Yeni bodıpy-kinolin diyad türevinin fibrinojen/HSA ile biyofiziksel etkileşimlerinin teorik ve spektroskopik yöntemler kullanılarak incelenmesi
Investigation of Biophysical Interactions Of A Novel BODIPY-Quinoline Dyad Probe With Fibrinogen/HSA By Spectroscopic And Theoretical Methods
- Tez No: 1004891
- Danışmanlar: PROF. DR. ELMAS GÖKOĞLU
- Tez Türü: Yüksek Lisans
- Konular: Kimya, Chemistry
- Anahtar Kelimeler: Belirtilmemiş.
- Yıl: 2026
- Dil: Türkçe
- Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
- Enstitü: Fen Bilimleri Enstitüsü
- Ana Bilim Dalı: Kimya Ana Bilim Dalı
- Bilim Dalı: Kimya Bilim Dalı
- Sayfa Sayısı: Belirtilmemiş.
Özet
Sunulan çalışmada, BODIPY (bor diflorür-dipirrometan) yapısını içeren yeni bir kinolin diyad türevi (Bdp olarak kısaltılmıştır) sentezlenmiş ve spektral yöntemlerle karakterize edilmiştir. Türevin fibrinojen ve HSA (insan serum albümin) proteinleri ile olan biyofiziksel etkileşimleri; UV absorpsiyon, kararlı hal ve üç boyutlu (3D) floresans spektroskopik yöntemlerin yanı sıra moleküler kenetlenme gibi hesaplamalı yöntem ile de incelenmiştir. Floresans titrasyon ölçümleri, bağlanma mekanizmasının floresans özellik göstermeyen Bdp-Fib/HSA komplekslerinin oluşumuyla birlikte birleşik (statik ve dinamik) floresans sönüm mekanizması içerdiğini göstermiştir. Bdp'nin her iki protein ile etkileşimleri pH 7.4 PBS ortamında çalışılmış; bağlanma özellikleri, termodinamik parametrelerin (H, S and G) büyüklüklerine ve işaretlerine dayanarak farklı sıcaklıklarda değerlendirilmiştir. H (-62.27 kJ/mol) ve S (-83.03 J/molK) değerlerinin her ikisinin de negatif olması, Bdp-fibrinojen kompleksindeki bağlanma türlerinin temel olarak van der Waals kuvvetleri ve hidrojen bağlarını içerdiğine işaret etmiştir. H (240 kJ/mol) ve S (920.0 J/molK) değerlerinin her ikisinin de pozitif olması ise Bdp ve HSA arasındaki bağlanma modunda hidrofobik etkileşimlerin hayati bir rol oynadığını göstermiştir. FRET yöntemine göre, fibrinojen/HSA ile Bdp arasındaki bağlanma mesafesi (r) 3.642/3.47 nm olarak hesaplanmıştır; bu durum proteinden Bdp'ye ışımasız enerji transferi gerçekleştiği anlamına gelmektedir. Ayrıca, Bdp'nin biyolojik aktivitesi, deneysel sonuçlarla iyi bir uyum sergileyen iki proteinle etkileşimleri üzerinden teorik hesaplamalı moleküler kenetlenme sonuçları ile incelenmiştir. 3D floresans spektrumları, türev-protein etkileşiminde, proteinin yapısında konformasyonel değişim meydana geldiğini göstermiştir. Sunulan floresans sönüm yöntemi ile Bdp'nin protein ortamında tayini için analitik değerlendirmelerde, gözlenebilme sınırı (LOD) sırasıyla fibrinojenli ortamda 2.597x10 -6 M, HSA ortamında ise 3.179x10 -6 M olarak hesaplanmıştır. Bu çalışma ile BODIPY ve benzeri analoglarının veya ilgili diğer yapıların moleküler düzeyde biyomoleküllerle etkileşimleri ve bağlanma ilgileri hakkında önemli bilgiler sunacağı amaçlanmıştır.
Özet (Çeviri)
In the presented study, a novel quinoline dyad probe (abbreviated as Bdp) containing the structure BODIPY (boron difluoride-dipyromethanate) was synthesized and characterized by spectral methods. Its biophysical interactions with two proteins, fibrinogen and HSA, were studied by steady state/three dimensional (3D) fluorescence and UV absorption spectroscopies as well as computational calculations. The fluorescence titration measurements indicated that binding mechanism contains combined (static and dynamic) quenching process formation of non-fluorescent Bdp-Fib/HSA complexes. The interactions of Bdp with both proteins were studied in pH 7.4 PBS; binding properties were evaluated at different temperatures based on the magnitudes and signs of thermodynamic parameters (ΔH, ΔS, and ΔG). The fact that both ΔH (-62.27 kJ/mol) and ΔS (-83.03 J/molK) values were negative sign indicated that the binding types in the Bdp-fibrinogen complex primarily involve van der Waals forces and hydrogen bonds. The fact that both ΔH (240 kJ/mol) and ΔS (920.0 J/molK) values were positive indicates that hydrophobic interactions play a vital role in the binding mode between Bdp and HSA. According to the FRET method, the binding distance (r) between fibrinogen/HSA and Bdp was calculated as 3.642/3.47 nm; this means that non-radiative energy transfer occurs from the protein to Bdp. In addition, the biological activity of Bdp was examined with docking studies through its interactions with two proteins which showed good agreement with experimental results. 3D fluorescence spectra showed the conformational change of protein structure with addition of probe. Analytical results calculated for the determination of Bdp in the presented fluorescence quenching medium, the limit of detection (LOD) was calculated 2.597x10 -6 M and 3.179x10 -6 M in the presence of fibrinogen and HSA, respectively. This study could provide valuable insights into the interacts of similar BODIPY analogs or other related structures at a molecular level and their binding affinity with the biomolecules.
Benzer Tezler
- İzmir'de bazı yolların kapatılarak yaya bölgeleri oluşturma da kent peyzajını geliştirme açısından yeniden planlanması üzerinde araştırmalar
Başlık çevirisi yok
BAHAR TÜRKYILMAZ
- Bazı yer ve sırık fasulye çeşitlerinde optimal melezleme şartlarının tespiti üzerine bir araştırma
Başlık çevirisi yok
TÜRKAN KOÇLU
- Dokuma kumaşlarda örgü tipinin ham kumaşın boyutları ve geometrik özellikleri üzerindeki etkilerinin araştırılması
Başlık çevirisi yok
EMEL ÖNDER
- Gebelik ve doğum olgularında prolaktin düzeylerinin değerlendirilmesi
The Evaluation of prolactin values during pregnancy labour and in deliveries
TÜLİN AKAN
