Lipaz enziminin armut kabuğu, akasya yaprağı ve kaolin adsorbanları üzerindeki immobilizasyonun izoterm ve kinetiğinin incelenmesi
Investigation of sotherms and kinetics of immobilization of lipase enzyme on pear shell, acacia leaf and kaolin adsorbents
- Tez No: 478398
- Danışmanlar: DOÇ. SALİH ALKAN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2017
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Ordu Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 80
Özet
Bu çalışmada, adsorban olarak Van yöresinde elde edilen armut kabuğu, akasya yaprağı (Trabzon) ve kaolin killerine lipaz enziminin (E.Ü. 5-15 units/mg. Protein) adsorpsiyonu incelendi. Sodyum fosfat tamponunun farklı pH (4-10) değerlerinde aktivite tayinleri yapılarak immobilize enzim için optimum pH değeri 9 civarında belirlendi. Serbest ve bağlı enzimlerle farklı sıcaklıklarda (20-700C) çalışıldı ve optimum sıcaklığı 40 oC olarak belirlendi. Farklı substrat konsantrasyon miktarları alınarak aktivite tayini yapıldı. Vmax ve Km değerlerini belirlemek için Micheals Menten denklemi ve Lineweaver-Burk grafiğinden faydalanılarak serbest enzim için Vmax:2.50µmol/dk ve Km:2.23mM, immobilize enzim(armut kabuğu) için Vmax:4.71µmol/dk ve Km:2.18mM, immobilize enzim (kaolin) için Km:2.24 mM -Vmax:7.69 µmol/dk, immobilize enzim (akasya yaprağı) için ise Km:2,21mM -Vmax:3,5µmol/dk olarak bulundu. Lagergren yalancı birinci derece hız denklemi dikkate alınarak adsorban maddenin adsorplama gücünün etkisi olan k1 ve qe değerleri belirlendi. Sonuç olarak Armut Kabuğu için qe: 1.43, k1: 0.144, Kaolin için qe: 37.2, k1: 0.088 ve Akasya Yaprağı için qe: 9.94, k1:0.103 değerleri bulundu. Endüstriyel üretimde kullanılacak aktif kömür iki ay boyunca aktivitesini % 78.09'nu kaolin aktivitesini % 81.81 oranında ve akasya yaprağı ise aktivitesini % 73.7 'ni koruduğu tespit edildi. Termodinamik parametrelerden adsorpsiyon entalpisi (ΔH), Gibbs serbest entalpisi (ΔG) ve adsorpsiyon entropisi (ΔS) değerleri hesaplandı. Sonuç olarak elde edilen verilerden kaolin ve aktif karbonun daha iyi adsorban olduğu tespit edildi.
Özet (Çeviri)
In this study, the adsorption of lipase enzyme in pear peel, acacia leaf and kaolin clay obtained in van region as adsorbent was investigated. The activity of sodium phosphate buffer was determined at different pH values and the optimum pH value for the immobilized enzyme was determined as 9. Free and bound enzymes were studied at different temperatures and the optimum temperature was determined to be 40 degrees. Activity determinations were made by taking different amounts of substrate concentration. Vmax: 2.50mmol / min and Km: 2.23mM for the free enzyme, Vmax: 4.71mmol / min and Km: 2.18mM for the immobilized enzyme (pear shell), by using the micheals menten equation and Lineweaver-Burk graph to determine Vmax and Km values for immobilized enzyme (kaolin) Km: 2.24mM-Vmax:7.69mmol/ min for immobilized enzyme (acacia leaf), Km: 2.21mM-Vmax 3.5mmol/min. Taking into account the Lagergren pseudo first-order velocity equation, the values of k1 and qe, which are influenced by the adsorption power of the adsorbent, were determined. As a result, the values of qe: 1.43, k1: 0.144, qe: 37.2 k1: 0.088 and qe: 9.94, k1: 0.103 were found for Pear shells, kaolin and acacia leaf, respectively. It was found that active coal used in industrial production maintained activity for two months at 78.09%, kaolin activity 81.81% and acacia leaf activity 73.7%. Adsorption enthalpy, Gibbs free enthalpy and adsorption entropy values were calculated from the thermodynamic parameters. As a result, kaolin and active carbon were found to be better adsorbent according to the obtained data.
Benzer Tezler
- Lipaz enziminin aktivitesi üzerine bazı yüzey aktif maddelerinin etkileri
Effects of some surfactants on the activity of lipase
FİLİZ ESKİ
- Lipaz enziminin doğal destek maddelerine immobilizasyonu ve biyodizel üretiminde kullanımının kemometrik metotlarla araştırılması
Immobilization of lipase enzyme on natural support materials and investigation of its using on biodisel production by chemometric methods
İBRAHİM SÜRMELİOĞLU
Yüksek Lisans
Türkçe
2014
KimyaMustafa Kemal ÜniversitesiAnalitik Kimya Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. YASİN YÜCEL
- Lipaz enziminin polivinil alkol (PVA) üzerine immobilizasyonu ve bazı organik çözgenlerde kullanım olanaklarının araştırılması
Immobilization of lipase on polyvinyl alcohol (PVA) and investigation of application potential in certain organic solvents
TAYLAN KURTULUŞ ÖZTÜRK
- Lipaz enziminin Lactobacillus brevis bakterisinden saflaştırılması, karakterize edilmesi, magnetik florosil nanopartiküller yüzeyine immobilize edilmesi ve deterjan katkı maddesi olarak kullanımının araştırılması
The investigation of purification and characterization of lipase enzyme from lactobacillus brevis bacteria, its immobilization to the surface of magnetic florisil nanoparticles and its usability as detergent additive
SEYEDEH SARA SOLEIMANI
Yüksek Lisans
Türkçe
2017
BiyomühendislikAtatürk ÜniversitesiNanobilim ve Nanomühendislik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. HAYRUNNİSA NADAROĞLU