Geri Dön

Molecular level understanding of the functionality of PDZ3 variants via advanced all-atom simulations and dynamic residue network analyses

Atomik çözünürlükte benzetimler ve dinamik amino asit çizge analizleri kullanılarak PDZ3 varyantlarının fonksiyonun moleküler seviyede araştırılması

  1. Tez No: 680421
  2. Yazar: TANDAÇ FÜRKAN GÜÇLÜ
  3. Danışmanlar: PROF. DR. CANAN ATILGAN, PROF. DR. ALİ RANA ATILGAN
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyofizik, Biophysics
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2021
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Sabancı Üniversitesi
  10. Enstitü: Mühendislik ve Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji-Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 88

Özet

PSD-95 yapısının üçüncü PDZ proteini (PDZ3), önemli yapısal değişiklik göstermeden sergilediği alosterik özelliğinden ötürü sık kullanılan bir model proteindir. PDZ3 proteininde H372 ligand bağlanma bölgesiyle direkt ilişkili, G330 ise bu bölgeden uzakta yer alır; her iki amino-asit bölgesi de mutasyona uğradığında, ligand seçimini etkiler. Literatüre göre, H372A ve G330T-H372A mutasyonları sınıf I'den (ligandın -2 pozisyonundaki T/S rezidülerine karşı gelen) sınıf II'ye (aynı pozisyonda hidrofobik rezidü) dönüşen ligand bağlanmasına sebep olurken, G330T tekli mutastonu her iki liganda da bağlanmayla sonuçlanır. Bu olguyu araştımak için, ligandsız ve iki liganda bağlı her yapı için moleküler dinamik (MD) benzetimleri yürüttük. MD yörüngelerinin detaylı analizleri ve serbest enerji farkı hesaplamalarıyla birlikte PDZ3 mutant yapılarının ligand bağlanma davranışı ve seçimi açıklandı. Rezidüler arası etkileşimi araştırmak amacıyla, çizge kuramını kullandık ve çizgelerdeki komünite yapılarını ve içeriğini Girvan-Newman algoritmasıyla inceledik. Yüklü yapısıyla N-ucunun, fonksiyonel PDZ3 komplekslerinde, ligand ile aynı komünitede daha çok zaman geçirdiğini tespit ettik. N ve C uçları yüksek oranda aynı komünitede bulunmakta ve α3 de bir merkez gibi davranarak tüm iç iletişimi sağlamaktadır. Sonuç olarak, PDZ3 proteninin ligand seçimi, büyük yapısal değişiklikler göstermemesine rağmen, komünite yapılarıyla açıklandı.

Özet (Çeviri)

The third PDZ domain of PSD-95 (PDZ3) constitutes a common model to study single domain allostery without significant structural changes. In PDZ3, H372 directly connected to the binding site and G330 holding an off-binding-site position, were designated to assess the effect of mutations on binding selectivity. It has been observed that the H372A and G330T-H372A mutations change ligand preferences from class I (T/S amino acid at position -2 of the ligand) to class II (hydrophobic amino acid at the same position). Alternatively, the G330T single mutation leads to the recognition of both ligand classes. We have performed a series of molecular dynamics (MD) simulations for previously mentioned PDZ3 variants in the absence and presence of both types of ligands. With the combination of free energy difference calculations and a detailed analysis of MD trajectories, binding behavior of PDZ3 mutants, as well as their effects on ligand selection and binding affinities are explained. To scrutinize the residue-by-residue interaction we employ graph theory, and we assess dynamical community composition by using Girvan-Newman algorithm. We find that the highly charged and distal N-terminus share the same community with the ligand in the functional complexes. N- and C-termini of PDZ3 share communities, and α3 acts as a hub for the whole protein by sustaining the communication with all structural segments. Thus, ligand binding fate in PDZ3 is traced to the population of community compositions extracted from dynamics despite the lack of significant conformational changes.

Benzer Tezler

  1. Investigation of bio-MOFs for energetic and biomedical applications: From an atomic point of view

    Biyo-MOFların enerji ve biyomedikal uygulamalarının atomik bakış açısıyla araştırılması

    İLKNUR ERUÇAR FINDIKÇI

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2016

    EnerjiKoç Üniversitesi

    Kimya ve Biyoloji Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. SEDA KESKİN AVCI

  2. Investigating structural and surface properties of serum proteins critical for protein adsorption on solid surfaces

    Katı yüzeylerdeki protein adsorpsiyonu için serum proteinlerinin yapı ve yüzey özelliklerinin incelenmesi

    ELAY EMÜL SEYMEN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2019

    Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ AYŞE ÖZGE KÜRKÇÜOĞLU LEVİTAS

  3. Salatalıkta ısı şoku proteinlerinin biyoinformatik analizleri ve abiyotik stres koşullarına tepkisinin omiks yaklaşımlar kullanılarak incelenmesi

    Bioinformatics analysis of cucumber heat shock proteins and investigation of response to abiotic stress conditions by using omics approaches

    NECDET MEHMET ÜNEL

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2018

    BiyolojiKastamonu Üniversitesi

    Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. MEHMET CENGİZ BALOĞLU

  4. Metal organik kafeslerde bütan ve izobütan adsorpsiyonunun incelenmesi

    Investigation of butane and isobutane adsorption in metal organic frameworks

    PELİN GÖYMEN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2015

    Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Kimya Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ŞERİFE BİRGÜL ERSOLMAZ

  5. Üniversite öğrencilerinde reddedilme duyarlılığı, ruminasyon ve öz şefkatin sosyal anksiyete ile ilişkisi

    The relationship of rejection sensitivity, rumination and self-compassion with social anxiety in university students

    EMEL GÜLBAHAR

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2024

    PsikolojiÇağ Üniversitesi

    Psikoloji Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ UFUK KOCATEPE AVCI