Inactivation of bovine liver arginase by 1-ethyl-3 (3-dimethy-laminoprophy) carbodiimide
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 6849
- Danışmanlar: PROF. DR. İNCİ ÖZER
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Sığır karaciğer arjinazı, arjinazın tersinemeyen inhibisyonu, 1-etil-3- (3-dımetilaminopropil)karbodiımid, 3-brompiruvat, arjinazın kovalent modifikasyonu. vı, Bovine liver arginase, irreversible inhibition of arginase, 1 -ethyl-3-( 3-dimethylaminopropyl ) - carbodiimide, 3-bromopyruvate, covalent modification of arginase. IV
- Yıl: 1989
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Orta Doğu Teknik Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
SI?IR KARACİ?ER ARJINAZININ 1-ETİL-3-(3-DÎMETÎLAMÎN0PR0PİL)KARB0DÎÎMİD ÎLE İNAKTÎVASYONU Türkoğlu, E. Suna Fen Bilimleri Enstitüsü Biyokimya Anabilim Dalı, Doktora Tezi Tez Yöneticisi: Prof. Dr. İnci Özer 75 Sayfa, Mart 1989 ÖZET Sığır karaciğer arjinazı 1 -etil-3-( 3-dimetilamino- propil )karbodiimid varlığında görünür birinci dereceden inhibasyona (?o90) uğramaktadır. K. ve k. değerleri 43 mM ve 7 ^ ı in y _1 0.14 dak olarak bulunmuştur. Karbodiimid uygulanmış ve uygulanmamış enzimin substrata karşı ilgisinde farklılık olduğu“Lineweaver-Burk”eğrileri incelenerek saptanmıştır. Enzimin K değeri modifikasyon sonucunda 7 mM'dan 100 mM ' a m yükselmiştir. înhibitörün enzim üzerine etkisi 0.125 M hidroksilamin varlığında yok edilememiştir. Buna karşın kinetik parametreleri farklı yeni bir enzimin varlığı saptanmıştır. Bu veriler enzimde bağlanmadan sorumlu bir karboksil grubunun varlığını kanıtlamıştır.V değerinin pH'ya bağımlı değişimi katalik bölaede max 3 alkali bir grubun (pK : 8.7) varlığını göstermektedir. 3 N-etilmaleimid uygulaması sonrası enzimde kritik sülfür gruplarının bulunmadığı kanıtlanmıştır. Bu veri 3-brompiruvat varlığında enzimin davranışı incelenerek doğrulanmıştır. Sığır karaciğer arjinazı 3-brompiruvat var lığında bifazik inhibisyon göstermektedir. Düşük inaktivas- yon hızı, öncelikle modifikasyonun histidin veya lizin grupları üzerinde olabileceğini kanıtlamıştır. Arjinazın kompetatif inhibitörü olan ornitin 3-brompiruvat modifikasyo nunu engelleyememiştir. Bu veri modifiye olan grupların enzi min dış yüzeyinde bulunduğunu göstermektedir. Katalizden sorumlu grupların tanımlanması için aktif bölgeye yönelik özel yapıda bileşiklerin (affinity label) tasarımı gerekmektedir.
Özet (Çeviri)
INACTIVATION OF BOVINE LIVER ARGINASE BY 1-ETHYL-3-(3-DIMETHYLAMIN0PR0PYL)CARB0DIIMIDE Türkoğlu, E. Suna The Graduate School of Natural and Applied Sciences Department of Biochemistry, Ph.D. Thesis Supervisor: Prof. Dr. İnci Özer 75 Pages, March 1989 ABSTRACT Bovine liver arginase was found to be inhibited (90%) by 1 -ethyl-3-( 3-dimethylaminopropyl) carbodiimide (EDAC) in pseudo-first order fashion. K- and k. values were r i in determined to be 43 mM and 0.14 min respectively. Lineweaver-Burk plots of native and EDAC-treated enzyme indicated that the water-soluble carbodiimide affected the affinity of enzyme to its substrate: K was changed from 7 to ' ' m 3 100 mM. EDAC treatment was not overcome by 0.125 M NH20H. However, a new form of the enzyme was produced with different Michaelis parameters. It was concluded that there is a carboxyl group at the substrate binding domain of bovine liver arginase. mThe variation of V with pH implied that a basic max v v group (pK : 8.7) functions at the catalytic site. a Treatment of the enzyme with N-ethylmaleimide showed that there are no critical sulfhydryl groups on the enzyme. Studies with 3-bromopyruvate (BrP) confirmed this observation, The inhibition of bovine liver arginase by BrP proceeded in biphasic manner. The low rate of inactivation implied that the primary site of modification might be a histidine or lysine residue. As ornithine, a competitive inhibitor of arginase, provided no protection against BrP, this reagent must have modified a peripheral site. Further studies are necessary to design affinity reagents which will specifically modify groups responsible for catalysis.
Benzer Tezler
- Triarilmetan boyaların redoks sistemi enzimleri ile etkileşimleri
Interaction of Triarylmethane dyes withe redox system enzymes
EDA TOPALOĞLU
- Tatlı patatesten asit fosfataz enziminin kısmi saflaştırması ve kinetik özelliklerinin incelenmesi
The Purification and the study of the kinetic properties of acid phosphatase enzyme obtained from sweet potatoes
ENGİN AYKANAT
Yüksek Lisans
Türkçe
2001
Kimya Mühendisliğiİstanbul Teknik ÜniversitesiDOÇ.DR. YÜKSEL AVCIBAŞI GÜVENİLİR
- Sığır karaciğerinde bipolar forsepslerin neden olduğu termal hasarın karşılaştırmalı değerlendirmesi
Comparative assessment of thermal damage induced by bipolar forceps in a bovine liver
NESLİHAN ÇAVUŞOĞLU
Tıpta Uzmanlık
Türkçe
2024
NöroşirürjiSağlık Bilimleri ÜniversitesiBeyin ve Sinir Cerrahisi Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. ABUZER GÜNGÖR
- Bazı nitrosaminlerin fare karaciğer Na+ -K+- ATPaz enzimi üzerindeki etkileri ve bağlanma özellikleri
The Effects of some nitrosamines on the mouse liver Na+/K+-ATPase enzyme and their binding characteristics
ÖGE ÇETİNKAYA(TÖREL)
- Developing Fluorescent Sensors for the Bioimaging of Chelatable Iron(III) Ions
Şelatlanabilir Demir(III) İyonlarının Biyogörüntülenmesi için Floresan Sensörlerin Geliştirmesi
ZİYA AYDIN
Doktora
İngilizce
2015
KimyaUnıversıty Of Massachusetts AmherstKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MAOLIN GUO