Florisil üzerine kovalent olarak tutuklanmış katalaz enziminin katalitik aktivitesinin incelenmesi
Investigation of catalytic acitivity of catalase covalently immobilized onto florisil
- Tez No: 135575
- Danışmanlar: PROF. DR. SEYHAN TÜKEL
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Katalaz, Florisiî, Kovalent İmmobilizasyon, Glutaraldehit, 3-Aminopropiyonik asit, Catalase, Florisil, Covalent Immobilization, Glutaraldehyde, 3-Aminopropionic acid. II
- Yıl: 2003
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Çukurova Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 105
Özet
öz YÜKSEK LİSANS TEZİ FLORISIL ÜZERİNE KOVALENT OLARAK TUTUKLANMIŞ KATALAZ ENZİMİNİN KATALİTİK AKTİVİTESİNİN İNCELENMESİ Özlem ALPTEKİN ÇUKUROVA ÜNİVERSİTESİ KİMYA ANABİLİM DALI Danışman: Prof.Dr. S. Seyhan TÜKEL Yıh:2QQ3, Sayfa: 90 Jüri: Prof.Dr. S. Seyhan TUKEL Yrd.Doç. Dr. Güzide YÜCEBİLGİÇ Yrd.Doç. Dr. Elif ORUÇ Bu çalışmada sığır karaciğer katalazı (EC 1.11.1.6) florisiî üzerine glutaraldehit veya glutaraldehit+3-aminopropiyonik asit üzerinden olmak üzere iki farklı şekilde kovalent olarak bağlanmıştır. Glutaraldehit derişiminin (% 0,625, 1,25, 2,50), katalaz derişiminin (0,42, 0,83, 3,33, 5,00, 8,32, 16,65, 33,30, 50,00 mg/mL) ve immobilizasyon süresinin (2, 24, 48, 72 saat) desteğe bağlanan enzim miktarına ve immobilize enzimin aktivitesine olan etkileri incelenmiştir. Serbest, glutaraldehit ve glutaraldehit+3-aminopropiyomk asit üzerinden immobilize edilmiş enzimlerin maksimum aktiviteleri sırasıyla 136889, 1250, 1803 umol H202/mg prot. dk., Michaelis-Menten hız sabitleri sırasıyla 13,30, 250,00, 297,90 mM, aktivasyon enerjileri 14,38, 14,83, 9,41 kJ/mol olarak bulunmuş, termal kararlılıkları ve depolama kararlılıkları saptanmıştır. Ayrıca immobilize enzimlerin tekrar kullanılabilirlikleri araştırılmıştır.
Özet (Çeviri)
ABSTRACT MSc THESIS INVESTIGATION OF CATALYTIC ACTIVITY OF CATALASE COVALENTLY IMMOBILIZED ONTO FLORISIL Özlem ALPTEKİN DEPARTMENT OF CHEMISTRY INSTITUE OF NATURAL AND APPLIED SCIENCES UNIVERSITY OF ÇUKUROVA Supervisor : Prof.Dr. Seyhan TUKEL Year: 2003, Pages:90 Jury : Prof.Dr. Seyhan TUKEL Asst. Prof. Dr. Güzide YUCEBILGIC Asst. Prof. Dr. Elif ORUC The bovine liver catalase (EC 1.11.1.6) was immobilized covalently with glutaraldehyde or glutaraldehyde+3-aminopropionic acid as a spacer onto florisil. Effect of the immobilization conditions, such as, glutaraldehyde concentrations (0.625, 1.25, 2.50 %), catalase concentrations (0.42, 0.83, 3.33, 5.00, 8.32, 16.65, 33.30, 50.00 mg/mL) and immobilization periods (2, 24, 48, 72 h) were investigated. Maximum activities of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with glutaraldehyde+3-aminopropiomc acid were found as 136889, 1250, 1803 umol EbC^/mg prot. min., respectively. Michaelis-Menten constants of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with gîutaraîdehyde+3-aminopropionic acid were found as 13.30 250.00 297.90 mM, respectively. Activation energy of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with glutaraldehyde+3-aminopropionic acid were found as 14.38, 14.83, 9.41 kJ/mol, respectively. Thermal stabilities and storage stabilities of enzyme preparation were determined. Additionally, reuse times of immobilized enzyme preparations were investigated.
Benzer Tezler
- Magnezyum silikata kovalent olarak immobilize edilmiş lipaz enziminin hidrolitik ve ester oluşturma aktivitelerinin araştırılması
Researching of hydrolitic and ester constitution activities of immobilized lipase enzyme, covalently bounded to magnesium silicate
PINAR AKA
- Katalazın eupergit, florisil ve cam desteklere kovalent olarak immobilizasyonu ve karakterizasyonu
Covalent immobilization of catalase onto eupergit, florisil and glass carriers and characterization of immobilized catalases
ÖZLEM ALPTEKİN
- Lipaz enziminin Lactobacillus brevis bakterisinden saflaştırılması, karakterize edilmesi, magnetik florosil nanopartiküller yüzeyine immobilize edilmesi ve deterjan katkı maddesi olarak kullanımının araştırılması
The investigation of purification and characterization of lipase enzyme from lactobacillus brevis bacteria, its immobilization to the surface of magnetic florisil nanoparticles and its usability as detergent additive
SEYEDEH SARA SOLEIMANI
Yüksek Lisans
Türkçe
2017
BiyomühendislikAtatürk ÜniversitesiNanobilim ve Nanomühendislik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. HAYRUNNİSA NADAROĞLU
- Pektinaz enziminin farklı iki destek üzerine immobilizasyonu ve karakterizasyonu
Immobilization of pectinase onto two different supports and their characterization
FADİLE YENER