Apokarbonik anhidraza Co+2, Mn+2,Vo+2 ve Cu+2 iyonlarının bağlanması sonucu yapının ESR spektrumları ile incelenmesi
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 24753
- Danışmanlar: Belirtilmemiş.
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Fizik ve Fizik Mühendisliği, Physics and Physics Engineering
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1992
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Atatürk Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Fizik Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 98
Özet
ÖZET Sığır Karbonik Anhidraz (BCA), afinite kromotografisi metoduyla saflaştırılarak, enzimin kofaktörü olan Zn+2 iyonunu uzaklaştırmak için dipikolinik asite karşı diyaliz yapılmış ve %95 oranında apoenzim elde edilmiştir. Apoanzimde Zn+2 iyonu yerine sırasıyla Co+2, Mn+2, VO+2 ve Cu+2 iyonları takılmıştır. Enzimin substratları olan p-nitrofenil asetat ve CC^'in metal iyonu-enzim ortamına ilavesi sonucu; substratların enzime farklı ortamlarda ne ölçüde bağlanacağı, ortamın pH 'sının değişiminin enzimin yapısında nasıl bir değişiklik doğuracağı, enzimin hangi sıcaklıklarda kısmi denatürasyona uğrayacağı, etil alkol ve aseton çözücülerinin enzimin tabiatında özellikle aktif bölgesinde meydana getireceği değişiklikler ESR tekniği ile incelenmiştir. Enzime yalnız Co+2 iyonu bağlandığı zaman esteraz aktivitesi verdiği görülmesine rağmen; Mn+2, VO+2, Cu+2 iyonları bağlandığında enzimin tekrar aktif hale geldiği ESR spektrumlan yardımıyla gösterilmiştir.
Özet (Çeviri)
SUMMARY The apoenzyme with 95 % purity is obtained from the bovine Carbonic anhydrase (BCA) purified by affinity chromatography and the cofactör of the enzyme (Zn+2) is broken off by dialysis with dipicolinic acid. Zn+2 ion in apoenzyme is replaced with Co+2, Mn+2,VO+2 and Cu+2. The binding type of the substrate to the enzyme in various media, the effect of the variation of the pH of the medium on the structure of the enzyme, temperature at which the partial denaturation of the enzyme take place, the effect of the eti! alchool and aceton solvent on the structure especially in the active region are investigated by addition of the substrate of the enzyme (p-nitrofenil acetat and CO2) in metal ion-enzyme medium by ESR techniques. It is confirmed with the ESR spectral analysis that the enzyme is given the esteraz activity when Co+2 ion is bound but again being active when Mn+2, VO+2 and Cu+2 ions bound.
Benzer Tezler
- Bazı meyva sularında apokarbonik anhidrazın tekrar aktifleştirilmesiyle Zn+2 tayini
Başlık çevirisi yok
AYŞE KARAGÖLGE
- Apokarbonik anhidrazın tekrar aktivasyonu ile bazı vücut sıvılarında Zn miktarı tayini
Başlık çevirisi yok
ÖMER İRFAN KÜFREVİOĞLU
