Purification and characterization of glutathione reductase from japanese quail (Coturnix coturnix Japonica) liver
Glutatyon redüktaz enziminin bıldırcın (Coturnix coturnix Japonica) karaciğerinden saflaştırılması ve karakterizasyonu
- Tez No: 453652
- Danışmanlar: PROF. DR. MEHMET ÇİFTCİ
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2017
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Bingöl Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 82
Özet
Yüksek lisans tezi olarak sunuçu bu çalşmadan, glutatyon redüktaz (Glutatyon: NADP+, oksidoredüktaz, E.C 1.8.1.7.; GR) enzimi bıldırcın karaciğerinden amonyum sülfat çöktürmesi ve 2',5'-ADP Sepharose-4B afinite kromatografisi olmak üzere 2 basamakta saflaştırıldı. 22,75 EÜ/mg protin spesifik aktivitesine sahip olan GR enzimi %13,6 verimle, 142,18 kat saflaştırıldı. Enzim aktivitesi spektrofotometrik olarak 340 nm'de Beutler metoduna göre ölçüldü. Enzimin alt biriminin mol kütlesi ise SDS-PAGE ile 59 kDa olarak bulundu. Enzim için optimum pH, optimum iyonik şiddet, optimum sıcaklık, stabil pH, sırasıyla 8, 100 mM, 8, ve 85ºC olarak bulundu. Ayrıca NADPH için KM değeri 0,109 mM ve Vmax değeri 0,603 EÜ/mL olarak; GSSG için ise, KM değeri 0,044 mM ve Vmax değeri 0,272 EÜ/mL olarak tespit edildi
Özet (Çeviri)
In this study, glutathione reductase (Glutathione: NADP+ oxidoreductase, E.C 1.8.1.7; GR) was purified from quail`s liver by using ammonium sulfate precipitation and 2',5'-ADP Sepharose-4B gel affinity chromatography. GR enzyme was obtained having a specific activity of 22.75 EU/mg proteins, with a yield 13.6% and 142.18 purification fold. Enzymatic activity was measured spectrofotometrically according to Beutler`s method at 340 nm. Subunits molecular weight of enzyme was determined by SDS-PAGE as 59 kDa. Optimal pH, optimal ionic strength, stable pH, optimal temperature were determined as 8.0, 0.6 mM, 8.0, 85 °C respectively. Also KM and Vmax values were determined for NADPH as 0.109 mM and 0.603 EU/mL; and for GSSG substrates 0.044 mM and 0.272 EU/mL respectively.
Benzer Tezler
- Van gölü balığından (Chalcalburnus tarichi, p-1811) glutatyon redüktaz enziminin saflaştırılması, karakterizasyonu ve bazı ilaç ve kimyasal maddelerin etkilerinin araştırılması
Purification and characterization of glutathione reductase from Van Lake fish (Chalcalburnus tarichi, p-1811) and investigation of effects of some drugs and chemicals on this enzyme
MUHAMMED ALTUN
- Gökkuşağı alabalık (Oncorhynchus mykiss) karaciğer dokusundan glutatyon redüktaz enziminin saflaştırılması, karakterizasyonu ve bazı metallerin enzim aktivitesi üzerine inhibisyon etkilerinin incelenmesi
Purification and characterization of glutathione reductase enzyme from rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) liver tissue and investigation of the inhibition effects of some metals on enzyme activity
BİLGE TEKMAN
- Glutatyon redüktaz enziminin hindi karaciğerinden saflaştırılması ve karakterizasyonu
Purification and characterization of glutathione reductase enzyme from Turkey liver
PINAR TAŞER
- Koyun karaciğerinden glütatyon redüktaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu
Purification and characterization of glutathione reductase enzyme from sheep liver
GÖKTUĞ ULUSU
- Kompost solucan dokusundan glutatyon redüktaz enziminin saflaştırılması ve biyokimyasal karakterizasyonu
Purification and biochemical characterization of the glutathione reductase enzyme from worm compost
HÜSEYİN CAYMAK
Yüksek Lisans
İngilizce
2021
BiyokimyaÇankırı Karatekin ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. ŞEVKİ ADEM
