Geri Dön

Characterization of arylamine N-acetyltransferase in tissues from human breast cancer

İnsan kanserli meme dokusunda arilamin N-asetiltransferaz enziminin karakterizasyonu

  1. Tez No: 82603
  2. Yazar: YAŞASIN SENEM GEYLAN
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. TÜLİN GÜRAY
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Asetil koenzim A'ya bağlı (:) arilamin N-asetiltransferazlar, (NATlar), N-asetiltransferaz, N-asetilasyon, NAT1, NAT2, meme kanseri. vı, Acetyl coenzyme A dependent (:) arylamine N- acetyltransferases (NATs), N-acetyltransferase. N-acetylation, NAT1, NAT2, breast cancer. IV
  7. Yıl: 1999
  8. Dil: İngilizce
  9. Üniversite: Orta Doğu Teknik Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 70

Özet

oz insan kanserli meme dokusunda arilamin n-asetiltransferaz enziminin karakterizasyonu Geylan, Y. Senem M. S., Department of Biochemistry Supervisor: Assoc. Prof. Dr. Tülin Güray Ocak, 1999, 70 sayfa Asetil koenzim A' ya bağlı arilamin N-asetiltransferazlar (NATlar) (E. C. 2.3.1.5.) insan dahil, hayvan türlerindeki konjugasyon reaksiyonlanmn önemli polimorfik üyelerindendir. Çeşitli arilamin ve potansiyel karsinoj enlerin detoksifikasyon/toksifikasyon reaksiyonlarında yeralırlar. İnsanlar, diyet ve sigara dumanını da içine alan değişik kaynaklardan, mutajen ve karsinoj enlere maruz kalmaktadırlar. Meme epitel hücreleri, bu karsinoj enleri metabolize ederek DNA'ya bağlanabilen maddeler haline getirme özelliğine sahiptir. Bu çalışmada, insan meme bezindeki, dokuya özel NAT aktivitesi çalışılmış ve dokudaki asetilasyonun, kandakiyle bağlantısı incelenmiştir.İnsan kanserli ve kansersiz meme dokusundan ve kanından N- asetiltransferazlar izole edildi ve p-aminobenzoik acid (PABA) (NATl'e özel substrat), sulfamethazin (SMZ) (NAT2'ye özel substrat) konsantrasyonlanmn, pH ve sıcaklık değişimlerinin enzim aktivitesi üzerindeki etkileri gibi bazı biyokimyasal özellikleri çalışıldı. İzole edilen NATlann maksimum aktivitesi için, optimum koşullar hem meme dokusu hem de kan için belirlendi. Meme ve kandaki NATlann kinetik değerlerini belirlemek için PABA substrat olarak kullamlmıştır. Meme ve kandaki V^ ve K,,, değerleri, sırasıyla, 0.114 nmol/dak/mg protein için, 0.613 nmol/dak/1 09 eritrosit, ve 13 uM, 38 uM'dır. 6.5 ve 9.0 pH değerleri arasında elde edilen aktivite-pH etkinlik eğrileri meme asetilasyonu için 8.5 pH ' ta, kandaki asetilasyon için 7.5 pH ' ta optimum değerleri göstermiştir. Sıcaklık değişirrüerinin etkisine bakıldığında ise her iki dokuda da enzimlerin yaklaşık 50°C ' de en yüksek aktiviteyi verdiği görülmüştür. İkisi de sıcağa dirençlidir. NAT1 ve NAT2 enzim aktivitelerinden elde edilen kinetik bilgiler, bireylerin yavaş, orta ve hızlı asetilatör olarak sınırlandırılabileceğini açığa çıkarmıştır. NAT1 ve NAT2 enzim aktivitelerinde yaklaşık olarak, sırasıyla, 5 ve 45 kat değişim görülmüştür. Kandaki ve dokudaki spesifik aktiviteler arasında bir bağlantı bulunamamıştır.

