Geri Dön

İnsan serum bütirilkolinesterazının olası lipolitik aktivitesi-lipid metabolizması ile ilişkisi

Potential lipolytic activity of human serum butyrylcholinesterase-its function in lipid metabolism

  1. Tez No: 656256
  2. Yazar: MÜSLÜM GÖK
  3. Danışmanlar: PROF. DR. EBRU BODUR
  4. Tez Türü: Doktora
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 2021
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Tıbbi Biyokimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 108

Özet

Kolinesterazlar (AChE ve BChE), başlıca kas-sinir kavşaklarındaki kolinerjik sinapslarda asetilkolin uyarılı nörotranmisyonu sonlandırır. BChE ekspresyonunun esansiyel yağ asitleri tarafından düzenlendiğini daha önce göstermiştik. Lipazların ve kolinesterazların (ChE) katalitik bölgesinin benzeşmesi, ChE'lerin da çeşitli lipit ve fosfolipitleri hidroliz edebilecekleri hipotezini öne sürmemize neden oldu. ChE'lerin serbest yağ asitleri, trigliseritler ve fosfatidilkolin-sfingomiyelin gibi zar fosfolipitlerinin olası hidrolizi kromatografik ve spektrofotometrik-florometrik yöntemlerle incelendi. Ticari BChE-AChE ve insan plazmasından saflaştırılan BChE'nin lipolitik aktiviteleri farklı kaynaklardan kontrol enzimleri (Pankreatik (PanL) ve buğday tohumu (BTL) lipaz, fosfolipaz (PLA2), sfingomiyelinaz) ile birlikte değerlendirildi. BChE'nin PLA2 ve sfingomiyelinaz aktiviteleri tarandı. BChE'nin kısmi PLA2 aktivitesi gösterdiği, ancak sfingomiyelinaz aktivitesi göstermediği bulundu. Substrat olarak serbest yağ asidi hidrolizi, 4-mu palmitat ile gerçekleştirildi. Sonuçlar, saflaştırılan BChE'nin 4-mu palmitat'ı BTL kadar etkin hidroliz edebildiğini gösterdi. Michaelis-Menten kinetik sonuçları substrat olarak 4-mu palmitat kullanan enzimlerin afinitesini şu şekilde sıralar: BTL (10,4 µM)> Safl BChE (34,2 µM)> PanL (129,8 µM)> tic BChE (186 µM). Kolinesterazların trioleik asit (TO) hidrolizi GC-MS ve LC-MS/MS ile analiz edildi. TO hidrolizinin GC-MS sonuçları, saflaştırılan BChE'nin PanL'nin %7'si kadar oleik asiti ortama saldığını gösterdi. LC-MS/MS sonuçları PanL'nin diğer enzimlerden daha yüksek TO hidrolitik aktivitesi (18593 ppm/dk/mg protein enzim) olduğunu gösterdi (p

Özet (Çeviri)

Cholinesterases (AChE and BChE) terminate acetylcholine-induced neurotransmission at cholinergic synapses in muscle-nerve junctions. We previously showed BChE expression is regulated by essential fatty acids. The similarity of catalytic domain of lipases with cholinesterases (ChE) led us to hypothesize that ChEs can hydrolyze various lipids and phospholipids. The possible hydrolysis of free fatty acids, triglycerides and membrane phospholipids such as phosphatidylcholine-sphingomyelin by cholinesterases was investigated, using chromatographic and various spectrophotometric-fluorometric methods. Lipolytic activity of BChE purified from human plasma, commercial BChE-AChE were compared with control enzymes from various sources (pancreatic (PanL) and wheat germ (BTL) lipase, phospholipase (PLA2), sphingomyelinase). PLA2 and sphingomyelinase activity of BChE were measured. PLA2 activity of BChE was partial, but there was no sphingomyelinase activity. Free fatty acid hydrolysis was studied with 4-mu palmitate as substrate. Results showed purified BChE can hydrolyze 4-mu palmitate as effectively as BTL. Michaelis-Menten kinetic results sort the affinity of the enzymes, that uses 4-mu palmitate as substrate, as follows: BTL (10.4 µM)> Pure BChE (34.2 µM)> PanL (129.8 µM)> tic BChE (186 µM). Trioleic acid (TO) hydrolysis of cholinesterases were analyzed by GC-MS and LC-MS/MS. According to GC-MS TO hydrolysis results, oleic acid released by BChE corresponded to 7% released by pancreatic lipase. LC-MS/MS results showed that TO hydrolytic activity of PanL (18593 ppm/min/mg protein enzyme) was higher than other enzymes (p

Benzer Tezler

  1. İnsan serum bütirilkolinesterazının karaciğer HepG2 hücrelerinde lipid metabolizması ile etkileşiminin incelenmesi

    Interaction of human serum butyrylcholinesterase with lipid metabolism of liver HepG2 cells

    MÜSLÜM GÖK

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2015

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. EBRU BODUR

  2. İnsan serum bütirilkolinesterazının kinetik özellikleri (Normal ve desensitize enzimin kinetik özelliklerinin karşılaştırılması)

    Kinetic properties of human serum butyrylcholinesterase (Comparison of the kinetic properties of native and desensitized enzymes)

    DOĞAN CENGİZ

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1997

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. E. FERHAN TEZCAN

  3. Sıçan ince barsak butirilkolinesterazının saflaştırılması ve bazı özelliklerinin incelenmesi

    Purification and characterization of butyrylcholinesterase from rat intestine

    ÖZLEM YILDIZ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2003

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. NEŞE ÇOKUĞRAŞ

  4. Butirilkolinesterazın insan serumundan saflaştırılması ve metal iyonları ile inhibisyonunun kinetik incelenmesi

    Purification of human serum butyrylcholinesterase and inhibition kinetics by some metal ions

    BAHRAM SARKARATI

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1996

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. A. NEŞE ÇOKUĞRAŞ

  5. Fetal sığır serum asetilkolinesterazının tetramerik yapısını organize eden poliprolin peptidlerin kütle spektrometre ile analizi

    Determination of polyproline tetramer organizing peptides in fetal bovine serum acetylcholinesterase by mass spectrometry

    KEVSER BİBEROĞLU

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2014

    BiyokimyaHacettepe Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ÖZDEN TACAL

    PROF. DR. Oksana Lockridge