Kompleks koaservat çekirdek misellerde sığır serumalbüminin antiepileptik ilaçlara bağlanmasında değişendinamiklerin belirlenmesi
A study on determining the changing dynamics in thebinding of bovine serum album to antiepileptic drugs incomplex coaservate core micelles
- Tez No: 908427
- Danışmanlar: DOÇ. DR. TUĞBA BAYRAKTUTAN
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Biyokimya, Biochemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2023
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Iğdır Üniversitesi
- Enstitü: Lisansüstü Eğitim Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
- Sayfa Sayısı: 58
Özet
Proteinlerin polimerler tarafından kapsüllenmesi, moleküler etkileşimlerini ve taşıyıcılık kapasitelerini etkilemek için umut verici bir yöntemdir. Bu çalışmada, sığır serum albumin (BSA) proteini, kompleks koaservat çekirdek miselleri oluşturularak kapsüllenmiştir. Bu çalışmada BSA ile antiepileptik bir ilaç olan Tiagabin Hidroklorür (TGB) bileşiği arasındaki etkileşimlerin, kapsüllemeyle nasıl değişeceğini belirlemek amaçlanmıştır. Tiagabin Hidroklorür (TGB) bileşiği ile sığır serum albumin (BSA) arasındaki etkileşimler UV-Gör bölge absorpsiyon ve floresans spektroskopi teknikleri kullanılarak incelenmiştir. Kompleks koaservat çekirdek miselleri farklı yüklere sahip katyonik Poli 4-vinilpiridin-ko-etilvinilbenzen, (PVPEVB) ve anyonik Poli sodyum 4-stirenesülfonat (PSS) polimerleri kullanılarak oluşturulmuştur. Kompleks koaservat çekirdek misellerde BSA'nın yapısal bir deformasyona uğramadığı dairesel dikroizm spektroskopisi (CD) kullanılarak belirlenmiştir.Kompleks koaservat çekirdek misel ortamında alınan spektroskopik veriler, BSA kuençleşmesinin, TGB ile BSA arasında bir kompleks oluşumuyla meydana geldiğini göstermiştir. Floresans kuençleşme prosesi Stern-Volmer metodu kullanılarak analiz edilmiş ve kuençleşmenin statik kuençleşme olduğu belirlenmiştir. BSA ve TGB arasındaki etkileşimin bağlanma sabitleri ve bağlanma bölgelerinin sayısı, Stern-Volmer denkleminin logaritmik regresyon versiyonu kullanılarak hesaplanmıştır. Termodinamik parametrelerden entalpi değişimi (ΔH) ve entropi değişimi (ΔS), van't Hoff denklemi kullanılarak hesaplanmıştır. Pozitif ΔS değeri kompleksteki molekül içi kuvvetlerden baskın olanın, hidrofobik etkileşim olduğunu göstermiştir. Bu çalışmada kompleks koaservat çekirdek misellerde, BSA ve TGB arasında güçlü bir bağlanma gerçekleştiğini ve daha kararlı bir kompleks oluştuğunu söylemek mümkündür. Kompleks koaservat çekirdek miseller ile proteinlerin kapsüllenmesi ve moleküler etkileşimleri üzerinde pozitif bir etki yapması önemlidir.
Özet (Çeviri)
Encapsulation of proteins by polymers is a promising method to influence their molecular interactions and carrier capacity. In this study, bovine serum albumin (BSA) protein was encapsulated by forming complex coacervate core micelles. The aim of this study was to determine how the interactions between BSA and Tiagabine Hydrochloride (TGB), an antiepileptic drug, would change upon encapsulation. The interactions between Tiagabine Hydrochloride (TGB) compound and bovine serum albumin (BSA) were studied using UV-Visible absorption and fluorescence spectroscopy techniques. Complex coacervate core micelles were formed using cationic Poly 4-vinylpyridine-co-ethylvinylbenzene (PVPEVB) and anionic Poly sodium 4- styrenesulfonate (PSS) polymers with different charges. The absence of structural deformation of BSA in the complex coacervate core micelles was determined using circular dichroism spectroscopy (CD).The spectroscopic data obtained in the complex coacervate core micelle environment showed that the quenching of BSA occurs through the formation of a complex between TGB and BSA. The fluorescence quenching process was analyzed using the Stern-Volmer method and the quenching was found to be static quenching. The binding constants and the number of binding sites for the interaction between BSA and TGB were calculated using the logarithmic regression version of the Stern-Volmer equation. The thermodynamic parameters enthalpy change (ΔH) and entropy change (ΔS) were calculated using the Van't Hoff equation. The positive ΔS value indicated that the dominant intramolecular force in the complex is the hydrophobic interaction. In this study, it is possible to say that in complex coacervate core micelles, a strong binding between BSA and TGB was realized, and a more stable complex was formed. It is important that complex coacervate core micelles have a positive effect on the encapsulation and molecular interactions of proteins.
Benzer Tezler
- Production and encapsulation of MLM-type structured lipids and application in kefir product
MLM-tipte yapılandırılmış yağların üretimi, enkapsülasyonu ve kefir ürününe uygulanması
ALEV YÜKSEL BİLSEL
Doktora
İngilizce
2019
Biyoteknolojiİstanbul Teknik ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. NEŞE ŞAHİN YEŞİLÇUBUK
- Complex coacervation between two oppositely charged and semi-flexible biopolymers
Zıt yüklü iki-yarı esnek biyopolimerin kompleks koakservasyonu
FATMA AKÇAY OĞUR
Doktora
İngilizce
2023
BiyofizikBoğaziçi ÜniversitesiKimya Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. AYŞE BAŞAK KAYITMAZER BÜYÜKOKUTAN
- Yumurta kabuğu zarı proteinleri ve gam arabik kompleksinin emülsiyon stabilitesi üzerine etkisinin incelenmesi
Investigating the effect of eggshell membrane proteins and gum arabic complex on emulsion stability
MERVE ERMAN
Yüksek Lisans
Türkçe
2021
Gıda MühendisliğiHacettepe ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
DOÇ. DR. FAHRİYE CEYDA DUDAK ŞEKER
- Raspberry seed oil encapsulation by complex coacervation of heteroprotein
Frambuaz çekirdeği yağının protein-protein kompleksleri ile kapsüllenmesi
HATİCE TUBA KÖKLÜ
Yüksek Lisans
İngilizce
2020
Gıda MühendisliğiGaziantep ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ŞENOL İBANOĞLU
- Encapsulation of oils from sour cherry kernel and berry seeds by protein-protein complexes
Vişne ve ahududu-böğürtlen türü meyve çekirdeği yağlarının protein-protein kompleksleri ile kapsüllenmesi
EDA ADAL
Doktora
İngilizce
2019
Gıda MühendisliğiGaziantep ÜniversitesiGıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı
PROF. DR. ESRA İBANOĞLU