Midye transaminazları üzerine incelemeler
Investigations on mussel transaminases
- Tez No: 88306
- Danışmanlar: PROF. DR. AYŞE CAN
- Tez Türü: Doktora
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 1999
- Dil: Türkçe
- Üniversite: İstanbul Üniversitesi
- Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 60
Özet
ÖZET Bu çalışmada, Türkiye sahillerinde bulunan Mytilus galloprovincialis Lam. midye türünün aspartat ve alanin aminotransferazları incelendi. Tüm doku, hepatopankreas ve manto kısımlarında yapılan araştırmada, aspartat aminotransferazın hepatopankreastaki aktivitesinin alanin aminotransferaza göre fazla olmasından dolayı, midye hepatopankreasından aspartat aminotransferaz kısmen saflaştırıldı ve bazı kinetik özellikleri incelendi. Deneyin yapılacağı gün İstanbul Boğazı Rumelikavağı kıyılarından toplanan midyelerin hepatopankreas kısmları çıkarılarak, %0.9 NaCI ile, homojenize edildi. Aspartat aminotransferaz aktivitesi gösteren homojenizatın %35-%65 amonyum sülfat kesiti elde edildi ve dializden sonra bu kesit hidroksilapatit kolona uygulandı. pH'sı 6.8 olan ve artan molaritede fosfat tamponu ile yapılan kromatografı sonucunda, aspartat aminotransferaz 100 mM fosfat tamponu ile elüe edildi. Bu işlem sonunda, midye hepatopankreasından 83 kez saflaştırılan aspartat aminotransferazın poliakrilamid jel elektroforezinde iki aktivite bandı göstermesi nedeniyle iki izoenzim içerdiği sonucuna varıldı. Aspartat aminotransferaz üzerine temperatürün etkisi incelendiğinde, enzimin 25°C ve 40°C'lerde maksimum aktivite gösterdiği ve aktivitenin 60°C'de tamamen kaybolduğu görüldü. Enzimin optimum pH'sının pH 7.6'da olduğu; aspartat ve 2-oksoglutarata karşı Km değerlerinin ise, sırasıyla, 1.7 mM ve 6.6x1 0"2 mM, Vmax değerlerinin 0.162 U/ml ve 0.149 U/ml olduğu bulundu. Mytilus galloprovincialis Lam.'in hepatopankreasından elde edilen aspartat aminotransferazın çeşitli özelliklerinin incelenmesi sonucunda M. galloprovincialis Lam.'in hepatopankreasının, zengin bir enzim aktivitesi içermesi nedeniyle, Biokimya kitlerinin üretiminde iyi bir kaynak olabileceği kanısındayız. 46
Özet (Çeviri)
SUMMARY In this study aspartate and alanine aminotransferase enzymes of Mytilus galloprovincialis Lam., the species specific to the Turkish coast were examined. Because it was found that aspartate aminotransferase activity in the hepatopancreas was superior to alanine aminotransferase while surveying the activities of these enzymes in the whole body, hepatopancreas and mantle tissues; among these two enzymes, aspartate aminotransferase was partially purified from hepatopancreas and its kinetic properties were studied. Molluscs were collected daily from the Rumelikavağı coast and hepatopancreases were homogenized with 0.9% NaCI solution after dissection from the body. Then 35%-65% ammonium sulphate cut was obtained and after dialysis, this fraction was applied to the hydroxylapatite column. The elution performed by increasing molarity gradient of the phosphate buffer, pH 6.8, resulted in the recovery of the aspartate aminotransferase activity in 100 mM phosphate buffer pool. The 83 fold purified enzyme was applied to the polyacrylamide gel electrophoresis and the existence of two bands indicated the two isoenzymes of the aspartate aminotransferase. Effect of temperature on the activity of the enzyme was examined and it was found that the enzyme exhibited maximum activities at 25°C and 40°C and, activity completely dissappeared at 60°C. Aspartate aminotransferase activity was maximum at pH 7.6, Km values for aspartate and 2-oksoglutarate were 1.7 mM and 6.6x1 0"2 mM, Vmax for the same substrates were 0.162 U/ml and 0.149 U/ml, respectively. In this study, aspartate aminotransferase from hepatopancreas of Mytilus galloprovincialis Lam. is partially purified and some of its kinetic properties were examined. Since the hepatopancreas of Mytilus galloprovincialis Lam. is rich in aspartate aminotransferase activity, this organ can be a good source for the production of aspartate aminotransferase for laboratory kits. 47
Benzer Tezler
- Midye (Mytilus galloprovincialis lam.) manto dokusundan aspartat aminotransferazın saflaştırılması ve bazı özelliklerinin incelenmesi
Purification and some properties of aspartate aminotransferase from the mantle tissue of Mytilus galloprovincialis lam.
ÖZLEM DÖNMEZ
- Midye (Mytilus Galloprovincialis Lam.) hepatopankreas beta-D-galaktozidaz izoenzimlerinin kısmen saflaştırılması
Partial purification of mytilus galloprovincialis lam. hepatopancreas beta-D-galaktosidase
FATMA CEREN DİKMEN
- Ege bölgesi midyelerinde (Mytilus galloprovincialis) iz element kirliliğinin araştırılması
Determination of trace element concentrations of mussel (M. galloprovincialis) in Aegean sea, Turkey
FAHTİH BAKIRCI
Yüksek Lisans
Türkçe
2009
Su ÜrünleriEge ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. GÜLDEN OVA
- İzmir'in çeşitli semtlerinde satışa sunulan midye dolmaların mikrobiyolojik kalite kontrolü
Microbiological quality control of stuffed mussels sold in different areas of İzmir
YASEMİN ÜZGÜN
Yüksek Lisans
Türkçe
2005
Su ÜrünleriEge ÜniversitesiSu Ürünleri Avlama ve İşleme Teknolojisi Ana Bilim Dalı
Y.DOÇ.DR. DUYGU KIŞLA
- Midye (Mytilus galloprovincialis Lamarck)'de Cr birimi ve kaybının araştırılması
Başlık çevirisi yok
SELMA KATALAY