İnsan eritrosit karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı antibiyotiklere karşı ilgisi
The Relation of some antibiotics on isoenzymes of carbonic anhyrase obtained from human erythrocytes
- Tez No: 70376
- Danışmanlar: DOÇ. DR. SEVİNÇ KUŞKAY
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1998
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Atatürk Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 50
Özet
IV ÖZET İnsan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı antibiyotiklerle inhibisyon kinetikleri incelenmiştir. Önce eritrosit karbonik anhidraz izoenzimleri (karbonik anhidraz I ve II) afinite kromatografisi ile ayrı ayrı saflaştırıldı. Kinetik çalışmalarda karbonik anhidrazın p-nitrofenil asetatı p-nitrofenole dönüştürmesi esasına dayanan esteraz aktivitesi kullanıldı(pH=7.4). İnsan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimlerinin Lineweaver-Burk grafiklerinden bulunan ortalama Kj değerleri, Cefozin, Sefoksim ve Klorosüksinat antibiyotikleri kullandığımızda karbonik anhidraz I için sırasıyla, 6.3. 10-3, 4.69. 10“3 ve 1.1 6.1 0'3 karbonik anhidraz II izoenzimi için sırayla 4.16. 10-3, 4.92.10_3ve 4.40.10”3 olarak belirlenmiştir. Yine aynı sırayla karbonik anhidraz I izoenzimi için Isodeğerleri sırasıyla 1.2.1 0-3, 1.30.10“3 ve1. 91.1 0”3 karbonik anhidraz II izoenzimi için 1.25.10"3,1.15.10-3 ve 2.01.1 0-3 olarak bulunmuştur.
Özet (Çeviri)
V SUMMARY Inhibition kinetics of isoenzymes of carbonic anhydrase obtanied from human erythrocytes with some antibiotics have been investigated. Firstly, erythrocyte carbonic anhydrase isoenzymes, carbonic anhyd rase I and n, were purified by affinity chromatography. In the kinetic studies, determination of esterase activity at pH =7.4 was employed, which is based on the conversion of p-nitrophenyl asetate to p-nitrophenol by carbonic anhydrase. When carbonic anhydrase I isoenzyme obtained from human erythrocytes was studied with Cefozin, Sefoksim, and Klorosuksinate antibiotics, average Kj values of the carbonic anhydrase isoenzymes were determined from Lineweaver-Burk plots as Kj values 6.3x1 0“3 M, 4.69x1 0”3 M, and 1.16x10'3 M, respectively. By using the same antibiotics in the same order for carbonic anhydrase II isoenzyme, Kj values were 4.1 6x1 0“3 M, 4.92x1 0”3 M and 4.40x1 0“3 M, respectively. In addition, I50 values for carbonic anhydrase I isoenzyme were 1.20x10-3, 1.30x10-3, and 1,91 x 10”3; and for carbonic anhydrase II isoenzyme were 1.25x10“3, 1.15x10”3, and 2.01 x10'3, respectively.
Benzer Tezler
- İnsan ve sığır erikrosit karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı aktif katyonlarla inhibisyon kinetiği
Başlık çevirisi yok
HASAN ÖZDEMİR
Yüksek Lisans
Türkçe
1992
BiyokimyaAtatürk ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. Ö. İRFAN KÜFREVİOĞLU
- İnsan eritrosit karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin saflaştirilmasi için yeni bir afinite jelinin hazirlanmasi ve bazi fenolik asitlerinbu izoenzimler üzerindeki inhibisyon kinetiklerinin incelenmesi
Preparation of a new affinity gel from purification of carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes and investigation of the inhibitory kinetics of phenolic acids on the isoenzymes
DERYANUR ERDEM
Yüksek Lisans
Türkçe
2011
BiyokimyaAtatürk ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ÖMER İRFAN KÜFREVİOĞLU
YRD. DOÇ. DR. MURAT ŞENTÜRK
- İnsan eritrosit karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni afinite jellerinin hazırlanması ve yeni sentezlenen bazı sülfonamid türevlerinin bu izoenzimler üzerindeki inhibisyon kinetiklerinin incelenmesi
Preparation of new affinity gels from purification of carbonic anhydrase I and II isoenzymes from human erythrocytes and investigation of the inhibitory kinetics of newly sythetized sulfonamide derivatives on the isoenzymes
MURAT ŞENTÜRK
- Bazı karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması
A new affinity gel synthesis for purification of some of carbonic anhydrase isozymes and applications
AYŞEGÜL ŞAHİN