Geri Dön

Sorbitol dehidrogenaz aktivitesi üzerine çalışmalar

Studies on sorbitol dehydrogenase activity

PDF İndir

  1. Tez No: 164625
  2. Yazar: VOLKAN KARACAOĞLAN
  3. Danışmanlar: PROF.DR. İNCİ ÖZER
  4. Tez Türü: Yüksek Lisans
  5. Konular: Biyokimya, Biochemistry
  6. Anahtar Kelimeler: Sorbitol dehidrogenaz, tavuk karaciğeri, tepkime-zaman eğri analizleri, yatışkın durum kinetik parametreleri, Sorbitol dehydrogenase, chicken liver, progress curve analysis, steady-state parameters
  7. Yıl: 2005
  8. Dil: Türkçe
  9. Üniversite: Hacettepe Üniversitesi
  10. Enstitü: Sağlık Bilimleri Enstitüsü
  11. Ana Bilim Dalı: Biyokimya Ana Bilim Dalı
  12. Bilim Dalı: Belirtilmemiş.
  13. Sayfa Sayısı: 36

Özet

Tavuk karaciğeri sorbitol dehidrogenazı (SDH) iyon değiştirici kromatografisi kullanılarak %50 verimle 10 kez saflaştınldı. Spesifik aktivitesi 0.68 U/mg protein olan preparat 2 mM 6-aminokaproik asit ve luM pepstatin A içeren 50 mM tris-HCl tamponunda, -20°C'de saklandı. Bu koşullarda bir aylık bir süre içinde aktivitenin %75 düzeyinde korunduğu gözlendi. Enzimin yatışkın durum parametreleri 25°C'de 50 mM MOPS (pH 8) tamponunda spektrofotometrik olarak belirlendi. Sorbitol -> fruktoz yönündeki analizler, [NAD+]0 = 0.1-0.4 mM ve [sorbitols = 1.25-10 mM başlangıç koşullarında KNad+, Kjnad+ ve Ksorbitoi sırasıyla 210 + 62 uM, 220 ± 69 uM ve 3.2 ± 0.54 mM olarak bulundu. Fruktoz - > sorbitol yönünde, [NAD+]0 = 0.2 mM ve [fruktoz]0 = 66.7-267 mM koşulunda NADH tüketim eğrileri bütün olarak değerlendirildi. Eğrilerin Lineweaver-Burk formatına transformasyonu sonucunda Knadh, Kjnadh ve Kfruktoz sırasıyla 240 ± 58 uM, 10 ± 2.8 uM ve 1000 ± 140 uM olarak bulundu. Tavuk karaciğer SDH 'mm, diğer türlerde olduğu gibi sıralı ardışık ikili düzene göre (sequential ordered bi-bi) davrandığı görüldü. Kinetik parametreler insan kaynaklı SDH'm parametreleriyle uyumluydu. Türler arası benzerlik ve farklılıklar deneysel koşullar ve protein yapısı bazında tartışıldı.

Özet (Çeviri)

Chicken liver sorbitol dehydrogenase (SDH) was purified ca. 10-fold with %50 yield, using ammonium sulfate fractionation and ion exchange chromatography (Polybuffer Exchanger 94 column). The preparation had a specific activity of 0.68 U/mg protein and retained %75 of the activity for one month, when stored at -20°C in 50 mM tris-HCl containing 2 mM 6- aminocaproic acid and luM pepstatin A. The steady-state parameters of the enzyme were determined spectrophotometrically at 25°C in 50 mM MOPS (pH 8). Analyses in the sorbitol -» fructose direction were made at [NAD+]0 = 0.2 mM and [fructose]0 = 66,7-267 mM, by determining the initial rate of NADH formation. Knad+, Kjnad+ and Ksorbitoi were found to be 210 ± 62 uM, 220 ± 69 uM and 3.2 ± 0.54 mM, respectively. In the fructose -» sorbitol direction progress curves for NADH consumption were recorded at [NADH]0 = 0.2 and [fructose]0 = 66.7-267 mM. The curves were transformed to Linewever-Burk format and analysed. Knadh, Kjnadh and Kfructose were found to be 240 ± 58 uM, 10 ± 2.8 uM and 1000 ± 140 uM respectively. As with enzyme from other species, chicken liver SDH was found to act by a sequential ordered bi-bi mechanism. The kinetic parameters were similar to those of human SDH. Interspecific similarities and differences were discussed in terms of experimental factors and protein structure.

Benzer Tezler

  1. Tez No

    322525

    Tavuk karaciğerinden sorbitol dehidrogenaz enziminin saflaştırılması ve bazı ağır metallerin enzim aktivitesi üzerine etkilerinin incelenmesi

    Purification of sorbitol dehydrogenase from chicken liver, and investigation effects of some heavy metal on the enzyme activity

    MUSA AKKUŞ

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2012

    BiyokimyaAtatürk Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ŞÜKRÜ BEYDEMİR

  2. Tez No

    361140

    Koyun beyninden sorbitol dehidrogenaz enziminin saflaştırılması, karakterizasyonu ve bazı ilaçların enzim aktivitesi üzerine etkilerinin incelenmesi

    Purification, characterization of sorbitol dehydrogenase from sheep brain, and investigation effects of some active substances on the enzyme activity

    BEDİA ÖZALTIN

    Doktora

    Türkçe

    Türkçe

    2014

    BiyokimyaAtatürk Üniversitesi

    Kimya Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ÖMER İRFAN KÜFREVİOĞLU

  3. Tez No

    704568

    Bazı açil tiyoüre türevlerinin diyabet ile ilişkili enzimler üzerine etkisinin incelenmesi

    Investigation the effect of some acylthiourea derivatives on diabetes-associated enzymes

    BÜKRE YAREN ERTANO

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2021

    BiyokimyaAtatürk Üniversitesi

    Moleküler Biyoloji ve Genetik Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. ORHAN ERDOĞAN

    DOÇ. DR. YELİZ DEMİR

  4. Tez No

    255261

    Effects of acrylamide and resveratrol on rabbit liver and kidney antioxidant enzymes

    Akrilamid ve resveratrolün tavşan karaciğer ve böbrek antioksidan enzimleri üzerine etkisi

    ÇİĞDEM KALIN

    Yüksek Lisans

    İngilizce

    İngilizce

    2009

    BiyolojiOrta Doğu Teknik Üniversitesi

    Biyoloji Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. EMEL ARINÇ

    YRD. DOÇ. DR. TÜLİN YANIK

  5. Tez No

    574439

    Pichia pastoris mayasında alkol dehidrogenaz (ADH3) promotoru ile rekombinant fitaz enzimi üretimi

    Production of recombinant phytase enzyme with alcohol dehydrogenase (ADH3) promoter in Pichia pastoris

    MERVE HADİMİOĞLU

    Yüksek Lisans

    Türkçe

    Türkçe

    2019

    Gıda MühendisliğiAkdeniz Üniversitesi

    Gıda Mühendisliği Ana Bilim Dalı

    PROF. DR. MEHMET İNAN

Geri Dön