Geri Dön

Aspergillus sp. tarafından üretilen amilaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu

Purification and characterization of amylase enzyme produced by Aspergillus sp.

  1. Tez No: 283437
  2. Yazar: AHSEN UÇAR
  3. Danışmanlar: YRD. DOÇ. DR. KUBİLAY METİN
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biyoteknoloji, Mikrobiyoloji, Biochemistry, Biotechnology, Microbiology
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2011
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Adnan Menderes Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 131

Özet

Aspergillus fumigatus HBF50 suşu tarafından üretilen ?-amilaz ultrafiltrasyon, DEAE sepharoz CL-6B, fenil sepharoz CL-4B, ultrafiltrasyon ve jel filtrasyon kromatografi teknikleri kullanılarak 3.0 kat saflaştırıldı. Saflaştırılan enzimin molekül ağırlığı SDS-PAGE ile 55 kDa olarak bulundu. ?-Amilazın optimum pH'sı 5.0 ve optimum sıcaklığı 55°C olarak saptandı. Enzimin 25 ve 40°C'lerde ve pH 4.0 ile 8.0 aralığında stabil olduğu belirlendi. ?-Amilazın çözünür patates nişastası için Vmax 9091 U/mL, Km ise 1.55 mg/mL olarak hesaplandı. ?-Amilazın geniş bir substrat spesifitesine sahip olduğu saptandı. Mn2+ ve Co2+ iyonları ?-amilaz aktivitesini kuvvetli bir şekilde aktive ederken, Cu2+, Fe2+, Al3+ ve Hg2+ iyonları enzimi inhibe etti. NBS, PMSF, İAA ve CMC enzimi inhibe ettiği, bu yüzden triptofan, serin ve histidin kalıntıları ve karboksil gruplarının enzimin katalitik sürecinde önemli rol oynadığı ileri sürülebilir. Amilaz aktivitesinin 5 M tuz konsantrasyonlarına kadar toleranslı olduğu saptandı. Enzimin ham mısır nişastasına adsorbsiyonu % 48 olarak bulundu. Enzimatik hidroliz ürünlerinin ince tabaka kromatografisi sonucunda glikoz, maltoz ve maltotrioz saptandı ve bu sonuçlar enzimin ?-amilaz olduğunu gösterdi.

Özet (Çeviri)

The extracellular amylase produced by Aspergillus fumigatus HBF50 was purified 3.0 folds using ultrafiltration, DEAE sepharose CL-6B, phenyl sepharose CL-4B and gel filtration chromatography. The molecular weight of amylase was estimated to be about 55 kDa by SDS-PAGE. The temperature and pH for optimum activity of the enzyme were 55°C and 5.0, respectively. It was completely thermostable between 27°C and 40°C. It was found to be stable pH range between 4.0 and 8.0. Km and Vmax values for soluble starch of the enzyme were calculated to be 1.55 mg/ml and 9091 U/mL, respectively. The amylase exhibited broad substrate specificity. The enzyme was stimulated by Mn2+ and Co2+ and strongly inhibited by Cu2+, Fe2+, Al3+ ve Hg2+.The enzyme activity was inhibited in the presence of NBS, PMSF, IAA and CMC, suggesting that tryptophan, serine, histidine residues and carboxyl groups play an important role in the catalytic process. The activity of amylase was found to be tolerant up to 5M NaCl concentration. Raw corn starch adsorption of amylase was found to be 48%. Thin layer chromatography of the starch hydrolysis products showed glucose, maltose and maltotriose as the main end products, indicating that the purified enzyme was ?-amylase.

Benzer Tezler

  1. Aspergillus sp. izolat 1352'ye ait sekonder metabolitlerin izolasyonu ve yapı tayinlerinin gerçekleştirilmesi

    Isolation and structure elucidation of secondary metabolites from aspergillus sp. isolate 1352

    BEYZA EFE

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    BiyomühendislikEge Üniversitesi

    Biyomühendislik Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ İSMAİL HAKKI AKGÜN

  2. Çeşitli kaynaklardan izole edilen bacillus sp. izolatlarının kitosanaz aktivitesinin ve antifungal etkisinin belirlenmesi

    Investigation of chitosanase activity and antifungal effect of bacillus strains isolated from different sources

    ÖZLEM İMAMOĞLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2008

    BiyomühendislikEge Üniversitesi

    Biyoteknoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. RENGİN ELTEM

  3. Rizosferik aktinomiset izolatları tarafından üretilen agroaktif ve biyoaktif bileşiklerin taranması ve üretim ortamı optimizasyonu

    Screening of agroactive and bioactive compounds produced by rhizospheric actinomycetes isolates and production medium optimization

    HÜSEYİN EVLAT

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    BiyoteknolojiEge Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. ALİ KOÇYİĞİT

  4. Biological control of Aspergillus flavus growth and its aflatoxin b1 production by antagonistic yeasts

    Antagonistik mayalar ile Aspergillus flavus gelişimi ve aflatoksin b1 üretiminin biyolojik kontrolü

    DİLARA NUR DİKMETAŞ

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2022

    Gıda Mühendisliğiİstanbul Teknik Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. HATİCE FUNDA KARBANCIOĞLU GÜLER

    DR. HAYRETTİN ÖZER