Geri Dön

İndol türevi schiff bazı bileşiklerinin insan karbonik anhidraz izoenzimleri ve asetilkolinesteraz enzimi üzerine etki mekanizmaları

Mechanisms of effect of indole derivative schiff base some compounds on human carbonic anhydrase isoenzymes and acetylcholinesterase enzyme

  1. Tez No: 703954
  2. Yazar: EBRU AKMAN
  3. Danışmanlar: DOÇ. DR. ESRA DİLEK
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Asetilkolinesteraz, Karbonik anhidraz, İndoller, İnhibisyon, İzoenzimler, Acetylcholinesterase, Carbonic anhydrases, Indoles, Inhibition, Isoenzymes
  7. Yıl: 2021
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Erzincan Binali Yıldırım Üniversitesi
  10. Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Farmasötik Bilimler Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.

Özet

Giriş ve Amaç: Enzimler canlı sistemlerdeki metabolizmayı oluşturan tüm biyokimyasal reaksiyonlarda görev yapan biyolojik katalizörlerdir. Bu tez çalışmasında İndol türevi schiff bazı bileşiklerinin insan eritrositleri karbonik anhidraz I (hCA-I) ve II (hCA-II) izoenzimleri ve asetilkolinesteraz (AChE) aktiviteleri üzerine in vitro inhibisyon etkileri araştırıldı. Materyal ve Metot: Bu amaçla öncelikle hCA-I ve hCA-II izoenzimleri CNBr ile aktifleştirilmiş Sepharose-4B-L-Tirozin- sülfonamid afinite kolon kromatografisi kullanılarak saflaştırıldı. İzoenzimlerin saflığı SDS-PAGE ile kontrol edildi. Saflaştırma işlemlerinden sonra hCA-I ve hCA-II izoenzimleri üzerinde indol türevi schiff bazı bileşiklerinin inhibisyon etkileri esteraz aktivite metodu ile araştırıldı ve bu bileşiklerin her iki izoenzim için IC50, Ki değerleri ve inhibisyon tipleri belirlendi. Çalışmamızda ayrıca indol türevi schiff bazı bileşiklerinin AChE aktivitesi üzerindeki inhibisyon etkileri araştırıldı. Her bir bileşik için IC50, Ki değerleri hesaplandı ve inhibisyon tipleri belirlendi. Bulgular: Çalışmada IC50 ve Ki değerleri hCA-I izoenzimi için sırasıyla 38.50-231.05 nM ve 36.18 ± 3.07- 224.29 ± 5.78 nM aralığında olduğu belirlendi. Aynı parametreler hCA-II izoenzimi için sırasıyla 33.01-216.28 nM ve 31.30 ± 2.63-201.64 ± 7.25 nM aralığında hesaplandı. İndol türevi Schiff bazı bileşiklerinin AChE için IC50 ve Ki değerleri sırasıyla 31.84- 135.90 nM ve 6,82 ± 0,72 - 110,30 ± 9,26 nM aralığında olduğu belirlendi. Sonuç: İndol türevi schiff bazı bileşiklerinin hCA-I, hCA-II ve AChE enzimlerini önemli ölçüde inhibe ettiği gözlendi.

Özet (Çeviri)

Introduction and Aim: Enzymes are biological catalysts that serve in all biochemical reactions that make up the metabolism in living systems. Carbonic anhydrase (E.C.4.2.1.1) was obtained from human erythrocytes, while acetylcholine esterase (AChE, acetylcholine acetylhydrolase, EC 3.1.1.7) was readily obtained. As the first step of the study, its in vitro effects on carbonic anhydrase isoenzyme I and II (hCA-I and hCA-II) were investigated. Material and Method: First, hCA-I and hCA-II isoenzymes were purified using Sepharose-4B-L-Tyrosine-sulfinamide affinity column chromatography. To determine the purity of the enzymes, SDS-PAGE was performed. After purification, the inhibition effects of indole derivative Schiff base compounds on hCA-I and hCA-II enzoenzymes were examined and Ki and IC50 values were calculated. In our study, the inhibitory effects of indole-derived schiff base compounds on AChE activity were also investigated. In the inhibition studies of AChE, activity was measured according to the Ellman method. IC50 and Ki values were calculated for each substance. Results: In the study, IC50 and Ki values were determined to be in the range of 38.50-231.05 nM and 36.18 ± 3.07-224.29 ± 5.78 nM for hCA-I isoenzyme, respectively. The same parameters were calculated in the range of 33.01-216.28 nM and 31.30 ± 2.63-201.64 ± 7.25 nM for the hCA-II isoenzyme. The IC50 and Ki values for AChE of indole derivative Schiff base compounds were determined to be in the range of 31.84 - 135.90 nM and 6.82 ± 0.72 - 110.30 ± 9.26 nM. Conclusions: It was observed that indole derivative Schiff base compounds inhibited hCA-I, hCA-II and AChE enzymes significantly.

Benzer Tezler

  1. Bazı indol-triazol bileşiklerin sentezi ve karbonik anhidraz enzimi üzerine inhibisyon etkisinin incelenmesi

    Synthesis of some indol-triazole compounds and investigation of their inhibition effects on carbonic anhydrase enzyme

    AHMET BURAK SARIGÜNEY

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2018

    BiyokimyaNecmettin Erbakan Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. AHMET COŞKUN

  2. Küsküt (cuscuta campestris Yuncker)'ün biyolojisi ve savaşımına ilişkin incelemeler

    The Studies on the biology and control of cuscuta spp. (cuscuta campestris Yunck.)

    HASAN DEMİRKAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1986

    BotanikEge Üniversitesi

    Fitopatoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. YILDIZ NEMLİ

  3. Bornova (İzmir) koşullarında çeşitli kültür bitkilerinde zarar yapan Dolycoris baccarum (L.) (Heteroptera: Pentatomidae)'un biyolojisi ve ekolojisi üzerinde araştırmalar

    Investigations on the biology and ecology of Dolycoris baccarum (L.) (Heteroptera: Pentatomidae) which attacks to various plants of economic importance at Bornova (İzmir)

    YUSUF KARSAVURAN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    1986

    ZoolojiEge Üniversitesi

    Bitki Koruma Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. FEYZİ ÖNDER

  4. Trombositlerin glukoz utilizasyonu üzerine aspirin, persantin ve indobufenin etkisinin araştırılması

    Başlık çevirisi yok

    EMİNE YAZGAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    1987

    BiyokimyaUludağ Üniversitesi

    Fizyoloji Ana Bilim Dalı

    YRD. DOÇ. DR. KASIM ÖZLÜK