Geri Dön

Assessment of PRISM with previous CAPRI rounds

PRISM'in geçmiş CAPRI turları ile değerlendirilmesi

  1. Tez No: 482324
  2. Yazar: EFE ELBEYLİ
  3. Danışmanlar: PROF. DR. ZEHRA ÖZLEM KESKİN ÖZKAYA, PROF. DR. ATTİLA GÜRSOY
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyoloji, Mühendislik Bilimleri, Biology, Engineering Sciences
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2017
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Koç Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyomedikal Bilimler ve Mühendislik Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Biyomedikal Bilimler ve Mühendislik Bilim Dalı
  13. Sayfa Sayısı: 130

Özet

Proteinler hücre içerisindeki çeşitli moleküler ve hücresel aktivitelerin gerçekleşmesinde rol alan kilit elemanlardan birisidir. Proteinler görevlerini gerçekleştirmek için diğer proteinlerle, DNA, RNA ve diğer küçük moleküllere bağlanırlar. Bu sebeple, bir proteinin partnerine nasıl bağlandığı konusunu incelemek yapısal biyolojinin en temel görevlerinden biri olmuştur. Deneysel yöntemlerin protein yapısını elde etmekte gösterdiği gelişme sonucu PDB'de bulunan tekil protein yapılarının sayısı yüksek bir artış göstermiştir. Ancak, karmaşık protein yapılarının sayısı tekil protein yapılarının sayısı kadar hızlı bir artış göstermemektedir ki bu durum tekil proteinlerden yola çıkarak karmaşık protein yapılarını tahmin eden yöntemlere yönelik bir talep oluşturmuştur. Günümüzde karmaşık protein yapılarını tahmin eden çok sayıda hesaplamalı yöntem bulunmaktadır. Protein etkileşimlerinin tahmin eden algoritmaların performansını eleştirel olarak inceleyen CAPRI herkese açık gerçekleştirilen rutin bir deneydir. Tahmin edilmiş yapılar, CAPRI grubunun belirlediği birtakım değerlendirme koşullarına tabi tutularak doğrulanır. Bu koşullar arayüz rmsd (I-rmsd), ligand rmsd (L-rmsd), doğal aminoasit temaslarının sayısı ve çarpışan aminoasit sayılarından oluşmaktadır. Bu çalışmada ben, PRISM performansını önceki CAPRI turlarını kullanarak değerlendirdim. PRISM'in CAPRI turlarında göstereceği performansı değerlendirmek ve PRISM'in parametrelerini esneterek performansının sınırlarını görmek bu çalışmanın asıl amaçlarıdır. PRISM kullanılan hedeflerin %33'ü için doğru yapı tahmini yapamamıştır ki bu hedeflerin çoğunluğunu eş-ikililer ve enzim/inhibitor çiftleri oluşturmaktadır. Sonuçlar göstermektedir ki, sadece negatif enerjili yapıları değerlendirmeye almak doğru sonuçların %36'sının kaybolmasına sebep olmaktadır ve yapıların puanlamasında önemli sorunlara işaret etmektedir. Değerlendirmenin devamında RosettaDock alternatif puanlama için kullanılmıştır. Her iki puanlama yönteminin birbiriyle denk sonuçlar verdiği görülmektedir. PRISM'in başarı oranını artırmak amacıyla bazı parametreler değiştirilmiş, ancak kayda değer bir performans artışı gözlemlenmemiştir.

Özet (Çeviri)

Proteins are key elements of a cell to perform the wide range of molecular and cellular activity. Proteins perform their function through binding to other proteins, DNA, RNA, and small molecules. Therefore, predicting how a protein interacts with its binding partners is one of the most important objectives of structural biology. As a result of the improvements in experimental structure determination methods, the number of individual protein structures in PDB has increased vastly. However, the number of complex structures does not increase as fast as the individual proteins which creates demand for new approaches to predict complexes from the individual protein structures. Currently, there are a lot of computational approaches to predict the complex structures. Critical Assessment of Prediction of Interactions (CAPRI) is a well-known community-wide experiment with the purpose of establishing a routine which allows testing the performance of several different docking algorithms created. The success rate of predicted structures is verified by the several evaluation criteria determined by the CAPRI association. Those criteria are interface and ligand rmsds (I-rmsd, L-rmsd), native residue contacts and number of clashes. In this study, I assessed the performance of PRISM (Protein Interaction by Structural Matching) using CAPRI evaluation criteria. The main objectives were to determine how much PRISM is successful in predicting the complex structures of available CAPRI targets and to force the limits of PRISM by stretching the parameters of PRISM. PRISM could not predict the correct complex structures for 33% of targets majority of which correspond to homodimers and enzyme/inhibitor complexes. The results also indicate that considering just the structures with the negative energy score results in the loss of 36% of successful predictions implying a problem in the scoring function. For further testing, RosettaDock was used as an alternative scoring function. Both scoring approaches yielded a correlation. To increase the success rate, some parameters of PRISM were changed however, no significant improvement has been achieved.

Benzer Tezler

  1. L'analyse des processus de prise de décision dans l'intervention en Afghanistan et le retrait de l'Union Soviétique: Une approche poliheuristique

    Sovyetler Birliği'nin Afganistan'a müdahalesindeki ve geri çekilmesindeki karar alma süreçlerinin analizi: Polihöristik bir yaklaşım

    BURAK HACIOĞLU

    Yüksek Lisans

    Fransızca

    Fransızca

    2023

    Siyasal BilimlerGalatasaray Üniversitesi

    Uluslararası İlişkiler Bilim Dalı

    PROF. DR. ERHAN ŞAHAP BÜYÜKAKINCI

  2. Barter ticaret işlemleri ve muhasebeleştirilmesi

    Başlık çevirisi yok

    MUHAMMET SIRRI ŞİMŞEK

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1997

    İşletmeİstanbul Üniversitesi

    Yönetimde Muhasebe ve Finansal Kontrol Bilim Dalı

    PROF. DR. AHMET GÖKSEL YÜCEL

  3. Assessment of Solvency II requirements for Turkish insurance market

    Türk sigortacılık sektörü için Solvency II gerekliliklerinin değerlendirilmesi

    MEHMET HÖBEK

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2016

    Aktüerya BilimleriOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Aktüerya Bilimleri Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. AYŞE SEVTAP KESTEL