Geri Dön

Bazı kinizarin türevleri: Antioksidan kapasiteleri ve karbonik anhidraz I ve II izoenzimleri üzerine inhibisyon etkileri

Some quinizarin derivatives: Their antioxidant capacities and inhibition effects on carbonic anhydrase I and II isoenzymes

  1. Tez No: 352130
  2. Yazar: MERYEM TOPAL
  3. Danışmanlar: PROF. DR. İLHAMİ GÜLÇİN
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2014
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Atatürk Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 153

Özet

Tez kapsamında çalışılan bazı kinizarin türevlerinin birer fenolik bileşik olduğu ve genelde fenolik bileşiklerin antioksidan özelliğine sahip olduğu düşünülerek bu bileşiklerin antioksidan kapasiteleri ile insan eritrosit karbonik anhidraz izoenzimi I ve II (hCA I ve II) üzerine inhibisyon etkileri araştırıldı. Kinizarin türevlerinin antioksidan kapasitelerini belirlemek için kullanılan birçok biyoanalitik metot bu tez kapsamında da kullanılmıştır. Bunlar; Fe3+-Fe2+ transformasyonu metoduna göre indirgeme kapasitesi, KUPRAK metoduna göre Cu2+-Cu+ indirgeme kapasitesi, FRAP metoduna göre Fe3+-TPTZ indirgeme kapasitesi, bipiridil reaktifi kullanarak ferröz iyonları (Fe2+) şelatlama aktivitesi, DPPH, ABTS, DMPD radikal giderme aktiviteleri, ile riboflavin-metiyonin-ışık sisteminde oluşturulan süperoksit anyon radikalleri (O2.-) giderme aktivitesi, tiyosiyanat metoduna göre de total antioksidan aktivite tayini gibi farklı metotlar kullanıldı. Ayrıca BHA, BHT, α-tokoferol ve troloks referans antioksidan olarak kullanıldı. Bununla beraber, çalışmanın ikinci kısmında ise kinizarin türevlerinin insan eritrositlerinden saflaştırılan hCA I ve hCA II üzerine in vitro etkisi araştırıldı. Öncelikle hCA I ve II izoenzimleri sırasıyla Sepharose-4B-L-Tirozin Sülfanamit afinite kolon kromatografisi ile %41,08; %50,99 verimle 245,75 ve 653,79 kat saflaştırıldı. Kinizarin tüevlerinin hCA I ve II üzerine inhibisyon etkileri hidrataz ve esteraz aktiviteleri kullanılarak değerlendirildi. Antrarufin, antraflavik asit, ditranol, krizofanol, kinizarin ve 2,3-dimetilkinizarin'in hCA I için 2,37-19,74 μM arasında ve hCA II için de 2,13-25,66 μM arasında Ki değerlerine sahip oldukları gözlendi. Kinizarin türevlerin tamamı hem hCA I hem de II için yarışmasız inhibisyon göstermiştir.

Özet (Çeviri)

It was considered in the study that each quinizarin derivative is a phenolic compound and they normally have the characteristics of phenolic compounds. Thus, the antioxidant capacities of these compounds and theirs inhibitory effects on human erythrocyte carbonic anhydrase isoenzymes I, and II (hCA I and II) have been investigated. In this thesis, many bioanalytical methods were used for determination of antioxidant capacities these quinizarin derivatives. For this purpose, different bioanalytical methods such as Fe3+ reduction capacity by Fe3+-Fe2+ transformation method, Cu2+-Cu+ reduction capacity by Kuprak method, Fe3+-TPTZ reduction capacity by FRAP method, metal chelating activity of ferrous ions (Fe2+) by using bipyridyl agent, DPPH, ABTS, DMPD radical scavenging activities, superoxide anion radicals scavenging activity by the riboflavin- methionine-light system, and total antioxidant activity determination by thiocyanate method have been used. Also, BHA, BHT, α-tocopherol and trolox were used as references antioxidants. In the second part of the study, in vitro hCA I, and II inhibitory effects of quinizarin derivatives have been investigated. Firstly, hCA-I and II isoenzymes have been purified 245.75 and 653.79 folds with %41.08 and %50.99 yields by using Sepharose 4B-L-Tyrosine-affinity column chromatography, respectively. The inhibitory effects of quinizarin derivatives on hCA I, and II have been evaluated by hydratase and esterase methods. It was observed that; anthrarufin, anthraflavic acid, dithranol, chrysophanol, quinizarin and 2,3-dimetilquinizarin have inhibition in the range of 2.37-19.74 μM for hCA I, and 2.13-25.66 μM for hCA II. All quinizarin derivatives have demonstrated noncompetitive inhibition for both hCA I, and II.

Benzer Tezler

  1. Fosfoinositid 3-kinaz (PI3K) enziminin lizin-hedefli kovalent inhibisyonu üzerine hesapsal modelleme

    Computational modeling on the lysine-targetted covalent inhibition of phosphoinositide 3-kinase (PI3K) enzyme

    BETÜL TUBA VARINCA GERÇİK

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    KimyaMarmara Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SAFİYE ERDEM

  2. Oksindol türevi bazı yeni bileşiklerin sentezleri ve antikanserojen aktivitelerinin araştırılması

    Synthesis of some novel oxindole derivatives and investigating of their anticancer activities

    ZÜHAL KILIÇ KURT

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2014

    Eczacılık ve FarmakolojiAnkara Üniversitesi

    Farmasötik Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SÜREYYA ÖLGEN

  3. Wekî kirdeyekê hebûn û temsîlîyeta jinan (Awirtêdaneke rexneyî a femînîst bo berhemên Dilawer Zeraq

    Kadının bir özne olarak varlığı ve temsili (Dilawer Zeraq'ın eserlerine feminist eleştirel bir bakış )

    LEYLA POLAT

    Yüksek Lisans

    Kürtçe

    Kürtçe

    2017

    Doğu Dilleri ve EdebiyatıYüzüncü Yıl Üniversitesi

    Kürt Dili ve Kültürü Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. NESİM SÖNMEZ

  4. Gönen Çayı Deltası kumul vejetasyonu ve çevresel değerlendirilmesi

    Dune vegetation and environmental assessment of Gönen River Delta

    MURAT AĞCABAY

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2023

    CoğrafyaKarabük Üniversitesi

    Coğrafya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. SEVDA COŞKUN

  5. Rehabilitation of damaged coasts usind beach nourishment and a case study in Izmit Bay

    Tahrip edilmiş kıyıların kumsal beslemesi ile rehabilitasyonu: İzmit Körfezi?nde örnek çalışma

    ALPER MERT

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2012

    İnşaat MühendisliğiBoğaziçi Üniversitesi

    İnşaat Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. EMRE OTAY