Mikrobiyal pektinazın kitosan bazlı destek materyaline immobilizasyonu
Immobilization of microbial pectinase to chitosan-based support material
- Tez No: 810328
- Danışmanlar: DOÇ. DR. SERAP ÇETİNKAYA, DOÇ. DR. HAYREDDİN GEZEGEN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biyoteknoloji, Mikrobiyoloji, Biochemistry, Biotechnology, Microbiology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2023
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Sivas Cumhuriyet Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji ve Genetik Bilim Dalı
- Sayfa Sayısı: 71
Özet
Pektinaz, epiklorohidrin (ECH) çapraz bağlayıcı ile yeni sentezlenen kitosan-aljinat-kil (CAC) boncuklarının yüzeyinde immobilize edildi. Immobilizasyon ürünü, Fourier Dönüşümlü Kızılötesi Spektrofotometri (FT-IR) ve Taramalı Elektron Mikroskobu (SEM) ile analiz edildi. Deney verileri immobilize enzimin pH, sıcaklık, tekrar kullanılabilirlik, konsantrasyon ve depolama süresi gibi bazı hidrolitik özelliklerini içermektedir. İmmobilizasyon, enzimin optimum aktivite sıcaklığını 60 °C'ye çıkardı. Enzim aktivitesi de yaklaşık beş kat azaldı (0,0488 µmol/mg protein-1 dk-1µmol mg protein-1 dk-1). Serbest enzim, için Km ve Vmax değerleri sırasıyla, 0.273 (% w/v) ve 3.10 (μmol mg protein-1 min-1), immobilize enzim için ise 0.310 (%w/v) ve 5.42x10-2 (μmol mg protein-1 min-1) bulundu. Raf ömrü çalışmaları, kitosan-aljinat-kil boncuklarının 30 gün boyunca aktivitelerinin %67'sini koruduğunu gösterdi. İmmobilizasyon için optimum pektinaz enzim konsantrasyonu 10 mg/ml ve immobilizasyon süresi 4 saatti.
Özet (Çeviri)
Pectinase was immobilized on the surface of newly synthesized chitosan-alginate-clay (CAC) beads with epichlorohydrin (ECH) crosslinker. The immobilization product was analysed by Fourier Transform Infrared Spectrophotometry (FT-IR) and Scanning Electron Microscopy (SEM). Experimental data included some hydrolytic properties of the immobilized enzyme such as pH, temperature, reusability, concentration and storage time. Immobilization increased the optimum activity temperature of the enzyme to 60 °C. Pectinase activity also decreased approximately fivefold (0.2274 µmol mg protein-1 min-1). Km and Vmax values for free enzyme were 0.273 (% w/v) and 3.10 (μmol mg protein -1 min -1), and for the immobilized enzyme, it is 0.310 (% w/v) and 5.42x10 -2 (μmol mg protein -1 min -1), respectively. Shelf life studies showed that chitosan-alginate-clay beads retained 67% of their activity for 30 d. The optimum pectinase enzyme concentration for immobilization was 10 mg/ml and the immobilization time was 4 h.
Benzer Tezler
- Soğukta aktif mikrobiyal pektinaz üretiminin araştırılması ve optimizasyonu
Investigation and optimization of cold active microbial pectinase production
SEDA KUMCU
Yüksek Lisans
Türkçe
2019
Gıda Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. HATİCE FUNDA KARBANCIOĞLU GÜLER
- Microbial production of alkaline pectinase from hazelnut shell
Fındık kabuğundan mikrobiyal alkali pektinaz üretimi
SİBEL UZUNER
Doktora
İngilizce
2014
Gıda MühendisliğiOrta Doğu Teknik ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. DENİZ ÇEKMECELİOĞLU
- Bacillus licheniformis ME33 ile laktik asit üretimi için dut posasının substrat olarak kullanımı
Use of mulbery pomace as a substrate for lactic acid production by Bacillus licheniformis ME33
MERYEM ATEŞ
Yüksek Lisans
Türkçe
2023
BiyoteknolojiAtatürk ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MEHMET NURİ AYDOĞAN
- Ulva lactuca kompostundan izole edilen aktinomisetlerin biyolojik aktivitelerinin araştırılması
Investigation of biological activities of actinomycetes isolated from Ulva lactuca compost
SERMİN YILDIRIM
- Bacillus mojavensis TH309 suşundaki pektat liyaz (BmoPelC) enziminin klonlanması ve ifadesi üzerine çalışmalar
Studies on cloning and expression of the pectate lyase (BmoPelC) enzyme from Bacillus mojavensis TH309
NURAYAN AYDIN
Yüksek Lisans
Türkçe
2022
BiyoteknolojiOndokuz Mayıs ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ TUĞRUL DORUK