Spektroflorimetrik metotla insan serum albumin proteini ile diklorprop, karbofuran, amitrol ve dikuat arasındaki etkileşimlerin incelenmesi
Investigation of the interactions of dichlorprop, carbofuran, amitrol and diquat with human serum albumin protein by spectrofluorimetric method
- Tez No: 334865
- Danışmanlar: PROF. DR. SİBEL TUNÇ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2013
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Akdeniz Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 117
Özet
Bu çalışmada, kan plazmasında en çok bulunan protein olan insan serum albumin (HSA) proteini ile diklorprop (DCP), karbofuran (CF), amitrol (AR) ve dikuat (DQ) pestisitlerinin etkileşimleri floresans ve senkronize floresans spektroskopisiyle incelenmiştir. Floresans ölçümleri 4 farklı sıcaklıkta (288,15 K, 298,15 K, 310,15 K ve318,15 K'de) gerçekleştirilmiştir. HSA-AR sistemi hariç diğer tüm HSA-pestisit sistemlerinde etkileşim gözlenmiştir. HSA-DCP, HSA-CF ve HSA-DQ sistemleri için Stern-Volmer sönümleme sabiti, sönümleme hız sabiti, bağlanma sabiti, bağlanma yeri sayısı ve termodinamik parametre (?H, ?S ve ?G) değerleri hesaplanmıştır.DCP'nin HSA proteinine bağlanması prosesinde sönümleme mekanizması statik sönümleme olarak tespit edilmiştir. HSA-DCP sistemine ait bağlanma sabitleri 288,15 K, 298,15 K, 310,15 K ve 318,15 K'de sırasıyla 7,48x103 M-1, 6,62x103 M-1, 6,36x103 M-1 ve 5,39x103 M-1 olarak bulunmuştur. Ayrıca, HSA üzerinde 1 adet DCP bağlanma noktası mevcuttur. HSA-DCP sisteminin termodinamik parametre değerlerinden bağlanma prosesinde elektrostatik etkileşimin etkin olduğu sonucuna ulaşılmıştır. HSA- CF sistemi için çözelti sıcaklığının 288,15 K'den 318,15 K'e arttırılması ile bağlanma sabiti değerinin 3,38x103 M-1'den 1,29x103 M-1'e düştüğü ve bağlanma yeri sayısının az miktarda azaldığı gözlenmiştir. Termodinamik parametrelerin incelenmesiyle CF maddesinin HSA proteinine bağlanmasında hidrojen bağları ve van der Waalskuvvetlerinin etkin olduğunu anlaşılmıştır. HSA-DQ sistemi için 288,15 K ve 318,15K'de bağlanma sabiti değeri sırasıyla 4,04x103 M-1 ve 2,36x103 M-1 olarak hesaplanmıştır. Bu sistem için bağlanma yeri sayısı yaklaşık 1 olarak bulunmuştur. Ayrıca; termodinamik parametreler, DQ maddesinin HSA proteinine bağlanması prosesinin elektrostatik etkileşimlerle kendiliğinden gerçekleştiğini göstermiştir.ANAHTAR KELİMELER: İnsan serum albumin, dikloprop, karbofuran, amitrol, dikuat, floresans spektroskopisi.
Özet (Çeviri)
In this study, the interactions of human serum albumin (HSA) protein, the most abundant protein in human blood plasma, with dichlorprop (DCP), carbofuran (CF), amitrol (AR) and diquat (DQ) pesticides were investigated by fluorescence and synchronous flouroscence spectroscopy. Fluorescence measurements were carried out at four different temperatures (288.15 K, 298.15K, 310.15 K and 318.15 K). Fluorescence measurements proved that there were interactions between HSA and pesticides except HSA-AR system. Stern-Volmer quenching constant, quenching rate constant, binding constant, number of binding site and thermodynamic parameter (?H, ?S and ?G) values were calculated for the binding processes of HSA-DCP, HSA-CF and HSA-DQ systems.Quenching mechanism for the binding process of DCP to HSA protein was static quenching mechanism. Binding constants for HSA-DCP system at 288.15 K, 298.15 K,300.15 K ve 318.15 K were found to be 7.48x103 M-1, 6.62 x103 M-1, 6.36 x103 M-1 and5.39 x103 M-1, respectively. Furthermore, there was only one binding site for DCP on HSA protein. Thermodynamic parameters of HSA-DCP system showed that driving force for binding process was electrostatic interaction. As the temperature of solution was increased from 288.15 K to 318.15 K, a decrease from 3.38x103 M-1 to 1.29x103 M-1 in the binding constant of HSA-CF system was observed and the number of bindingsite decreased slightly. Upon investigation of thermodynamic parameters, the main driving force of HSA-CF complex formation was found to be hydrogen bonding andvan der Waals forces. At 288.15 K and 318.15 K, the value of binding constant for HSA-DQ system were calculated to be 4.04x103 M-1 and 2.36x103 M-1, respectively. For this system, the number of binding site was found to be 1 approximately. Additionally, thermodynamic parameters showed that the binding process of DQ to HSA protein occurs spontaneously under the influence of electrostatic interactions.KEYWORDS: Human serum albumin, dichlorprop, carbofuran, amitrol, diquat,fluorescence spectroscopy.
Benzer Tezler
- Spektroflorimetrik metotla insan serum albumin proteini ile neohesperidin dihidrokalkon ve maprotilin hidroklorür arasındaki etkileşimlerin incelenmesi
Investigation of the interactions of neohesperidin dihydrochalcone and maprotiline hydrochloride with human serum albumin protein by spectrofluorimetric method
BAHAR KANCI BOZOĞLAN
- Katı örneklemeli yüksek çözünürlüklü elektrotermal atomik absorpsiyon spektrofotometresi ile 2,5 pm hava partiküllerinde cıva tayini
Solid sampling high resolution electrothermal atomic absoption spectrophotometry 2,5 pm air particles determination of mercury
ESRA SOYDEMİR
Yüksek Lisans
Türkçe
2013
Kimyaİstanbul Teknik ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. SÜLEYMAN AKMAN
- Investigation of the utilization of some fluorescent organic dyes in modified polymer or sol-gel matrices as optical sensor agents
Organik boyar maddelerin modifiye polimer veya sol-jel matrikslerinde optik sensör ajanı olarak kullanılabilirliğinin araştırılması
GİZEM DEMİRYAS
- A spectrofluorimetric method based on 2-[(1-ethyl-6-methyl-4-oxo-1,4-dihydroquinoline-3-yl)carbonyl]-n-phenylhydrazine from carboxamide compound to determine iron (III)
2- [(1- etil- 6- metil- 4- okso- 1, 4- dihidrokinolin-3-il) karbonil]- n- fenilhidrazin karboksamid bileşiği ile demir (III) için yeni bir spektroflorimetrik metot
YEŞİM TOPALOĞLU
- Baharatlarda kullanılan yasaklı boya Sudan I'in tayini için basit bir spektroflorimetrik metot
A simple spectrofluorimetric method for determination of the banned Sudan dye I in spices
OSMAN CAN ÇAĞILCI
