İnsan ve sığır erikrosit karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı aktif katyonlarla inhibisyon kinetiği
Başlık çevirisi mevcut değil.
- Tez No: 24737
- Danışmanlar: DOÇ. DR. Ö. İRFAN KÜFREVİOĞLU
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1992
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Atatürk Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 73
Özet
ÖZET Bu çalışmada sığır ve insan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimlerinin bazı aktif katyonlarla inhibisyon kinetikleri incelenmiştir. Önce sığır ve insan eritrosit karbonik anhidraz enzimleri afinite kromatografisi ile saflaştırıldı. insan karbonik anhidraz I ve II izoenzimlerinin aktiviteleri brom piruvat seçimli inaktivasyonu yöntemi ile belirlendi. Kinetik çalışmalarda karbonik anhidrazın, p-nitrofenil asetatı p-nitrofenole dönüştürmesi esasına dayanan esteraz aktivitesi kullanıldı (pH= 7,4'de). Sığır eritrositlerinden saflaştırılan karbonik anhidraz enzimi için aktif katyon tuzları olarak AICI3, MnCI2 4H20, SrCI2 6H20, HgCI2, NiCI2 6H20 ve CaCI2 6H20, insan eritrositlerinden saflaştırılan karbonik anhidraz I ve II izoenzimleri için aktif katyon tuzları olarak AICI3, NiCl2 6H20, CaCI2 6H20, MnC)2 4H20 ve CdCI2 H20 seçildi. Söz konusu aktif katyon tuzları için Lineweaver-Burk grafikleri yardımıyla Kj sabitleri hesaplandı. Sığır eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz enziminin Lineweaver-Burk grafiklerinden bulunan ortalama Kj değerleri AICİ3, MnCI2.4H20, SrCI2.6H20, HgCI2, NiCI2.6H20 ve CaCI2.6H20 aktif katyon tuzları için sırayla 5,2x10-4M, 3,2x1 0-3M, 2,2x1 0“3M, 3,2x10”3M, 3,3x10-3M, 1,7x10_3M olarak bulunmuştur, insan eritrositlerinden elde edilen karbonik anhidraz izoenzimleri için hesaplanan ortalama Kj değerleri, AICI3, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCI2.4H20 ve CdCI2.H20 aktif katyon tuzlarında karbonik anhidraz I için sırayla, 3,7x1 0_3M, 5,4x1 0“4M, 1,4x10_3M, 1,7x10-3M, 2,6x10-3M karbonik anhidraz II için sırayla 4,4x10_3M, 4,9x10_4M, 5,3x10”4M, 1,3x10'3M, 3,5x10"4M olarak bulunmuştur.
Özet (Çeviri)
SUMMARY In this study, inhibition kinetics between carbonic anhydrase isoenzymes isolated from human and bovine erythrocytes and some active cations were investigated. First, Bovine and human erythrocyte carbonic anhydrase isoenzymes were purified with affinity chromatography. The activities of human carbonic anhydrase isoenzymes I and II were determined with selective inactivation withe bromopyruvate. In kinetic studies esterase activity based on conversion of p-nitrophenyl asetate to p-nitrophnol by carbonic anhydrase was used (pH: 7,4). AICI3, MnCI2 4H20, SrCI2 6H20, HgCI2, NiCI2 6H20, CaCl2 6H20 as active cation salts for carbonic anhydrase purified from bovine erythrocytes, and AIC13, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCI2.4H20, CdCI2.H20 as active cation salts for carbonic anhydrase I and II isoenzymes purified from human erythocytes were selected. Kj values for these active cation salts were estimated by Lineweaver-Burk equation. Mean Kj values obtained from Lineweaver-Burk plot for bovine erytrocyte carbonic anhydrase were 5,2x1 0“4M, 3,2x1 0”3M, 2,2x1 0“3M, 3,2x1 0”3M, 3,3x1 0-3M, 1,7x10-3M for AICI3, MnCI2.4H20, SrCI2.6H20, HgCI2, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20 respectively. Kj values for carbonic anhydrase I purified from human erythrociytes, were. 3,7x10-3M, 5,4x10-4M, 1,4x10-3M, 1,7x10“3M, 2,6x1fJ-3 for AICI3, NiCI2.6H20, CaCI2.6H20, MnCl2.4H20 ve CdCI2.H20 respectively Kj values for carbonic anhydrase II 4,4x10-3M, 4,9x10-4M, 5,3x10”4M, 1,3x10“3M, 3,5x10”4 respectively.
Benzer Tezler
- Bazı karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması
A new affinity gel synthesis for purification of some of carbonic anhydrase isozymes and applications
AYŞEGÜL ŞAHİN
- Eritrosit membranlarının karbonik anhidraz izoenzimlerinin aktiviteleri üzerine etkilerinin incelenmesi
The investigation of effects of erythrocyte membrane on activities of carbonic anhydrase isoenzymes
ZUHAL İNAM
Yüksek Lisans
Türkçe
2004
BiyokimyaKaradeniz Teknik ÜniversitesiBiyokimya Ana Bilim Dalı
PROF.DR. EDİP KEHA
- Eritrositlerden karbonik anhidraz izoenzimlerinin saflaştırılması için yeni bir afinite jelinin sentezi ve uygulanması
Application and synthesis of a new affinity gel for the purification of carbonic anhydrase isoenzymes from the erythrocytes
ÖZEN ÖZENSOY
- Değişik karbonik anhidraz inhibitörlerinin organik sentezi ve inhibisyon kinetiğinin incelenmesi
The Synthesis of various carbonic anhydrase inhibitors and investigation of inhibition kinetics
METİN BÜLBÜL
Doktora
Türkçe
2002
KimyaAtatürk ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
PROF. DR. Ö. İRFAN KÜFREVİOĞLU
DOÇ. DR. OKTAY ARSLAN