Characterization of Bud14 function in yeast centrosome size maintenance
Maya sentrozom boyutu bakımında Bud14 fonksiyonunun karakterizasyonu
- Tez No: 850807
- Danışmanlar: DR. ÖĞR. ÜYESİ AYŞE KOCA ÇAYDAŞI
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyoloji, Biology
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2023
- Dil: İngilizce
- Üniversite: Koç Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 101
Özet
Hücre döngüsü, DNA çoğalmasını ve kromozom ayrılmasını yöneten, kapsamlı bir şekilde korunmuş bir süreçtir. Ökaryotik hücreler, kromozomlarını sentrozom adı verilen mil kutupları arasında oluşan mitotik iğ aracılığıyla yavru hücrelere dağıtır. Mil Kutup Gövdesi (SPB), S. cerevisiae'deki memeli sentrozomunun işlevsel bir eşdeğeridir. SPB, farklı yapısal katmanlardan oluşur ve yaşam döngüsü boyunca nükleer bir zarfın içine gömülür, böylece sitoplazmik ve nükleer mikrotübülleri çekirdeklendirir. Maya sentrozomunun boyutu hücre döngüsü boyunca değişir. Ayrıca hücre döngüsü durdurma koşullarının SPB boyutu üzerinde çeşitli etkileri vardır. Son çalışmalar, SPB'nin büyüme ve değişim döngülerinden geçtiğini, dolayısıyla daha önce beklenmeyen bir ölçüde dinamik bir maya sentrozomunu tasvir ettiğini gösterdi. Bu çalışmada Bud14'ün SPB boyutunun korunmasında yeni bir rolünü belirledik. SPB yapısal proteinlerinin göreceli ve kesin miktarlarının mikroskopi bazlı miktarının belirlenmesi yoluyla, Bud14 içermeyen hücrelerin SPB'lerinde daha fazla Spc72, Nud1, Spc97, Spc42, Spc29 ve Spc110'a sahip olduğunu gösterdik. Bud14 aynı zamanda Protein Fosfataz 1 Glc7'nin düzenleyici bir alt birimidir. Spc29, Spc97, Spc110 ve Spc42 boyut kontrolünde Bud14 fonksiyonunun Glc7 ile etkileşimine bağlı olduğunu belirttik. Hücre döngüsü boyunca molekül sayılarını ölçerek Spc110 ve Spc72 dinamiklerini açıkladık. Bu dinamik doğa, mitotik iğ oluşumunun ayrılmaz bir parçası olabilir ve hücresel koşullardaki değişikliklere tepki vermek için bir mekanizma sunar. Ayrıca bu araştırma, Bud14 içermeyen hücrelerde Spc72 ve Spc110 boyutunun korunması için fonksiyonel Cdc14 fosfatazın gerekli olduğunu ortaya koydu. Cdc28'in SPB dış plakasına kuvvetli lokalizasyonu, SPB yapısal proteinlerinin fosforilasyonunun bunların SPB'de genişlemesine neden olduğunu ortaya çıkardı. Bu araştırma Bud14'ün SPB boyutunu öncelikle Glc7 ile etkileşimi yoluyla düzenlediğini belirledi. Cdc14 ayrıca SPB boyutu kontrol ağında çalışır (Sonuç 3.8 ve 3.9).
Özet (Çeviri)
The cell cycle is an extensively conserved process that governs DNA duplication and chromosome segregation. Eukaryotic cells distribute their chromosomes into daughter cells by the mitotic spindle, formed between spindle poles named centrosome. The Spindle Pole Body (SPB) is a functional equivalent of mammalian centrosome in S. cerevisiae. SPB consists of distinct structural layers and is embedded into a nuclear envelope throughout its life cycle, thereby nucleating cytoplasmic and nuclear microtubules. The yeast centrosome size changes throughout the cell cycle. In addition, cell cycle arrest conditions have various effects on SPB size. Recent studies illustrated that SPB undergoes growth and exchange cycles, thus portraying a dynamic yeast centrosome to an extent that was not anticipated previously. In this study, we have identified a novel role for Bud14 in SPB size maintenance. Through microscopy-based quantification of relative and exact amounts of SPB structural proteins, we showed that cells lacking Bud14 had more Spc72, Nud1, Spc97, Spc42, Spc29, and Spc110 at their SPBs. Bud14 is also a regulatory subunit of the Protein Phosphatase 1 Glc7. We indicated that Bud14 function in Spc29, Spc97, Spc110, and Spc42 size maintenance depends on its interaction with Glc7. We elucidated Spc110 and Spc72 dynamics by measuring their molecule numbers throughout the cell cycle. This dynamic nature might be integral to the mitotic spindle formation and presents a mechanism for reacting to changes in cellular conditions. Furthermore, this research established that functional Cdc14 phosphatase is required for Spc72 and Spc110 size maintenance in cells lacking Bud14. Forceful localization of Cdc28 to SPB outer plaque disclosed that phosphorylation of SPB structural proteins causes their enlargement at the SPB. This research determined that Bud14 regulates SPB size primarily via its interaction with Glc7. Cdc14 also functions in the SPB size maintenance network.
Benzer Tezler
- Characterization of the SPOC regulatory function of BUD14
BUD14'ün SPOC mekanizmasını kontrol eden görevinin karakterizasyonu
HÜSEYİN KARABÜRK
Yüksek Lisans
İngilizce
2021
BiyolojiKoç ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ AYŞE KOCA ÇAYDAŞI
- Characterization of the role of a novel mitotic exit inhibitor in S. cerevisiae
Yeni bir mitozdan çıkış inhibitörünün moleküler rolünün ekmek mayasında karakterizasyonu
DİLARA KOCAKAPLAN
Yüksek Lisans
İngilizce
2020
BiyolojiKoç ÜniversitesiMoleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı
DR. ÖĞR. ÜYESİ AYŞE KOCA ÇAYDAŞI
- Borlanmış AISI M35 ve AISI M42 çeliklerinin karakterizasyonu ve aşınma davranışlarının incelenmesi
Characterization of the boronized AISI M35 & M42 steels and investigation of the wear behavior
MEHMET KÜÇÜKKURT
Yüksek Lisans
Türkçe
2015
Metalurji MühendisliğiAfyon Kocatepe ÜniversitesiMetalurji ve Malzeme Mühendisliği Ana Bilim Dalı
YRD. DOÇ. DR. HALİL AYTEKİN
- RF saçtırma yöntemi ile biriktirilen CdS ve ZnS ince filmlerin karakterizasyonu ve heteroeklem üretiminde kullanılması
Characterization of CdS and ZnS thin films deposited by RF sputtering method and usage in the fabrication heterojunctions
CİHAT BOZKAPLAN
Doktora
Türkçe
2015
Fizik ve Fizik MühendisliğiDicle ÜniversitesiFizik Ana Bilim Dalı
PROF. DR. KEMAL AKKILIÇ
- Küçükbaş hayvan derilerindeki ılımlı halofil bakterilerin karakterizasyonu
Characterization of moderately halophilic bacteria found on the sheep and goat skins
PINAR ÇAĞLAYAN
Doktora
Türkçe
2015
BiyolojiMarmara ÜniversitesiBiyoloji Ana Bilim Dalı
PROF. DR. MERAL BİRBİR
PROF. DR. ANTONIO VENTOSA