Equilibrum dynamics of folded proteins
Katlanmış proteinlerin denge dinamikleri
- Tez No: 76454
- Danışmanlar: PROF. DR. ALİ RANA ATILGAN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: İnşaat Mühendisliği, Civil Engineering
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1998
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Boğaziçi Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: İnşaat Mühendisliği Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 46
Özet
ÖZET Proteinlerin denge dinamikleri elastik ağ yapısına sahip Gaussian bir model kabul edilerek çalışılmıştır. Bu ağ yapısı amino asitlerin Ca atomlarının birbirine bağlanması ile oluşturulmuştur. Katlanmış protein içindeki / ve j C" atomları arasındaki dalgalanma hareketinin Gaussian bir dağılıma uyduğu kabul edilmiştir. Dalgalanma hareketin bu modeldeki nedeni quadratik yapıdaki bir iç enerjiye dayandırılmıştır. Bu model katlanmış yapı içindeki devinimleri yüksek rezidülerin bulumasında kullanılmıştır. Devinimleri yüksek rezidüler denge konumda iken en yüksek frekansta dalgalanmaya katkıda bulunan rezidüler olarak tanımlanmıştır. Teori bir çok proteine uygulanmıştır: chymotrypsin inhibitor 2, cytochrome c, C2 proteinleri ve CheY. Katlanma sürecinde önemli olarak belirtilen ve üçüncül yapının stabil kalmasında kritik önemi olduğu bilinen rezidüler doğru olarak belirlenmiştir.
Özet (Çeviri)
IV ABSTRACT Equilibrium dynamics of proteins is studied using a Gaussian model in which the protein is viewed as an elastic network based on local residue packing densities and contact topology. The network is formed by joining the C" atoms of the amino acids. The fluctuations between the ith and jth Ca atoms in the folded protein are assumed to obey a Gaussian distribution. The fluctuations are described by this model based on an internal Hamiltonian that has a quadratic form. The model is used for identifying the kinetically hot residues in folded structures. The kinetically hot residues are identified as the ones that participate in the highest frequency fluctuations at the equilibrium configuration. The theory is applied to a series of proteins: chymotrypsin inhibitor 2, cytochrome c, related C2 proteins and CheY. Most of the residues previously pointed out to underlie the folding process of these proteins, and to be critically important for the stabilization of the tertiary fold, are correctly identified.
Benzer Tezler
- Investigation of protonation state dependent conformational dynamics of the nucleotide binding domain of Hsp70 protein homolog Dnak via computational methods
Hsp70 protein homoloğu dnak'nin nükleotit bağlanma alaninin protonlanma haline bağli konformasyonel dinamiklerinin hesapsal yöntemlerle incelenmesi
UMUT ÇAĞAN UÇAR
Yüksek Lisans
İngilizce
2022
Biyofizikİstanbul Teknik ÜniversitesiMoleküler Biyoloji-Genetik ve Biyomühendislik Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ BÜLENT BALTA
- Monomeric and aggregation behavior of simple and complex polyQ peptides studied by a multi-state CG model
Basit ve karmaşık polyQ peptitlerin monomerik ve toplanma davranışları bir çok durumlu CG modeli ile çalışılan
SAEID DARVISHI
Yüksek Lisans
İngilizce
2019
Bilim ve TeknolojiKoç ÜniversitesiHesaplamalı Bilimler ve Mühendislik Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. MEHMET SAYAR
- Computer-aided understanding of perturbations in soft matter systems
Başlık çevirisi yok
BETÜL URALCAN
- Katlanmış plaklar için sonlu eleman formülasyonu
Finite element method formulation for folded plates
NİHAT ERATLI (UZCAN)
- Sabit kanatlı bir hava aracının modellenmesi ve ımc yöntemi ile iniş yaptırılması
Modelling the fixed wing aircraft and automatic landing with imc method
YUSUF SINCAK
Yüksek Lisans
Türkçe
2022
Bilgisayar Mühendisliği Bilimleri-Bilgisayar ve Kontrolİstanbul Teknik ÜniversitesiMekatronik Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ İLKER ÜSTOĞLU