Glutatyon-s-transferaz enziminin tavuk eritrositlerinden saflaştrılması ve karakterizasyonu
Purification and characterization of GST from chicken erythrocyte
- Tez No: 114283
- Danışmanlar: DOÇ.DR. TÜLİN AYDEMİR
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2001
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Celal Bayar Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 51
Özet
ÖZET Glutatyon-s-transferaz elektrofilik ksenobiyotiklerin detoksifikasyonu ile ilgili bir enzim ailesidir. GSH-S transferaz p olarak tanımlanan enzim formu aseton çöktürmesi, etanol-kloroform ile muamele, DEAE-selüloz, Q-sefaroz ve Sefadex G-100 kromatografileri ile tavuk eritrositlerinden saflaştınldı. Tavuk eritrositlerinden saflaştırılan GST'nin moleküler ağırlığı jel flltrasyonu ile 47500 Da olarak bulundu. Tavuk eritrosit GST'nin alt birim molekül ağırlığı sodyum dodesilsülfat varlığında gerçekleştirilen elektroforez ile 24000 Da olarak saptandı. Spesifik aktivite değeri 20.39/mg olarak bulundu. CDNB için |
Özet (Çeviri)
ABSTRACT The glutathione-s-transferases are a family of multifunctional enzymes involved in the detoxification of electrophilic xenobioties primarily through conjugation to reduce glutathione. A form of the enyzme, designated GSH-S transferase p, was purified chicken erythrocyte by aceton precipitation, ethanol-chloroform treatment, DEAE-Celliilose, Q-Sepharose, Sephadex G-100 chromatography. The molecular weight of GST purified form chicken erythrocyte was estimated as 47500 Da by gel filtration. The subunit molecular weight of chicken erythrocyte GST as determined by electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate was predicted as 24000 Da. The specific activity was found to be 20.39 U/mg. The Km for CDNB calculated from Uneweaver-burk plot was 0.71 mM. Optimum temperatures for maximum GST activity was 28°C for CDNB. The maximal activity of the enzyme was observed at pH 7.5. the activity of purified GST is inhibited by DDT, ufea, CDNB, Triton X-100, DTNB. VIII
Benzer Tezler
- Glutatyon S-transferaz enziminin tavuk karaciğerinden saflaştırılması karakterizasyonu ve bazı pestisitlerin enzim aktivitesi üzerine etkisi
Characterization of glutathion S-transferase enzyme from chicken liver and the effect of some pesticides on enzyme activity
HAKAN YILMAZ
- Glutatyon S-transferaz (GST) enziminin tavuk yüreğinden saflaştırılması ve karakterizasyonu
Purification and characterization of glutathione S- transferase enzyme from chicken heart
SUAT ZOR
- Glutatyon S-transferaz enziminin Van Gölü balığı (Chalcalburnus tarichi pallas) karaciğerinden saflaştırılması, karakterizasyonu ve bazı metal iyonlarının enzim aktivitesi üzerine etkilerinin incelenmesi
Purification and characterization of glutathione S-transferase from the liver of Van Lake fish and investigation of some metal ions' effects on enzyme activity
MUHAMMET SERHAT ÖZASLAN
- Purification and characterization glutathione S-transferase enzyme from japanese quail (Coturnix coturnix Japonica) heart
Glutatyon S-transferaz enziminin bıldırcın (Coturnix coturnix Japonica) yürek dokusundan saflaştırılması ve karakterizasyonu
BARZAN MIRZA AHMED AHMED
- Glutatyon S-transferaz enziminin gökkuşağı alabalık (Oncorhynchus mykiss) eritrositlerinden saflaştırılması, karakterizasyonu ve bazı kimyasalların etkilerinin araştırılması
Purification and characterization of Glutathione S-transferase from rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) eriythrocyte and effects of some chemicals on enzyme activity
VEYSEL ÇOMAKLI