Özet (Çeviri)

ABSTRACT CHARACTERIZATION OF ARYLAMINE N-ACETYLTRANSFERASE IN TISSUES FROM HUMAN BREAST CANCER Geylan, Y. Senem M. S., Department of Biochemistry Supervisor: Assoc. Prof. Dr. Tülin Güray January 1999, 70 pages Acetyl coenzyme A dependent (:)arylamine N-acetyltransferases (NATs) (E.C.2.3.1.5.) are important polymorphic participants in conjugation reactions of animal species including humans. They are involved in detoxification/toxification reactions of various arylamines and potential carcinogens. Humans are exposed to mutagens and carcinogens from various sources including diet and cigarette smoke. Mammary epithelial cells have the ability to metabolize those carcinogens into DNA binding species. In this study, the tissue specific activity of NATs in human mammary glands was studied and the correlation between blood and tissue specific acetylations was also examined. IllHuman cancerous and non-cancerous breast tissue, and blood N-acetyltransferases were isolated and some of the biochemical properties of those enzymes like the effect of p-aminobenzoic acid (PABA) (NAT1 specific substrate) and sulfamethazine (SMZ) (NAT2 specific substrate) concentrations, pH, and temperature were studied. The optimum conditions for the maximum activity of the isolated NATs were determined for both breast tissue and blood. The kinetic constants for breast and blood NATs were determined by using PABA as the substrate. V values were found as 0.114 nmol/min/mg of protein and 0.613 nmol/min/109 erythrocytes and K values were found as 13 uM and 38 u, m M for breast and blood, respectively. The pH activity curves obtained ranging from 6.5 to 9.0 showed optimum pH 8.5 for breast acetylation and pH 7.5 for blood acetylation. For the temperature studies, both breast tissue and blood NATs showed the highest activity around 50°C. Both are heat resistant. The kinetic data on the NAT1 and NAT2 enzyme activities of breast tumor tissues revealed that individuals could be classified as slow, intermediate and rapid acetylators. Approximately, 5 and 45 fold variations in activity of NAT1 and NAT2 enzymes were detected, respectively. No correlation between blood and tissue specific activities was observed.

Benzer Tezler

  1. Tez No

    172317

    Partial purification and characterization of arylamine N-acetyltransferases from human breast tumor tissues

    İnsan meme tümörü dokularından arilamin N-asetiltransferazlar'ın kısmi saflaştırılması ve karakterizasyonu

    YAŞASIN SENEM SU

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2006

    BiyokimyaOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    PROF.DR. TÜLİN GÜRAY

  2. Tez No

    56803

    Charcterization of kinetic parameters of sleep liver kidnem and lung acetyl coenzyme a dependent (:) arylamine n-acetyltransferases

    Koyun karaciğer, böbrek ve akciğer asetil coenzim A (:) arilamin n-asetiltransferaz enzimlerinin kinetik parametrelerinin karakterize edilmesi

    TUĞRA GÜVENÇ

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    1996

    BiyolojiOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. TÜLİN GÜRAY

  3. Tez No

    116439

    Partial purification and characterization of bovine liver acetyl coenzyme A dependent (:) arylamine N-acetyltransferases

    Sığır karaciğerinden asetil koenzim A (:) arilamin N-asetiltransferaz enziminin kısmen saflaştırılması ve karakterize edilmesi

    ÖZLEM BAŞARIR

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2001

    BiyolojiOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. TÜLİN GÜNAY

    PROF. DR. MESUDE İŞCAN

  4. Tez No

    91394

    Antimikrobiyal etki göstermesi olası bazı 2-sübstitüeamino-5-(3-asetiloksi-2-naftil)-1,3,4-tiyadiazollerin sentezleri

    Synthesis of some 2-substitutedamino-5-(3-acetyloxy-2-naphthyl)-1,3,4-thiadiazoles with potential antimicrobial activity

    ARZU DURAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1999

    Eczacılık ve FarmakolojiMarmara Üniversitesi

    Farmasötik Kimya Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. H. NEŞE DOĞAN

  5. Tez No

    866408

    Poli(Akrilamid/N-vinil imidazol) kopolimerlerinin gama ışınlamasıyla hazırlanması, karakterizasyonu ve anyonik boya adsorpsiyonunda kullanılabilirliği

    Preparation and characterization of Poly(Acrylamide/N-vinyl imidazole) copolymers by gamma irradiation and their usability in anionic dye adsorption

    MERVE ARISEVEN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2024

    Polimer Bilim ve TeknolojisiHacettepe Üniversitesi

    Polimer Bilim ve Teknolojisi Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. DİLEK ŞOLPAN ÖZBAY

Geri Dön