İnsan eritrosit karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin saflaştirilmasi için yeni bir afinite jelinin hazirlanmasi ve bazi fenolik asitlerinbu izoenzimler üzerindeki inhibisyon kinetiklerinin incelenmesi
Preparation of a new affinity gel from purification of carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes and investigation of the inhibitory kinetics of phenolic acids on the isoenzymes
- Tez No: 284315
- Danışmanlar: PROF. DR. ÖMER İRFAN KÜFREVİOĞLU, YRD. DOÇ. DR. MURAT ŞENTÜRK
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2011
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Atatürk Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 82
Özet
Karbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, hemen hemen tüm canlılarda CO2'in hidratlanarak HCO3- ve H+'ya dönüşümünü tersinir olarak katalizleyen çok önemli bir enzimdir. Bu çalışmada, karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için daha önceki araştırmacıların sentezlediklerinden farklı bir afinite jeli hazırlanması amaçlanmıştır. Matriks olarak CNBr ile aktive edilmiş Sepharose 4B, ligand olarak 4-(2-aminoetil) benzen sülfanilamid kullanıldı. Hazırlanan afinite jelinin izoenzimleri saflaştırabilme kapasiteleri; farklı sıcaklık, pH ve iyonik şiddette belirlendi. Çalışmanın ikinci kısmında bazı fenolik asitlerin hCA I ve hCA II izoenzimleri üzerindeki inhibisyon etkileri incelenmiştir. Bu amaçla enzim aktiviteleri üzerine inhibisyon etkisi gösteren bu maddeler için IC50 değerleri ve Ki sabitleri bulunarak inhibisyon tipleri tespit edilmiştir.
Özet (Çeviri)
Carbonic anhydrase (CA) (E.C. 4.2.1.1) hydrates CO2 and converts it into HCO3-and H+ reversibly in almost all living organisms. It is aimed in this study to design new affinity gel different from which has been used so far. CNBr activated Sepharose 4B was used as matrix and 4-(2-aminoethyl) benzenesulfonamide as ligand. Purification capacities of the affinity gel was determined under different temperatures, pHs and ionic strengths. In the second part of the study, inhibitory effects of phenolic acids on hCA I and hCA II, which have been purified by new gels, were investigated. To this end, IC50 and Ki constants and inhibition types were determined for these substances.
Benzer Tezler
- İnsan eritrosit karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni afinite jellerinin hazırlanması ve yeni sentezlenen bazı sülfonamid türevlerinin bu izoenzimler üzerindeki inhibisyon kinetiklerinin incelenmesi
Preparation of new affinity gels from purification of carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes and investigation of the inhibitory kinetics of newly sythetized sulfonamide derivatives on the isoenzymes
MURAT ŞENTÜRK
- Eritrositlerden karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması
Application and synthesis of a new affinity gel for the purification of carbonic anhydrase isoenzymes from the erythrocytes
ÖZEN ÖZENSOY
- Bazı karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması
A new affinity gel synthesis for purification of some of carbonic anhydrase isozymes and applications
AYŞEGÜL ŞAHİN
- Yeni proton transfer bileşiklerinin antiglokom aktivitesinin incelenmesi
Examination of antiglaucoma activity on novel proton transfer compounds
BURCU ÇINAR
