Geri Dön

Amilaz üretici fungusların izolasyonu ve moleküler karakterizasyonu

Isolation and molecular characterization of amylase producing fungi

  1. Tez No: 815806
  2. Yazar: ZEYNEP ÖRTÜCÜ
  3. Danışmanlar: PROF. DR. ÖZLEM BARIŞ
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyoloji, Biyoteknoloji, Mikrobiyoloji, Biology, Biotechnology, Microbiology
  6. Anahtar Kelimeler: Amilaz, Moleküler Karakterizasyon, Plectosphaerella cucumerina, Amylase, Molecular Characterization, Plectosphaerella cucumerina
  7. Yıl: 2023
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Atatürk Üniversitesi
  10. Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyoloji Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 48

Özet

Amaç: Amilaz enzimine olan endüstriyel talebin sürekli artışı nedeniyle rekombinant organizmaların kullanılmasını içeren uygulamalarda şablon olarak çoğunlukla yabanıl türler kullanılmaktadır. Bu nedenle tez çalışmasında amilaz enziminin üretim kapasitesini iyileştirmek ve kalitesini arttırmak için yeni üretici fungus türlerin keşfi amaçlanmıştır. Yöntem: Amilaz üretici fungusların karbon kaynağı olarak nişasta içeren besiyerinde seçici izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Ardından saflaştırılan izolatlar oluşturdukları zon çaplarına göre sınıflandırılmış, enzim aktiviteleri belirlenmiş ve en iyi zon veren izolatlar ITS bölgelerine göre moleküler düzeyde tanılanmıştır. En yüksek aktivite gösteren izolata ait enzim TCA yöntemi ile saflaştırılmış ve enzim aktivitesinin optimum olduğu sıcaklık ve pH belirlenmiştir. Bulgular: Sonuçta Rhizopus arrhizus OZ7, Plectosphaerella cucumerina OZ8 ve Actinomucor elegans OZ9 olmak üzere 3 filantöz fungus; Debaryomyces hansenii OZ1 ve Trichosporon sp. OZ2 olmak üzere 2 maya izolatı, toplam 5 fungus izole edilmiştir. Kültür filtratlarından yapılan enzim aktivite ölçümlerinde yalnızca Plectosphaerella cucumerina OZ8 ve Debaryomyces hansenii OZ1 izolatları pozitif sonuç vermiş olup; çalışmaya en yüksek aktivite gösteren izolat olan P. cucumerina OZ8 ile devam edilmiştir. Sonuç: OZ8 izolatına ait enzimin kısmi saflaştırması sonrasında yapılan SDS-PAGE, sıcaklık ve pH denemelerinde; enzimin yaklaşık 70 kDa boyutlarında olduğu, aktivitesinin 45 °C'de (201,84 U/ml) ve pH 5'te (227,03 U/ml) optimum aktivite gösterdiği belirlenmiştir.

Özet (Çeviri)

Purpose: Wild species are often used as templates in applications involving the use of recombinant organisms for the continued increase in industrial demand for the enzyme amylase. For this reason, in the thesis study, it was aimed to discover new producer fungi species in order to improve the production capacity of the enzyme and increase its quality. Method: Selective isolation of amylase producing fungi was carried out on a medium containing starch as a carbon source. Then, the purified isolates were classified according to the zone diameters they formed, their enzyme activities were determined, and the best zoning isolates were identified at the molecular level according to their ITS regions. The enzyme belonging to the isolate with the highest activity was partially purified by TCA method and the optimum temperature and pH of enzyme activity were determined. Findings: As a result, a total of 5 fungi, Rhizopus arrhizus OZ7, Plectosphaerella cucumerina OZ8 and Actinomucor elegans OZ9; Debaryomyces hansenii OZ1 and Trichosporon sp. OZ2, were isolated. In enzyme activity measurements made from culture filtrates, only Plectosphaerella cucumerina OZ8 and Debaryomyces hansenii OZ1 isolates gave positive results; The study was continued with P. cucumerina OZ8, the isolate with the highest enzyme activity. Results: In the SDS-PAGE, temperature and pH tests performed after partial purification of the enzyme of the OZ8 isolate; It was determined that the enzyme was approximately 70 kDa size and its showed optimum activity at 45 °C (201.84 U/ml) and pH 5 (227.03 U/ml).

Benzer Tezler

  1. Hipersalin ortamlardan izole edilen mikrofungusların α-amilaz enzimi açısından taranması, üretim koşullarının optimizasyonu ve derin kültür fermentör uygulaması

    Screening of microfungi isolated from hypersalin environments for α-amylase enzyme, optimization of production conditions and application of submerged fermentor

    ERCAN ÖZBİÇEN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2020

    BiyoteknolojiEskişehir Osmangazi Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. SEMRA İLHAN

  2. Halotolerant funguslarda enzin taranması ve tuz konsantrasyonunun etkisi

    Screening of enzymes in halotolerant fungi and effect of salt concentration

    NALAN ÖZCAN

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2007

    MikrobiyolojiEskişehir Osmangazi Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ.DR. SEMRA İLHAN

  3. Aspergillus fumigatus HBF125 ekstraselüler α-amilazının üretimi, saflaştırılması ve karakterizasyonu

    Production, purification and characterization of extracellular α-amylase from Aspergillus fumigatus HBF125

    ÖZNUR KOÇ

    Doktora

    İngilizce

    İngilizce

    2015

    BiyokimyaAdnan Menderes Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. KUBİLAY METİN

  4. Rhizopus oryzae ile bitkisel atıklardan fermantasyon aracılığıyla etanol ve laktik asit üretimi

    Production of ethanol and lactic acid from agricultural wastes by fermentation by rhizopus oryzae

    DENİZ BOZKURT

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2022

    BiyolojiKocaeli Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DR. ÖĞR. ÜYESİ GÜLSÜM EBRU ÖZER UYAR

  5. Patates kabuklarından izole edilen Priestia megaterium sfa ile amilaz üretiminin istatistiksel optimizasyonu, amilazın karakterizasyonu ve deterjan endüstrisi ile nanopartikül sentezinde potansiyel uygulamaları

    Statistical optimization of amylase production by Priestia megaterium sfa isolated from potato peels, characterization of amylase and potential applications in the detergent industry and nanoparticle synthesis

    FATMA AKBAŞ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2024

    BiyolojiAtatürk Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    DOÇ. DR. SÜMEYRA GÜRKÖK

    DOÇ. DR. MURAT ÖZDAL