 °C, respectively. This result indicated that an increase in the temperature led to a decrease in the binding constant value. Furthermore, there was one NHD binding site on HSA protein. Binding process occured spontaneously and was exothermic. Thermodynamic parameter values showed that the main interaction forces between HSA and NHD molecules were the formation of hydrogen bonding and van der Waals forces. In addition, the binding of NHD to HSA caused a change in the secondary structure of protein. Circular dichroism analysis indicated that the amount of ?-helix in HSA protein decreased with increasing NHD concentration.

Benzer Tezler

  1. Spektroflorimetrik metotla insan serum albumin proteini ile diklorprop, karbofuran, amitrol ve dikuat arasındaki etkileşimlerin incelenmesi

    Investigation of the interactions of dichlorprop, carbofuran, amitrol and diquat with human serum albumin protein by spectrofluorimetric method

    İNANÇ SOYLU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    KimyaAkdeniz Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SİBEL TUNÇ

  2. Katı örneklemeli yüksek çözünürlüklü elektrotermal atomik absorpsiyon spektrofotometresi ile 2,5 pm hava partiküllerinde cıva tayini

    Solid sampling high resolution electrothermal atomic absoption spectrophotometry 2,5 pm air particles determination of mercury

    ESRA SOYDEMİR

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    Kimyaİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SÜLEYMAN AKMAN

  3. Investigation of the utilization of some fluorescent organic dyes in modified polymer or sol-gel matrices as optical sensor agents

    Organik boyar maddelerin modifiye polimer veya sol-jel matrikslerinde optik sensör ajanı olarak kullanılabilirliğinin araştırılması

    GİZEM DEMİRYAS

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2011

    KimyaDokuz Eylül Üniversitesi

    Kimya Bölümü

    DOÇ. DR. ÖZLEM ÖTER

  4. A spectrofluorimetric method based on 2-[(1-ethyl-6-methyl-4-oxo-1,4-dihydroquinoline-3-yl)carbonyl]-n-phenylhydrazine from carboxamide compound to determine iron (III)

    2- [(1- etil- 6- metil- 4- okso- 1, 4- dihidrokinolin-3-il) karbonil]- n- fenilhidrazin karboksamid bileşiği ile demir (III) için yeni bir spektroflorimetrik metot

    YEŞİM TOPALOĞLU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    KimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MİRAÇ OCAK

  5. Baharatlarda kullanılan yasaklı boya Sudan I'in tayini için basit bir spektroflorimetrik metot

    A simple spectrofluorimetric method for determination of the banned Sudan dye I in spices

    OSMAN CAN ÇAĞILCI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2017

    KimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ÜMMÜHAN OCAK