Teofilin ve kafeinin sığır serum ve albuminine bağlanması
Binding of theophylline and caffeine to bovine serum albumin
- Tez No: 69703
- Danışmanlar: YRD. DOÇ. DR. H. CANAN BAYAR
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1998
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 57
Özet
ÖZET Bu çalışmada kafein, teofilin ve 1,3-dimetilürik asit'in sığır serum albumini (BSA) ile etkileşmeleri, BSA'ya tersinir olarak bağlanan ANS'nin (1-anilino-8- naftalen sülfonat) fluoresansı (Ex: 370 nm, Em: 470 nm) üzerinden incelenmiştir. Non-lineer regresyon analizleri BSA üzerinde ANS için biri yüksek (KaNS1: 0.058 ^M, n^ 0.33) ve diğeri düşük affiniteli (KaNS2: 1.1 nM, n2: 1.79) olmak üzere iki bağlama bölgesi olduğunu göstermiştir. Bulgularımız kafein ve teofilinin BSA ile ANS arasındaki bağlanmayı kompetitif olarak inhibe ettiğini göstermiştir. BSA üzerinde kafein için benzer affiniteli iki bağlama bölgesi (Kkafi: 2.3 ± 0.53 mM ve Kkaf2: 1 -8 ± 0.52 mM) ve teofilin için ise biri yüksek (KTEov 1-1 ± 0.33 mM), diğeri düşük affiniteli (KTEo2: 3.7 ± 0.85 mM) iki bağlama bölgesi olduğu saptanmıştır. Kafein veya teofilin varlığında ve yokluğunda elde edilen n1 ve n2 değerlerinin toplamının 1.9 ± 0.2 olarak bulunması BSA'nın ANS bağlama kapasitesini 2 ANS : 1 BSA olarak belirlemiştir. Ancak ANS bağlanmasıyla ilgili n-ı değerlerinin
Özet (Çeviri)
SUMMARY In this study, the interactions of caffeine, theophylline and 1,3-dimethyluric acid with bovine serum albumin (BSA) was investigated using the fluorescence signal from ANS (1-anilino-8-naphthalene sulfonate) (Ex: 370 nm, Em: 470 nm) which binds to BSA reversibly. Non-linear regression analysis indicated the involvement of one binding site with a high affinity (Kansv 0.058 \xM, ni: 0.33) and a second site with a low affinity (Kans2: 1.1 (J.M, n2: 1.79). Data showed that both caffeine and theophylline inhibit the binding of ANS to BSA competitively. We determined that BSA has two binding sites with similar affinities for caffeine (Kkafi: 2.3 ± 0.53 mM, Kkaf?: 1.8 ± 0.52 mM). Theophylline, on the other hand, has one binding site with a high affinity (Kteoi: 1-1 ± 0.33 mM) and a second site with a low affinity (KTE02: 3.7 + 0.85 mM). The finding that the sum of n., and n2 values which were obtained in the presence or absence of caffeine and theophylline was 1.9 ± 0.2 showed that the binding capacity of BSA for ANS was 2 ANS : 1 BSA. However the finding that ni values associated with ANS binding were
Benzer Tezler
- İzole sıçan diyafragmasında yorgunluk, teofilin ve kafeinin taze ve yorgun kasa etkisi
Başlık çevirisi yok
ASUMAN GÖLGELİ
- Sıçan serebellar hücre kültürlerinde kafeinle oluşturulan nörotoksisitede voltaj bağımlı kalsiyum kanal blokeri nimodipinin rolü
Response to nimodipine in caffeine induced neurotoxicity in cerebellar granular cell culture of rat pups
SONGÜL TUNA
Yüksek Lisans
Türkçe
1998
Eczacılık ve FarmakolojiAtatürk ÜniversitesiFarmakoloji Ana Bilim Dalı
YRD. DOÇ. DR. AKÇAHAN GEPTİREMEN
- Preparation and characterization of metal nano particles modified composite film electrodes; and their applications
Metal nano parçacık modifiye kompozit film elektrotların hazırlanması, karakterizasyonu ve uygulamaları
ÇAĞRI CEYLAN KOÇAK
- Kafein ve teofilin metabolizmaları arasında etkileşim
Intraction between the metabolisms of caffeine and theophylline
CANAN BAYAR
- Bazı ksantin türevlerinin modifiye kalem grafit elektrotta elektrokimyasal tayini ve DNA ile etkileşimleri
Simultaneous electrochemical determination of some xanthine derivatives at modified pencil grafitte electrode and their interactions with DNA
ALPER FİTOZ
