Geri Dön

İnsan ve sığır erikrosit karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı aktif katyonlarla inhibisyon kinetiği

Başlık çevirisi mevcut değil.

  1. Tez No: 24737
  2. Yazar: HASAN ÖZDEMİR
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. Ö. İRFAN KÜFREVİOĞLU
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
  7. Yıl: 1992
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Atatürk Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 73

Özet

ÖZET Bu çalışmada sığır ve insan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı aktif katyonlarla inhibisyon kinetikleri incelenmiştir. Önce sığır ve insan eritrosit karbonik anhidraz enzimleri afinite kromatografisi ile saflaştırıldı. insan karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin aktiviteleri brom piruvat seçimli inaktivasyonu yöntemi ile belirlendi. Kinetik çalışmalarda karbonik anhidrazın, p-nitrofenil asetatı p-nitrofenole dönüştürmesi esasına dayanan esteraz aktivitesi kullanıldı (pH= 7,4'de). Sığır eritrositlerinden saflaştırılan karbonik anhidraz enzimi için aktif katyon tuzları olarak AICI3, MnCI2 4H20, SrCI2 6H20, HgCI2, NiCI2 6H20 ve CaCI2 6H20, insan eritrositlerinden saflaştırılan karbonik anhidraz I ve II izoenzimleri için aktif katyon tuzları olarak AICI3, NiCl2 6H20, CaCI2 6H20, MnC)2 4H20 ve CdCI2 H20 seçildi. Söz konusu aktif katyon tuzları için Lineweaver-Burk grafikleri yardımıyla Kj sabitleri hesaplandı. Sığır eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz enziminin Lineweaver-Burk grafiklerinden bulunan ortalama Kj değerleri AICİ3, MnCI2.4H20, SrCI2.6H20, HgCI2, NiCI2.6H20 ve CaCI2.6H20 aktif katyon tuzları için sırayla 5,2x10-4M, 3,2x1 0-3M, 2,2x1 0“3M, 3,2x10”3M, 3,3x10-3M, 1,7x10_3M olarak bulunmuştur, insan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimleri için hesaplanan ortalama Kj değerleri, AICI3, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCI2.4H20 ve CdCI2.H20 aktif katyon tuzlarında karbonik anhidraz I için sırayla, 3,7x1 0_3M, 5,4x1 0“4M, 1,4x10_3M, 1,7x10-3M, 2,6x10-3M karbonik anhidraz II için sırayla 4,4x10_3M, 4,9x10_4M, 5,3x10”4M, 1,3x10'3M, 3,5x10"4M olarak bulunmuştur.

Özet (Çeviri)

SUMMARY In this study, inhibition kinetics between carbonic anhydrase isoenzymes isolated from human and bovine erythrocytes and some active cations were investigated. First, Bovine and human erythrocyte carbonic anhydrase isoenzymes were purified with affinity chromatography. The activities of human carbonic anhydrase isoenzymes I and II were determined with selective inactivation withe bromopyruvate. In kinetic studies esterase activity based on conversion of p-nitrophenyl asetate to p-nitrophnol by carbonic anhydrase was used (pH: 7,4). AICI3, MnCI2 4H20, SrCI2 6H20, HgCI2, NiCI2 6H20, CaCl2 6H20 as active cation salts for carbonic anhydrase purified from bovine erythrocytes, and AIC13, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCI2.4H20, CdCI2.H20 as active cation salts for carbonic anhydrase I and II isoenzymes purified from human erythocytes were selected. Kj values for these active cation salts were estimated by Lineweaver-Burk equation. Mean Kj values obtained from Lineweaver-Burk plot for bovine erytrocyte carbonic anhydrase were 5,2x1 0“4M, 3,2x1 0”3M, 2,2x1 0“3M, 3,2x1 0”3M, 3,3x1 0-3M, 1,7x10-3M for AICI3, MnCI2.4H20, SrCI2.6H20, HgCI2, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20 respectively. Kj values for carbonic anhydrase I purified from human erythrociytes, were. 3,7x10-3M, 5,4x10-4M, 1,4x10-3M, 1,7x10“3M, 2,6x1fJ-3 for AICI3, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCl2.4H20 ve CdCI2.H20 respectively Kj values for carbonic anhydrase II 4,4x10-3M, 4,9x10-4M, 5,3x10”4M, 1,3x10“3M, 3,5x10”4 respectively.

Benzer Tezler

  1. Bazı karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması

    A new affinity gel synthesis for purification of some of carbonic anhydrase isozymes and applications

    AYŞEGÜL ŞAHİN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2008

    BiyokimyaBalıkesir Üniversitesi

    Kimya Bölümü

    YRD. DOÇ. DR. ÖZEN ÖZENSOY GÜLER

  2. Eritrosit membranlarının karbonik anhidraz izoenzimlerinin aktiviteleri üzerine etkilerinin incelenmesi

    The investigation of effects of erythrocyte membrane on activities of carbonic anhydrase isoenzymes

    ZUHAL İNAM

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2004

    BiyokimyaKaradeniz Teknik Üniversitesi

    Biyokimya Ana Bilim Dalı

    PROF.DR. EDİP KEHA

  3. Eritrositlerden karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması

    Application and synthesis of a new affinity gel for the purification of carbonic anhydrase isoenzymes from the erythrocytes

    ÖZEN ÖZENSOY

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2002

    KimyaBalıkesir Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    DOÇ.DR. OKTAY ARSLAN

  4. Değişik karbonik anhidraz inhibitörlerinin organik sentezi ve inhibisyon kinetiğinin incelenmesi

    The Synthesis of various carbonic anhydrase inhibitors and investigation of inhibition kinetics

    METİN BÜLBÜL

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2002

    KimyaAtatürk Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. Ö. İRFAN KÜFREVİOĞLU

    DOÇ. DR. OKTAY ARSLAN