Geri Dön

Kovalent olmayan boya-protein etkileşimlerinin kapiler elektroforez ve MALDI-MS ile incelenmesi

Investigation of noncovalent dye-protein interactions by capillary electrophoresis and MALDI-MS

  1. Tez No: 244949
  2. Yazar: CANSEL TUNCER
  3. Danışmanlar: PROF. DR. BEKİR SALİH
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Kimya, Chemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2009
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 161

Özet

Makromoleküller arasındaki etkileşimler, birçok biyolojik işlemin temelini oluşturur.Fizyolojik ortamda gerçekleşen biyomolekül etkileşimlerin en önemlileri kovalent olmayan etkileşimlerdir. Boya-protein arasındaki kovalent olmayan etkileşimlerin kapiler elektroforez tekniği ile incelenmesi bu tür kovalent olmayan etkileşimleri açıklayan en temel model olarak seçilmiştir. Kapiler elektroforez tekniği çok hızlı ve çok az örnek kullanımı olan, yüksek duyarlılığa sahip bir tekniktir. Bu teknikle, protein-protein, protein-boya gibi etkileşimler, fizyolojik ortam şartlarına benzer koşullarda çalışılarak belirlenebilir. Kapiler elektroforez ile bazı protein-boya etkileşimlerinin MALDI-Kütle Spektrometresi de kullanımı ile tayinleri detaylı olarak yapılabilmektedir. Bu çalışmada, sülfonil grubu içeren boyalarla, asidik, bazik veya nötral proteinlerin, etkileşim mekanizmalarının kapiler elektroforez yöntemiyle incelenmesi planlanmış ve gerçekleştirilmiştir. Deneysel şartlar optimize edildikten sonra, Sığır serum albumin (BSA)-sibakron mavisi F3GA, sitokrom c-sibakron mavisi F3GA, BSA-kongo kırmızısı ve sitokrom c-kongo kırmızısı arasındaki kovalent olmayan etkileşimler incelenmiştir. Çalışmanın ikinci kısmında kapiler elektroforez yöntemi ile elde edilen veriler ile birlikte, toplanan fraksiyonların MALDI-Kütle Spektrometresi ile yapılan çalışmalardan sağlanan veriler birlikte değerlendirilmiş, komplekslerin oluşum stokiyometrileri ve kararlılıkları belirlenmeye çalışılmıştır. Proteinlerin (BSA ve sitokrom c) sibakron mavisi F3GA ile oluşturdukları kompleksler daha detaylı bir şekilde belirlenebilmesine rağmen, kongo kırmızısı ile oluşturdukları komplekslerin kristallenerek çökmesi ile oluşan yüksek dereceli komplekslerin katı fazda kalmaları ve çözücüdeki çözünürlüklerinin az olmasından dolayı gözlenebilmeleri mümkün olamamıştır.

Özet (Çeviri)

Interactions between macromolecules are formed the basis of many biological processes. The most important biomolecules interactions that occur in physiological environment are non-covalent interaction nature. Non-covalent interactions between dye-protein were appropriate to be examined by capillary electrophoresis technique. This technique is very fast and requires very low amount of sample usage, and also technique has a high sensitivity. With this technique, protein-protein, protein-dye interactions, could be studied under the soft conditions such as at physiological pH. The work described in this study was devised and implemented using capillary electrophoresis and MALDI-MS to investigate the different protein-protein and protein-dye interactions. In this study, the interaction between dye containing sulphonyl groups and the acidic, basic or neutral proteins was investigated by capillary electrophoresis method to investigate mechanisms of interaction. After the optimized the experimental conditions of capillary electrophoresis, non-covalent interactions between Bovine Serum Albumin (BSA)-Cibacron blue F3GA, Cytochrome c-Cibacron blue F3GA, BSA-Congo red and Cytochrome c-Congo red were investigated. At the second part of the work, data obtained by capillary electrophoresis method and MALDI-MS data obtained from the analyzing the fractions collected from capillary electrophoresis by MALDI-MS were evaluated together for the determination of the interaction stoichiometries and the stabilities of complexes. Although proteins (BSA and Cytochrome c) complexes are formed with cibacron blue F3GA could be determined more clearly, but their congo red complexes were not possible to characterize either in capillary electrophoresis or MALDI-MS. This is because the precipitate form of complexes under the analyzing conditions, higher order complexes remained in the solid phase. Therefore, complexes could not be migrated in the column of capillary electrophoresis and also complexes could not be transferred into the gas-phase under MALDI-MS conditions.

Benzer Tezler

  1. Novel polymeric materials via reactive polymers

    Reaktif polimerlerden yeni polimerik malzemeler

    NERGİZ CENGİZ

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2014

    KimyaBoğaziçi Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. AMİTAV SANYAL

    DOÇ. DR. RANA SANYAL

  2. Fabrication and functionalization of rGO containing polymeric materials

    rGO içeren polimerik maddelerin yapımı ve işlevsellestirilmesi

    MERVE ASLAN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2021

    KimyaBoğaziçi Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. AMİTAV SANYAL

  3. Bioactivity and functionality of chickpea protein-spent coffee phenolic complex

    Nohut proteini-kahve atığı fenoliği kompleksinin biyoaktivitesi ve fonksiyonel özellikleri

    BEYZA VAHAPOĞLU

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2022

    Gıda Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ESRA ÇAPANOĞLU GÜVEN

  4. Sama işleminde boya-ligand bağlı poli (HEMA) nanoyapılarının kullanılabilirliğinin araştırılması

    Resarch of availability of dye-ligand incorporated poly(HEMA) nanostructures in bating process

    EVREN TÜRKER

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    BiyoteknolojiEge Üniversitesi

    Deri Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. AHMET ASLAN

  5. Boya ligand afinite nanopolimerlerinin hazırlanması, karakterizasyonu ve alfa amilaz adsorpsiyonunda kullanılması

    Preparation and characterization of dye ligand affinity nanopolymers and its usage for alpha amylase adsorption

    YEŞİM ÖZCAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2013

    BiyokimyaEge Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SİNAN AKGÖL